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- PDB-5ly1: JMJD2A/ KDM4A COMPLEXED WITH NI(II) AND Macrocyclic PEPTIDE Inhib... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ly1
タイトルJMJD2A/ KDM4A COMPLEXED WITH NI(II) AND Macrocyclic PEPTIDE Inhibitor CP2 (13-mer)
要素
  • CP2
  • Lysine-specific demethylase 4A
キーワードOXIDOREDUCTASE / JMJD2A / KDM4A / NON-HEME / IRON / 2-OXOGLUTARATE / DIOXYGENASE / OXYGENASE / DOUBLE-STRANDED BETA HELIX / DSBH / FACIAL TRIAD / DEMETHYLASE / HISTONE / JMJC DOMAIN / METAL BINDING PROTEIN / EPIGENETIC AND TRANSCRIPTION REGULATION / CHROMATIN REGULATOR / HYDROXYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-trimethyl-L-lysine36 demethylase / histone H3K36me2/H3K36me3 demethylase activity / apoptotic chromosome condensation / histone H3K36 demethylase activity / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / histone H3K9me2/H3K9me3 demethylase activity / [histone H3]-trimethyl-L-lysine9 demethylase / histone H3K9 demethylase activity / negative regulation of astrocyte differentiation / histone demethylase activity ...[histone H3]-trimethyl-L-lysine36 demethylase / histone H3K36me2/H3K36me3 demethylase activity / apoptotic chromosome condensation / histone H3K36 demethylase activity / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / histone H3K9me2/H3K9me3 demethylase activity / [histone H3]-trimethyl-L-lysine9 demethylase / histone H3K9 demethylase activity / negative regulation of astrocyte differentiation / histone demethylase activity / pericentric heterochromatin / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / methylated histone binding / positive regulation of neuron differentiation / negative regulation of autophagy / response to nutrient levels / HDMs demethylate histones / fibrillar center / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / regulation of gene expression / chromatin remodeling / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / chromatin / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / : / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / Tudor domain / Tudor domain / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / JmjN domain ...: / : / : / Lysine-specific demethylase 4, Tudor domain / Jumonji domain-containing protein 2A Tudor domain / Tudor domain / Tudor domain / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / JmjN domain / jmjN domain / JmjN domain profile. / Small domain found in the jumonji family of transcription factors / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / Cupin / JmjC domain, hydroxylase / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / PROPANOIC ACID / Lysine-specific demethylase 4A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者King, O.N.F. / Chowdhury, R. / Kawamura, A. / Schofield, C.J.
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Highly selective inhibition of histone demethylases by de novo macrocyclic peptides.
著者: Kawamura, A. / Munzel, M. / Kojima, T. / Yapp, C. / Bhushan, B. / Goto, Y. / Tumber, A. / Katoh, T. / King, O.N. / Passioura, T. / Walport, L.J. / Hatch, S.B. / Madden, S. / Muller, S. / ...著者: Kawamura, A. / Munzel, M. / Kojima, T. / Yapp, C. / Bhushan, B. / Goto, Y. / Tumber, A. / Katoh, T. / King, O.N. / Passioura, T. / Walport, L.J. / Hatch, S.B. / Madden, S. / Muller, S. / Brennan, P.E. / Chowdhury, R. / Hopkinson, R.J. / Suga, H. / Schofield, C.J.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2007
タイトル: Crystal structures of histone demethylase JMJD2A reveal basis for substrate specificity.
著者: Ng, S.S. / Kavanagh, K.L. / McDonough, M.A. / Butler, D. / Pilka, E.S. / Lienard, B.M. / Bray, J.E. / Savitsky, P. / Gileadi, O. / von Delft, F. / Rose, N.R. / Offer, J. / Scheinost, J.C. / ...著者: Ng, S.S. / Kavanagh, K.L. / McDonough, M.A. / Butler, D. / Pilka, E.S. / Lienard, B.M. / Bray, J.E. / Savitsky, P. / Gileadi, O. / von Delft, F. / Rose, N.R. / Offer, J. / Scheinost, J.C. / Borowski, T. / Sundstrom, M. / Schofield, C.J. / Oppermann, U.
#2: ジャーナル: ACS Chem. Biol. / 年: 2014
タイトル: Substrate- and cofactor-independent inhibition of histone demethylase KDM4C.
著者: Leurs, U. / Lohse, B. / Rand, K.D. / Ming, S. / Riise, E.S. / Cole, P.A. / Kristensen, J.L. / Clausen, R.P.
履歴
登録2016年9月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月19日Group: Database references
改定 1.22022年7月6日Group: Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: database_2 / pdbx_entity_src_syn ...database_2 / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysine-specific demethylase 4A
B: Lysine-specific demethylase 4A
C: Lysine-specific demethylase 4A
D: Lysine-specific demethylase 4A
E: CP2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)180,50524
ポリマ－179,2195
非ポリマー1,28519
水7,296405
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8520 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area56210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.265, 101.482, 140.330
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.56, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 5分子 ABCDE

#1: タンパク質
Lysine-specific demethylase 4A / JmjC domain-containing histone demethylation protein 3A / Jumonji domain-containing protein 2A


分子量: 44326.273 Da / 分子数: 4 / 断片: CATALYTIC DOMAIN UNP residues 1-359 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KDM4A, JHDM3A, JMJD2, JMJD2A, KIAA0677 / プラスミド: PNIC28-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): R3
参照: UniProt: O75164, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2- ...参照: UniProt: O75164, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む
#2: タンパク質・ペプチド CP2


分子量: 1914.108 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Macrocyclic PEPTIDE / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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非ポリマー , 6種, 424分子

#3: 化合物
ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 化合物 ChemComp-PPI / PROPANOIC ACID / プロピオン酸


分子量: 74.079 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H6O2
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 405 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.33 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: 0.1 M propionate-cacodylate-bistris propane pH 9.0 and 25 % w/v polyethylene glycol 1500

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データ収集

回折平均測定温度: 273 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.9173 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年7月23日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9173 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→49.34 Å / Num. obs: 53856 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 46.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.577 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 98.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2OX0

2ox0


解像度: 2.5→49.34 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.205 2720 5.05 %RANDOM
Rwork0.178 ---
obs0.18 53825 98.1 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 31.5 Å2 / ksol: 0.3 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 52 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.95 Å20 Å2-0.17 Å2
2--2.26 Å20 Å2
3----3.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→49.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11250 0 56 405 11711
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00411641
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.71615811
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.2566861
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0441621
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052031
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.54550.33471430.29822659X-RAY DIFFRACTION98
2.5455-2.59440.32231310.28092710X-RAY DIFFRACTION98
2.5944-2.64740.30271440.2652641X-RAY DIFFRACTION98
2.6474-2.70490.25731180.24952721X-RAY DIFFRACTION98
2.7049-2.76780.27431270.23842647X-RAY DIFFRACTION98
2.7678-2.83710.2811380.23742672X-RAY DIFFRACTION98
2.8371-2.91380.26261100.23862637X-RAY DIFFRACTION95
2.9138-2.99950.28591340.23222683X-RAY DIFFRACTION98
2.9995-3.09630.22561420.21142718X-RAY DIFFRACTION100
3.0963-3.20690.23381300.18992761X-RAY DIFFRACTION100
3.2069-3.33530.23531510.18662745X-RAY DIFFRACTION100
3.3353-3.48710.22981510.18562689X-RAY DIFFRACTION100
3.4871-3.67090.20961600.16942698X-RAY DIFFRACTION99
3.6709-3.90080.17031470.15622725X-RAY DIFFRACTION99
3.9008-4.20180.16951630.14462677X-RAY DIFFRACTION99
4.2018-4.62430.14581500.12642707X-RAY DIFFRACTION98
4.6243-5.29280.15991530.12872643X-RAY DIFFRACTION96
5.2928-6.66580.17511610.15542633X-RAY DIFFRACTION96
6.6658-49.35420.20231670.17482739X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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