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万見
- PDB-5ly3: P. calidifontis crenactin in complex with arcadin-2 C-terminal peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ly3
タイトルP. calidifontis crenactin in complex with arcadin-2 C-terminal peptide
要素
  • Actin-like protein
  • Actin/actin family protein
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / actin / bacterial cytoskeleton
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cytoskeleton / hydrolase activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nucleotidyltransferase; domain 5 - #570 / ATPase, nucleotide binding domain / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Crenactin / Arcadin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrobaculum calidifontis (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Izore, T. / Lowe, J.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: Crenactin forms actin-like double helical filaments regulated by arcadin-2.
著者: Thierry Izoré / Danguole Kureisaite-Ciziene / Stephen H McLaughlin / Jan Löwe /
要旨: The similarity of eukaryotic actin to crenactin, a filament-forming protein from the crenarchaeon supports the theory of a common origin of Crenarchaea and Eukaryotes. Monomeric structures of ...The similarity of eukaryotic actin to crenactin, a filament-forming protein from the crenarchaeon supports the theory of a common origin of Crenarchaea and Eukaryotes. Monomeric structures of crenactin and actin are similar, although their filament architectures were suggested to be different. Here we report that crenactin forms double helical filaments that show exceptional similarity to eukaryotic F-actin. With cryo-electron microscopy and helical reconstruction we solved the structure of the crenactin filament to 3.8 Å resolution. When forming double filaments, the 'hydrophobic plug' loop in crenactin rearranges. Arcadin-2, also encoded by the arcade gene cluster, binds tightly with its C-terminus to the hydrophobic groove of crenactin. Binding is reminiscent of eukaryotic actin modulators such as cofilin and thymosin β4 and arcadin-2 is a depolymeriser of crenactin filaments. Our work further supports the theory of shared ancestry of Eukaryotes and Crenarchaea.
履歴
登録2016年9月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin/actin family protein
B: Actin-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,6993
ポリマ－50,2722
非ポリマー4271
水6,071337
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2220 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area20710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.180, 70.909, 62.231
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.21, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Actin/actin family protein


分子量: 48425.484 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-432 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrobaculum calidifontis (古細菌) / 遺伝子: Pcal_1635 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A3MWN5
#2: タンパク質・ペプチド Actin-like protein / arcadin-2


分子量: 1846.140 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 188-203 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrobaculum calidifontis (古細菌) / 株: JCM 11548 / VA1 / 遺伝子: Pcal_1636 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A3MWN6
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 337 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.64 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.31 M sodium acetate, 12.8 % (w/v) PEG 4000, 0.1 M sodium acetate, pH 4.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92819 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年2月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92819 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. obs: 58765 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.037 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 1.6→1.69 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.554 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / CC1/2: 0.897 / % possible all: 93.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4CJ7

4cj7


解像度: 1.6→45.948 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.07
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1997 2888 4.91 %random
Rwork0.1746 ---
obs0.1758 58765 97.55 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→45.948 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3503 0 27 337 3867
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063603
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.864898
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.8362179
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054553
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006625
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.62630.37271320.32562342X-RAY DIFFRACTION87
1.6263-1.65430.27721300.29292653X-RAY DIFFRACTION97
1.6543-1.68440.31331360.27712584X-RAY DIFFRACTION95
1.6844-1.71680.29351140.26152566X-RAY DIFFRACTION95
1.7168-1.75180.29071270.2592709X-RAY DIFFRACTION99
1.7518-1.78990.28221500.23412665X-RAY DIFFRACTION99
1.7899-1.83160.22651110.22232717X-RAY DIFFRACTION99
1.8316-1.87740.25431350.21142719X-RAY DIFFRACTION99
1.8774-1.92810.23121350.20252671X-RAY DIFFRACTION99
1.9281-1.98490.23931290.20062684X-RAY DIFFRACTION98
1.9849-2.04890.24671400.18952587X-RAY DIFFRACTION95
2.0489-2.12220.20721600.18242690X-RAY DIFFRACTION99
2.1222-2.20710.2251410.18482676X-RAY DIFFRACTION99
2.2071-2.30760.21731500.17442718X-RAY DIFFRACTION99
2.3076-2.42920.21951400.17372673X-RAY DIFFRACTION99
2.4292-2.58140.21290.16722713X-RAY DIFFRACTION98
2.5814-2.78070.22051550.17682634X-RAY DIFFRACTION98
2.7807-3.06050.19911420.17262709X-RAY DIFFRACTION99
3.0605-3.50320.22171330.17322711X-RAY DIFFRACTION99
3.5032-4.41310.15811510.14452690X-RAY DIFFRACTION98
4.4131-45.9670.14971480.1522766X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6253-0.3162-0.23570.1884-0.1850.14790.0389-0.0475-0.00290.04010.00340.0804-0.04050.06470.00010.2659-0.0093-0.00030.22910.00240.2604-17.8152-0.6921-14.3066
20.44330.00310.21520.001-0.17440.7970.03830.03830.0542-0.045-0.0708-0.00930.05830.076400.22460.02740.00070.21650.02010.2336-7.8033-2.8436-37.4423
30.00250.0001-0.0018-0.0001-0.00050.0007-0.03370.0508-0.0434-0.02250.0196-0.0190.0268-0.071200.40390.0555-0.03770.4230.05840.4932-0.3044-22.8029-19.6324
40.02510.02-0.02020.0189-0.00570.0289-0.1676-0.0076-0.1112-0.0344-0.0785-0.15570.03180.1436-0.00580.27570.0592-0.06570.39580.07350.32487.2613-15.4863-13.7281
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 4 through 171 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 172 through 430 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 188 through 193 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 194 through 203 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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