[日本語] English
万見
- PDB-5lxm: Crystal structure of Aurora-A bound to a hydrocarbon-stapled prot... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lxm
タイトルCrystal structure of Aurora-A bound to a hydrocarbon-stapled proteomimetic of TPX2
要素
  • Aurora kinase A
  • Targeting protein for Xklp2
キーワードTRANSFERASE / Protein kinase / Proteomimetic / Stapled helix peptide / Mitosis
機能・相同性
機能・相同性情報


activation of protein kinase activity / Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / negative regulation of microtubule depolymerization / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / chromosome passenger complex / importin-alpha family protein binding ...activation of protein kinase activity / Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / negative regulation of microtubule depolymerization / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / chromosome passenger complex / importin-alpha family protein binding / microtubule nucleation / positive regulation of oocyte maturation / mitotic centrosome separation / histone H3S10 kinase activity / pronucleus / germinal vesicle / meiotic spindle / protein localization to centrosome / anterior/posterior axis specification / neuron projection extension / spindle organization / centrosome localization / positive regulation of mitochondrial fission / mitotic spindle pole / spindle midzone / SUMOylation of DNA replication proteins / mitotic spindle assembly / negative regulation of protein binding / intercellular bridge / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / centriole / liver regeneration / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of mitotic cell cycle / regulation of mitotic spindle organization / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / molecular function activator activity / regulation of cytokinesis / protein serine/threonine kinase activator activity / regulation of signal transduction by p53 class mediator / AURKA Activation by TPX2 / mitotic spindle organization / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / regulation of protein stability / peptidyl-serine phosphorylation / kinetochore / response to wounding / spindle / G2/M transition of mitotic cell cycle / spindle pole / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / mitotic spindle / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / protein autophosphorylation / midbody / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / basolateral plasma membrane / molecular adaptor activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / microtubule / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / postsynaptic density / ciliary basal body / protein heterodimerization activity / negative regulation of gene expression / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ubiquitin protein ligase binding / apoptotic process / centrosome / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
TPX2 / Aurora-A binding / TPX2, C-terminal / TPX2 central domain / Targeting protein for Xklp2 (TPX2) domain / Aurora-A binding / Cell cycle regulated microtubule associated protein / Aurora kinase A / Aurora kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 ...TPX2 / Aurora-A binding / TPX2, C-terminal / TPX2 central domain / Targeting protein for Xklp2 (TPX2) domain / Aurora-A binding / Cell cycle regulated microtubule associated protein / Aurora kinase A / Aurora kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / 1-ETHOXY-2-(2-ETHOXYETHOXY)ETHANE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Aurora kinase A / Targeting protein for Xklp2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.08 Å
データ登録者McIntyre, P.J. / Bayliss, R.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)MR/K016903/1 英国
Cancer Research UKC24461/A12772 英国
引用ジャーナル: ACS Chem. Biol. / 年: 2016
タイトル: A TPX2 Proteomimetic Has Enhanced Affinity for Aurora-A Due to Hydrocarbon Stapling of a Helix.
著者: Rennie, Y.K. / McIntyre, P.J. / Akindele, T. / Bayliss, R. / Jamieson, A.G.
履歴
登録2016年9月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月28日Group: Database references
改定 1.22017年9月13日Group: Advisory / Author supporting evidence
カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell
改定 1.42024年2月7日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 2.02024年9月4日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entity_src_syn / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_mod_residue / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.name / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id / _struct_site_gen.label_asym_id
改定 2.12024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Aurora kinase A
D: Targeting protein for Xklp2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,57012
ポリマ－37,1992
非ポリマー1,37110
水1,38777
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6020 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area13510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.780, 79.780, 140.260
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

-
要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AD

#1: タンパク質 Aurora kinase A / Aurora 2 / Aurora/IPL1-related kinase 1 / hARK1 / Breast tumor-amplified kinase / Serine/threonine- ...Aurora 2 / Aurora/IPL1-related kinase 1 / hARK1 / Breast tumor-amplified kinase / Serine/threonine-protein kinase 15 / Serine/threonine-protein kinase 6 / Serine/threonine-protein kinase aurora-A


分子量: 32836.508 Da / 分子数: 1 / 変異: C290A, C393A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: AURKA, AIK, AIRK1, ARK1, AURA, AYK1, BTAK, IAK1, STK15, STK6
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O14965, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド Targeting protein for Xklp2 / Differentially expressed in cancerous and non-cancerous lung cells 2 / DIL-2 / Hepatocellular ...Differentially expressed in cancerous and non-cancerous lung cells 2 / DIL-2 / Hepatocellular carcinoma-associated antigen 519 / Hepatocellular carcinoma-associated antigen 90 / Protein fls353 / Restricted expression proliferation-associated protein 100 / p100


分子量: 4362.501 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9ULW0

-
非ポリマー , 9種, 87分子

#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#7: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#8: 化合物 ChemComp-P4G / 1-ETHOXY-2-(2-ETHOXYETHOXY)ETHANE / ジエチレングリコ-ルジエチルエ-テル


分子量: 162.227 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O3
#9: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#10: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#11: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 77 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.11 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: MORPHEUS Crystallization Screen condition C1

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年3月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.08→61.98 Å / Num. obs: 31554 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 9.6 % / Net I/σ(I): 9.94

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
xia2データ削減
xia2データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4CEG

4ceg


解像度: 2.08→61.98 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.13
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2429 1602 5.08 %
Rwork0.1996 --
obs0.2018 31526 99.31 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 169.8 Å2 / Biso mean: 74.378 Å2 / Biso min: 37.48 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.08→61.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2420 0 85 77 2582
Biso mean--96.19 66.44 -
残基数----301
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.50611.65270.9431.43980.16789.26840.66061.43770.1701-1.033-0.42750.0909-1.58240.2503-0.19141.24020.45790.05471.01770.03680.460644.3288-0.46054.9321
27.414-2.23992.40454.606-0.10567.2480.14880.78240.3781-0.3136-0.19340.0927-1.6278-0.74130.15190.9790.20530.13080.65150.04240.366245.4526-1.92746.1031
34.0051-1.0571-3.69424.8779-0.58615.67510.43280.8040.0535-0.792-0.5265-0.2232-0.8537-0.48890.09190.6390.18940.05270.8040.00830.346647.7404-14.5042.2049
43.0054-1.9471-2.7794.129-2.15418.05590.07690.00120.1690.6573-0.08720.1588-0.85310.16780.00290.71230.11130.04850.647-0.05770.380844.269-9.772917.1404
56.97280.1431.33724.6476-3.22128.8121-0.03850.8399-0.89830.3546-0.11450.51680.0636-1.42660.12260.36250.01890.07280.4838-0.14510.514641.1669-26.615916.4901
67.3088-6.5604-6.32735.92136.57268.2372-0.23560.0219-0.0580.49810.1933-0.03840.03040.0752-0.0530.55410.05650.06110.5171-0.04250.355946.3099-19.135714.3136
75.788-3.2392-2.43573.465-0.26855.07740.35871.1181-0.1583-0.0895-0.468-0.0572-0.32470.31080.14010.39440.0421-0.0440.8374-0.12250.30754.8994-23.30016.6908
87.0177-1.5462-1.36363.789-1.61632.8578-0.42410.0854-0.37720.4294-0.04890.0865-0.20260.07120.42530.51480.03880.03850.5528-0.03340.358556.3319-26.87718.7879
99.6347-4.3188-3.13398.22050.55063.3593-0.4598-0.37341.02831.39120.2501-1.0344-0.1340.80450.22560.83440.0766-0.1420.6983-0.00970.444563.8247-22.757527.3874
108.0292.8623-3.66244.1471-3.11426.3059-0.5826-1.202-0.47221.02630.25230.20630.10750.1610.29150.96240.27510.17350.62160.07480.49451.1755-32.496131.0889
113.2405-2.235-3.81454.1690.36299.1654-0.37650.9076-1.52390.72120.00930.88960.8306-0.9730.46010.6314-0.07370.2150.4023-0.13160.623944.8878-34.875719.733
122.8199-1.4471-2.13076.2261-4.09826.59690.87172.7928-0.4633-3.23330.3918-2.2087-2.81330.1009-1.47911.0472-0.01780.34651.1517-0.00540.666655.0643-8.9193-5.8914
132.2457-1.32242.37546.681-0.75333.23090.05210.6747-0.0416-0.4256-0.68061.38140.5661-0.68150.50410.94830.2431-0.02751.7635-0.21360.626836.1666-11.3314-3.6083
146.5902-6.5617-6.81378.95966.01796.88460.4102-0.6725-0.7575-0.2491-1.0850.5542-0.2808-1.61720.65340.49460.141-0.02941.2702-0.21370.464548.0302-26.0654-6.7796
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 126 through 145 )A126 - 145
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 146 through 171 )A146 - 171
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 172 through 201 )A172 - 201
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 202 through 229 )A202 - 229
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 230 through 250 )A230 - 250
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 251 through 269 )A251 - 269
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 270 through 292 )A270 - 292
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 293 through 324 )A293 - 324
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 325 through 343 )A325 - 343
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resid 344 through 363 )A344 - 363
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'A' and (resid 364 through 392 )A364 - 392
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'D' and (resid 6 through 10 )D6 - 10
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'D' and (resid 11 through 30 )D11 - 30
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'D' and (resid 31 through 43 )D31 - 43

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る