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- PDB-5m8c: Spliceosome component -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5m8c
タイトルSpliceosome component
要素Pre-mRNA-processing factor 19
キーワードSPLICING / Spliceosome
機能・相同性
機能・相同性情報


generation of catalytic spliceosome for first transesterification step / Prp19 complex / U2-type catalytic step 1 spliceosome / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / protein K63-linked ubiquitination / Dual incision in TC-NER / RING-type E3 ubiquitin transferase / mRNA splicing, via spliceosome / ubiquitin-protein transferase activity ...generation of catalytic spliceosome for first transesterification step / Prp19 complex / U2-type catalytic step 1 spliceosome / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / protein K63-linked ubiquitination / Dual incision in TC-NER / RING-type E3 ubiquitin transferase / mRNA splicing, via spliceosome / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / DNA repair / mitochondrion / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Pre-mRNA-splicing factor 19 / Pre-mRNA-processing factor 19 / Prp19/Pso4-like / U-box domain profile. / Modified RING finger domain / U-box domain / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Pre-mRNA-processing factor 19
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Moura, T.R. / Pena, V.
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2018
タイトル: Prp19/Pso4 Is an Autoinhibited Ubiquitin Ligase Activated by Stepwise Assembly of Three Splicing Factors.
著者: Tales Rocha de Moura / Sina Mozaffari-Jovin / Csaba Zoltán Kibédi Szabó / Jana Schmitzová / Olexandr Dybkov / Constantin Cretu / Michael Kachala / Dmitri Svergun / Henning Urlaub / ...著者: Tales Rocha de Moura / Sina Mozaffari-Jovin / Csaba Zoltán Kibédi Szabó / Jana Schmitzová / Olexandr Dybkov / Constantin Cretu / Michael Kachala / Dmitri Svergun / Henning Urlaub / Reinhard Lührmann / Vladimir Pena /
要旨: Human nineteen complex (NTC) acts as a multimeric E3 ubiquitin ligase in DNA repair and splicing. The transfer of ubiquitin is mediated by Prp19-a homotetrameric component of NTC whose elongated ...Human nineteen complex (NTC) acts as a multimeric E3 ubiquitin ligase in DNA repair and splicing. The transfer of ubiquitin is mediated by Prp19-a homotetrameric component of NTC whose elongated coiled coils serve as an assembly axis for two other proteins called SPF27 and CDC5L. We find that Prp19 is inactive on its own and have elucidated the structural basis of its autoinhibition by crystallography and mutational analysis. Formation of the NTC core by stepwise assembly of SPF27, CDC5L, and PLRG1 onto the Prp19 tetramer enables ubiquitin ligation. Protein-protein crosslinking of NTC, functional assays in vitro, and assessment of its role in DNA damage response provide mechanistic insight into the organization of the NTC core and the communication between PLRG1 and Prp19 that enables E3 activity. This reveals a unique mode of regulation for a complex E3 ligase and advances understanding of its dynamics in various cellular pathways.
履歴
登録2016年10月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年3月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pre-mRNA-processing factor 19
B: Pre-mRNA-processing factor 19


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,3772
ポリマ－81,3772
非ポリマー00
水3,729207
1
A: Pre-mRNA-processing factor 19


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,6891
ポリマ－40,6891
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Pre-mRNA-processing factor 19


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,6891
ポリマ－40,6891
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.220, 100.140, 65.340
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.330, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Pre-mRNA-processing factor 19 / RING-type E3 ubiquitin transferase PRP19


分子量: 40688.684 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: PRP19, PSO4, YLL036C / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P32523, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 207 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.1 M MOPS pH 7.0 12% PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年10月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→48.992 Å / Num. obs: 31956 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 3.373 % / Rmerge F obs: 0.118 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rrim(I) all: 0.082 / Χ2: 0.932 / Net I/σ(I): 12.35 / Num. measured all: 107782 / Scaling rejects: 2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
2.3-2.43.3570.490.3763.0412701382337840.44899
2.4-2.53.2310.420.3223.5810422326032260.38799
2.5-2.63.3770.3250.2614.539226275527320.30999.2
2.6-2.73.4920.2440.215.778261238823660.24899.1
2.7-2.83.4920.2090.1796.777099204920330.21199.2
2.8-33.440.1540.1388.3211344331532980.16399.5
3-43.3820.0680.06416.0728329841283770.07699.6
4-53.2420.0330.03625.959649298729760.04399.6
5-63.5150.030.03627.184643132713210.04299.5
6-103.2720.0290.03328.044699144414360.03999.4
10-48.9923.4620.0170.02340.114094164070.02797.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3LRV

3lrv


解像度: 2.3→48.992 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 25.49 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2348 1988 6.22 %
Rwork0.1769 29965 -
obs0.1805 31953 99.32 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 210.4 Å2 / Biso mean: 45.4473 Å2 / Biso min: 13.3 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→48.992 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5519 0 0 207 5726
Biso mean---41.47 -
残基数----694
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0085626
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8767624
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056860
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005973
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.5293377
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3-2.35760.29321410.22692097223899
2.3576-2.42130.3041390.22812166230599
2.4213-2.49250.31551400.22492100224099
2.4925-2.5730.32161360.24992144228099
2.573-2.6650.32581410.22262131227299
2.665-2.77160.31151470.20482106225399
2.7716-2.89780.25221480.20492126227499
2.8978-3.05050.30251370.205421432280100
3.0505-3.24160.26551450.201921492294100
3.2416-3.49180.20451390.179221502289100
3.4918-3.84310.21461390.161321602299100
3.8431-4.39890.2081420.143321542296100
4.3989-5.5410.17161480.126621522300100
5.541-49.0030.19531460.16212187233399
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 68.9064 Å / Origin y: 12.8411 Å / Origin z: 46.1817 Å
111213212223313233
T0.1618 Å2-0.0021 Å20.0185 Å2-0.1778 Å2-0.0173 Å2--0.1284 Å2
L0.3687 °2-0.0068 °20.2151 °2-0.5246 °2-0.4629 °2--0.4069 °2
S0.04 Å °-0.0992 Å °0.0834 Å °-0.0262 Å °-0.0767 Å °-0.0052 Å °0.0139 Å °0.0343 Å °-0.0034 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA144 - 503
2X-RAY DIFFRACTION1allB144 - 503
3X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 207

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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