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- PDB-5m88: Spliceosome component -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5m88
タイトルSpliceosome component
要素Core
キーワードSPLICING / Spliceosome
機能・相同性
機能・相同性情報


Prp19 complex / protein K63-linked ubiquitination / spliceosomal complex / RING-type E3 ubiquitin transferase / mRNA splicing, via spliceosome / ubiquitin protein ligase activity / DNA repair
類似検索 - 分子機能
Pre-mRNA-splicing factor 19 / Pre-mRNA-processing factor 19 / Prp19/Pso4-like / U-box domain profile. / Modified RING finger domain / U-box domain / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Trp-Asp (WD) repeats profile. ...Pre-mRNA-splicing factor 19 / Pre-mRNA-processing factor 19 / Prp19/Pso4-like / U-box domain profile. / Modified RING finger domain / U-box domain / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Trp-Asp (WD) repeats profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pre-mRNA-processing factor 19
類似検索 - 構成要素
生物種Chaetomium thermophilum (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Moura, T.R. / Pena, V.
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2018
タイトル: Prp19/Pso4 Is an Autoinhibited Ubiquitin Ligase Activated by Stepwise Assembly of Three Splicing Factors.
著者: Tales Rocha de Moura / Sina Mozaffari-Jovin / Csaba Zoltán Kibédi Szabó / Jana Schmitzová / Olexandr Dybkov / Constantin Cretu / Michael Kachala / Dmitri Svergun / Henning Urlaub / ...著者: Tales Rocha de Moura / Sina Mozaffari-Jovin / Csaba Zoltán Kibédi Szabó / Jana Schmitzová / Olexandr Dybkov / Constantin Cretu / Michael Kachala / Dmitri Svergun / Henning Urlaub / Reinhard Lührmann / Vladimir Pena /
要旨: Human nineteen complex (NTC) acts as a multimeric E3 ubiquitin ligase in DNA repair and splicing. The transfer of ubiquitin is mediated by Prp19-a homotetrameric component of NTC whose elongated ...Human nineteen complex (NTC) acts as a multimeric E3 ubiquitin ligase in DNA repair and splicing. The transfer of ubiquitin is mediated by Prp19-a homotetrameric component of NTC whose elongated coiled coils serve as an assembly axis for two other proteins called SPF27 and CDC5L. We find that Prp19 is inactive on its own and have elucidated the structural basis of its autoinhibition by crystallography and mutational analysis. Formation of the NTC core by stepwise assembly of SPF27, CDC5L, and PLRG1 onto the Prp19 tetramer enables ubiquitin ligation. Protein-protein crosslinking of NTC, functional assays in vitro, and assessment of its role in DNA damage response provide mechanistic insight into the organization of the NTC core and the communication between PLRG1 and Prp19 that enables E3 activity. This reveals a unique mode of regulation for a complex E3 ligase and advances understanding of its dynamics in various cellular pathways.
履歴
登録2016年10月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年2月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年3月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Core
B: Core


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,1462
ポリマ－31,1462
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2740 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area17750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.867, 103.013, 94.105
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.590, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and resid 70 through 133)
21(chain B and resid 70 through 133)
12(chain A and resid 1 through 55)
22(chain B and resid 1 through 55)

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERARGARG(chain A and resid 70 through 133)AA70 - 13370 - 133
21SERSERARGARG(chain B and resid 70 through 133)BB70 - 13370 - 133
12METMETILEILE(chain A and resid 1 through 55)AA1 - 551 - 55
22METMETILEILE(chain B and resid 1 through 55)BB1 - 551 - 55

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 Core


分子量: 15572.780 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chaetomium thermophilum (strain DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719) (菌類)
遺伝子: CTHT_0072540 / 発現宿主: Chaetomium thermophilum (菌類) / 参照: UniProt: G0SFY0

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris-HCl pH 8.5 0.4 M KCl 45% Pentaerythritol Proxalate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.54→47 Å / Num. obs: 13027 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 55.9 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.064 / Net I/σ(I): 11.1 / Num. measured all: 65996
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.54-2.6651.783771815310.7380.8681.99196
8.81-474.70.03615853340.9990.0180.0436.899.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: In-house model

解像度: 2.8→47.005 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 30.99 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2814 436 4.88 %RANDOM
Rwork0.25 8492 --
obs0.2517 8928 90.54 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 161.11 Å2 / Biso mean: 70.2094 Å2 / Biso min: 15.22 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.8→47.005 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1942 0 0 0 1942
残基数----242
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031968
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5372668
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.035320
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005344
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.0171232
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A606X-RAY DIFFRACTION8.692TORSIONAL
12B606X-RAY DIFFRACTION8.692TORSIONAL
21A539X-RAY DIFFRACTION8.692TORSIONAL
22B539X-RAY DIFFRACTION8.692TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 3

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.8004-3.20560.34221140.28952287240174
3.2056-4.03840.32061580.26383058321698
4.0384-47.01110.24831640.232631473311100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.2862-3.39112.31225.1272-0.98812.82770.15980.64770.6377-0.3702-0.3873-0.6067-0.14360.49530.29560.36040.3621-0.04570.39090.22850.5658-1.2594-0.520231.5427
20.40320.5411-0.26530.6325-0.52221.1463-0.22740.47310.024-0.53140.1324-0.08380.00750.2007-0.0790.60740.09160.20080.68180.13790.33458.6007-18.4139.4255
32.7033-1.7649-1.02033.04050.09120.64080.18290.4057-0.203-0.2526-0.19130.17180.0697-0.10270.02730.33810.4539-0.06040.3794-0.17760.55734.3225-37.317629.7362
40.60980.3-0.48590.42240.64563.0564-0.25820.31020.0829-0.04420.2522-0.1887-0.40740.0989-0.08640.73340.38220.10640.64570.02670.24526.3469-14.35129.4833
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 55 )A1 - 55
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 69 through 134 )A69 - 134
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 1 through 55 )B1 - 55
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 69 through 133 )B69 - 133

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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