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Yorodumi- PDB-3lrv: The Prp19 WD40 Domain Contains a Conserved Protein Interaction Re... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3lrv | ||||||
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Title | The Prp19 WD40 Domain Contains a Conserved Protein Interaction Region Essential for its Function. | ||||||
Components | Pre-mRNA-splicing factor 19 | ||||||
Keywords | SPLICING / Prp19 / WD40 / E3 ubiquitin ligase / spliceosome / DNA damage / DNA repair / mRNA processing / mRNA splicing / Nucleus / Phosphoprotein / WD repeat | ||||||
Function / homology | Function and homology information generation of catalytic spliceosome for first transesterification step / U2-type catalytic step 1 spliceosome / Prp19 complex / Dual incision in TC-NER / protein K63-linked ubiquitination / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / RING-type E3 ubiquitin transferase / mRNA splicing, via spliceosome / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity ...generation of catalytic spliceosome for first transesterification step / U2-type catalytic step 1 spliceosome / Prp19 complex / Dual incision in TC-NER / protein K63-linked ubiquitination / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / RING-type E3 ubiquitin transferase / mRNA splicing, via spliceosome / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / DNA repair / mitochondrion / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 2.6 Å | ||||||
Authors | Vander Kooi, C.W. / Chazin, W.J. | ||||||
Citation | Journal: Structure / Year: 2010 Title: The Prp19 WD40 domain contains a conserved protein interaction region essential for its function. Authors: Vander Kooi, C.W. / Ren, L. / Xu, P. / Ohi, M.D. / Gould, K.L. / Chazin, W.J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3lrv.cif.gz | 77.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3lrv.ent.gz | 58.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3lrv.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lr/3lrv ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lr/3lrv | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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3 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 38738.504 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: WD40 domain, residues 165-503 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Gene: PRP19, PSO4, YLL036C / Plasmid: pET15b / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 / References: UniProt: P32523 | ||
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#2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 2 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.85 Å3/Da / Density % sol: 56.89 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / pH: 7.5 Details: 2.0 M ammonium sulfate and 0.1 M Tris at pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K |
-Data collection
Diffraction |
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Diffraction source |
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Detector |
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Radiation |
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Radiation wavelength |
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Reflection | Resolution: 2.6→31 Å / Num. obs: 14158 / % possible obs: 99.2 % / Redundancy: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 16 | ||||||||||||||||||
Reflection shell | Resolution: 2.6→2.69 Å / Redundancy: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.445 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 99.6 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 2.6→23.16 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.897 / SU B: 24.637 / SU ML: 0.234 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.559 / ESU R Free: 0.316 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 18.35 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.6→23.16 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.6→2.67 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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