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- PDB-5lvl: Human PDK1 Kinase Domain in Complex with Compound PS653 Bound to ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lvl
タイトルHuman PDK1 Kinase Domain in Complex with Compound PS653 Bound to the ATP-Binding Site
要素3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
キーワードTRANSFERASE / protein kinase / allosteric regulation / small compounds / PIF-pocket
機能・相同性
機能・相同性情報


3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / Activation of AKT2 / regulation of mast cell degranulation / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / type B pancreatic cell development / positive regulation of phospholipase activity / RSK activation / hyperosmotic response / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation ...3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / Activation of AKT2 / regulation of mast cell degranulation / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / type B pancreatic cell development / positive regulation of phospholipase activity / RSK activation / hyperosmotic response / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / phospholipase activator activity / positive regulation of sprouting angiogenesis / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / phospholipase binding / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / extrinsic apoptotic signaling pathway / RHO GTPases activate PKNs / cellular response to epidermal growth factor stimulus / GPVI-mediated activation cascade / T cell costimulation / activation of protein kinase B activity / Integrin signaling / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / VEGFR2 mediated vascular permeability / VEGFR2 mediated cell proliferation / cell projection / calcium-mediated signaling / positive regulation of protein localization to plasma membrane / peptidyl-threonine phosphorylation / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of protein kinase activity / epidermal growth factor receptor signaling pathway / CLEC7A (Dectin-1) signaling / FCERI mediated NF-kB activation / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / cellular response to insulin stimulus / positive regulation of angiogenesis / Regulation of TP53 Degradation / cell migration / Downstream TCR signaling / insulin receptor signaling pathway / PIP3 activates AKT signaling / cytoplasmic vesicle / actin cytoskeleton organization / protein autophosphorylation / postsynaptic density / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / non-specific serine/threonine protein kinase / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / focal adhesion / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
PDK1-type, PH domain / PDPK1 family / PH domain / PH-like domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. ...PDK1-type, PH domain / PDPK1 family / PH domain / PH-like domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,6-DIHYDROANTHRA/1,9-CD/PYRAZOL-6-ONE / DITHIANE DIOL / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Schulze, J.O. / Saladino, G. / Busschots, K. / Neimanis, S. / Suess, E. / Odadzic, D. / Zeuzem, S. / Hindie, V. / Herbrand, A.K. / Lisa, M.N. ...Schulze, J.O. / Saladino, G. / Busschots, K. / Neimanis, S. / Suess, E. / Odadzic, D. / Zeuzem, S. / Hindie, V. / Herbrand, A.K. / Lisa, M.N. / Alzari, P.M. / Gervasio, F.L. / Biondi, R.M.
資金援助 ドイツ, 3件
組織認可番号国
BMBF GO-Bio0315102 ドイツ
German Research FoundationBI 1044/2-3 ドイツ
German Research FoundationBI 1044/12-1 ドイツ
引用ジャーナル: Cell Chem Biol / 年: 2016
タイトル: Bidirectional Allosteric Communication between the ATP-Binding Site and the Regulatory PIF Pocket in PDK1 Protein Kinase.
著者: Schulze, J.O. / Saladino, G. / Busschots, K. / Neimanis, S. / Su, E. / Odadzic, D. / Zeuzem, S. / Hindie, V. / Herbrand, A.K. / Lisa, M.N. / Alzari, P.M. / Gervasio, F.L. / Biondi, R.M.
履歴
登録2016年9月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月2日Group: Database references
改定 2.02019年10月16日Group: Atomic model / Author supporting evidence / Data collection
カテゴリ: atom_site / pdbx_audit_support / reflns_shell
Item: _atom_site.occupancy / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.12024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,9996
ポリマ－35,3931
非ポリマー6075
水4,810267
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1460 Å2
ΔGint4 kcal/mol
Surface area14290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)148.240, 44.430, 47.250
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.34, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-563-

HOH

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要素

#1: タンパク質 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1 / hPDK1


分子量: 35392.566 Da / 分子数: 1 / 変異: Y288G, Q292A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDPK1, PDK1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O15530, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-537 / 2,6-DIHYDROANTHRA/1,9-CD/PYRAZOL-6-ONE / SP-600125


分子量: 220.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H8N2O / コメント: 阻害剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-DTD / DITHIANE DIOL / 1,2-ジチアン-4α,5β-ジオ-ル


分子量: 152.235 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8O2S2
#4: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 267 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.12 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 1.2 M NA CITRATE, 0.1 M HEPES PH 7.5, 0.01 M DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→73 Å / Num. obs: 59735 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 4 % / Net I/σ(I): 14.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2_1309精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3HRC

3hrc


解像度: 1.4→72.917 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 16.85
Rfactor反射数%反射
Rfree0.178 2987 5 %
Rwork0.1529 --
obs0.1542 59735 99.85 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→72.917 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2325 0 37 267 2629
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0132627
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5663583
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.6961042
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.094389
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01456
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3999-1.42290.2541390.25272652X-RAY DIFFRACTION100
1.4229-1.44740.28521430.24762713X-RAY DIFFRACTION100
1.4474-1.47370.22931420.23512695X-RAY DIFFRACTION100
1.4737-1.50210.25221400.21482652X-RAY DIFFRACTION100
1.5021-1.53270.21431420.20312714X-RAY DIFFRACTION100
1.5327-1.56610.22581390.18732634X-RAY DIFFRACTION100
1.5661-1.60250.19211430.17152712X-RAY DIFFRACTION100
1.6025-1.64260.20581420.16342706X-RAY DIFFRACTION100
1.6426-1.6870.18071420.15842702X-RAY DIFFRACTION100
1.687-1.73670.16941420.1472681X-RAY DIFFRACTION100
1.7367-1.79270.20431410.14772682X-RAY DIFFRACTION100
1.7927-1.85680.16581430.15062723X-RAY DIFFRACTION100
1.8568-1.93110.17751410.1412682X-RAY DIFFRACTION100
1.9311-2.0190.16731420.13472702X-RAY DIFFRACTION100
2.019-2.12550.15621420.12812695X-RAY DIFFRACTION100
2.1255-2.25870.161430.12582705X-RAY DIFFRACTION100
2.2587-2.43310.14641420.1272705X-RAY DIFFRACTION100
2.4331-2.67790.19751430.14572720X-RAY DIFFRACTION100
2.6779-3.06540.16481430.14722724X-RAY DIFFRACTION100
3.0654-3.86210.14961450.14332739X-RAY DIFFRACTION100
3.8621-73.01580.18491480.15912810X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.3988-0.0083-0.34735.49660.00334.1140.10620.02810.60870.0849-0.1067-0.0495-0.36740.0198-0.01850.17790.0315-0.00880.29430.01750.1362-7.51382.8712-15.6099
23.2234-0.20760.98613.1669-0.42362.05060.0660.39030.1551-0.1796-0.09520.2581-0.2967-0.1786-0.0320.15530.06560.00130.27120.02480.1112-9.38883.5609-14.3848
34.9479-1.58642.21235.0766-2.88336.78250.4270.65290.2896-0.285-0.36860.1695-0.507-0.50410.00370.32830.12270.09070.39920.03470.3004-16.676212.4462-3.9551
41.88291.1553-1.15641.8972-1.05872.2445-0.09890.1868-0.0188-0.26160.0789-0.00680.0321-0.05930.0060.10810.02920.00360.1217-0.00670.098-13.8738-3.2847-5.1713
51.3321-0.04790.09331.8002-0.14461.0342-0.00790.02930.1496-0.0445-0.0127-0.0172-0.10340.03010.00890.0773-0.01050.00260.0830.0010.0785-21.65221.06056.2165
61.2923-0.26090.38221.9748-0.04111.35830.0293-0.1123-0.12310.05510.01150.21140.0821-0.137-0.02150.0815-0.01310.00590.10040.00730.1143-33.2475-7.034310.3743
72.9326-1.0832-0.79812.61290.58162.6245-0.0033-0.1078-0.2050.067-0.0205-0.17640.12230.1580.0320.11730.0021-0.02320.13270.03220.122-16.1489-10.912715.5227
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 74 through 94 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 95 through 120 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 121 through 136 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 137 through 178 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 179 through 260 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 261 through 327 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 328 through 359 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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