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万見
- PDB-5m6x: Crystal Structure of human RhoGAP mutated in its arginine finger ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5m6x
タイトルCrystal Structure of human RhoGAP mutated in its arginine finger (R85A) in complex with RhoA.GDP.MgF3- human
要素
  • Rho GTPase-activating protein 1
  • Transforming protein RhoA
キーワードSIGNALING PROTEIN / RHOGAP / Arginine finger / RHOA / transition state
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of endocytic recycling / transferrin transport / alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction ...negative regulation of endocytic recycling / transferrin transport / alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / regulation of osteoblast proliferation / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / Roundabout signaling pathway / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / regulation of neural precursor cell proliferation / cleavage furrow formation / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / forebrain radial glial cell differentiation / cell junction assembly / apical junction assembly / cellular response to chemokine / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / beta selection / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / negative regulation of cell size / RHO GTPases Activate ROCKs / regulation of modification of postsynaptic structure / negative regulation of oxidative phosphorylation / negative regulation of motor neuron apoptotic process / RHOF GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / RHO GTPases activate CIT / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / RHO GTPases activate KTN1 / odontogenesis / PCP/CE pathway / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / positive regulation of podosome assembly / regulation of small GTPase mediated signal transduction / negative regulation of cell-substrate adhesion / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / motor neuron apoptotic process / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / PI3K/AKT activation / wound healing, spreading of cells / RND2 GTPase cycle / apical junction complex / ossification involved in bone maturation / endosomal transport / regulation of focal adhesion assembly / negative chemotaxis / small GTPase-mediated signal transduction / RHOB GTPase cycle / myosin binding / EPHA-mediated growth cone collapse / stress fiber assembly / positive regulation of cytokinesis / regulation of neuron projection development / RHOC GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / cellular response to cytokine stimulus / RHOQ GTPase cycle / androgen receptor signaling pathway / cerebral cortex cell migration / ERBB2 Regulates Cell Motility / cleavage furrow / Rho protein signal transduction / semaphorin-plexin signaling pathway / CDC42 GTPase cycle / ficolin-1-rich granule membrane / RHOG GTPase cycle / mitotic spindle assembly / endothelial cell migration / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / positive regulation of T cell migration / RAC3 GTPase cycle / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / regulation of microtubule cytoskeleton organization / cytoplasmic microtubule organization / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / RHO GTPases activate PKNs / skeletal muscle tissue development / GPVI-mediated activation cascade / positive regulation of stress fiber assembly / EPHB-mediated forward signaling / substantia nigra development / positive regulation of neuron differentiation / RAC1 GTPase cycle / regulation of cell migration / cell-matrix adhesion / GTPase activator activity / substrate adhesion-dependent cell spreading
類似検索 - 分子機能
: / Phosphatidylinositol 3-kinase; Chain A / Rho GTPase activation protein / Divergent CRAL/TRIO domain / CRAL-TRIO lipid binding domain profile. / Domain in homologues of a S. cerevisiae phosphatidylinositol transfer protein (Sec14p) / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL-TRIO lipid binding domain superfamily / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain ...: / Phosphatidylinositol 3-kinase; Chain A / Rho GTPase activation protein / Divergent CRAL/TRIO domain / CRAL-TRIO lipid binding domain profile. / Domain in homologues of a S. cerevisiae phosphatidylinositol transfer protein (Sec14p) / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL-TRIO lipid binding domain superfamily / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Rho GTPase activation protein / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / TRIFLUOROMAGNESATE / Transforming protein RhoA / Rho GTPase-activating protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Pellegrini, E. / Bowler, M.W.
引用ジャーナル: Angew. Chem. Int. Ed. Engl. / 年: 2017
タイトル: Assessing the Influence of Mutation on GTPase Transition States by Using X-ray Crystallography, (19) F NMR, and DFT Approaches.
著者: Jin, Y. / Molt, R.W. / Pellegrini, E. / Cliff, M.J. / Bowler, M.W. / Richards, N.G.J. / Blackburn, G.M. / Waltho, J.P.
履歴
登録2016年10月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rho GTPase-activating protein 1
B: Transforming protein RhoA
H: Rho GTPase-activating protein 1
I: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,74410
ポリマ－97,6464
非ポリマー1,0986
水3,297183
1
A: Rho GTPase-activating protein 1
B: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,3725
ポリマ－48,8232
非ポリマー5493
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3670 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area16140 Å2
手法PISA
2
H: Rho GTPase-activating protein 1
I: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,3725
ポリマ－48,8232
非ポリマー5493
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3680 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area16030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.470, 66.690, 76.890
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.41, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 AHBI

#1: タンパク質 Rho GTPase-activating protein 1 / CDC42 GTPase-activating protein / GTPase-activating protein rhoGAP / Rho-related small GTPase ...CDC42 GTPase-activating protein / GTPase-activating protein rhoGAP / Rho-related small GTPase protein activator / Rho-type GTPase-activating protein 1 / p50-RhoGAP


分子量: 27188.145 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARHGAP1, CDC42GAP, RHOGAP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q07960
#2: タンパク質 Transforming protein RhoA / Rho cDNA clone 12 / h12


分子量: 21634.893 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RHOA, ARH12, ARHA, RHO12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61586

-
非ポリマー , 4種, 189分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-MGF / TRIFLUOROMAGNESATE / トリフルオロマグネサ-ト


分子量: 81.300 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: F3Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 183 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.79 %
結晶化温度: 293 K / 手法: マイクロバッチ法 / 詳細: 100 mM Bis Tris pH 5.5-6.5 20-25% (w/v) PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.918 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2012年3月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→40.29 Å / Num. obs: 23276 / % possible obs: 84.3 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.179 / Net I/σ(I): 5.3
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / Rmerge(I) obs: 0.661

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1W30

1w30


解像度: 2.4→76.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.907 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.857 / SU B: 12.05 / SU ML: 0.269 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.361 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27197 1260 5.1 %RANDOM
Rwork0.22425 ---
obs0.22666 23276 84.07 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.35 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.91 Å2-0 Å21.6 Å2
2---2.06 Å2-0 Å2
3----0.15 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.4→76.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5838 0 66 183 6087
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0196047
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025817
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1351.988224
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.879313391
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0275728
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.02225.017289
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.878151042
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.7921533
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.060.2937
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0216769
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021348
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5942.4352927
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.5942.4342926
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.1083.6463650
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.1083.6473651
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.3622.4723120
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.3622.4763106
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other0.7133.6744556
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined2.10618.526753
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other2.05818.5376712
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.322 107 -
Rwork0.29 1777 -
obs--87.51 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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