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- PDB-5lv0: Structure of Human Neurolysin (E475Q) in complex with amyloid-bet... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lv0
タイトルStructure of Human Neurolysin (E475Q) in complex with amyloid-beta 35-40 peptide product
要素
  • GLY-VAL-VAL amyloid 35-40 fragment
  • Neurolysin, mitochondrial
キーワードHYDROLASE / PROTEASE / MITOCHONDRIA / amyloid-beta
機能・相同性
機能・相同性情報


neurolysin / regulation of skeletal muscle fiber differentiation / peptide metabolic process / amyloid-beta complex / growth cone lamellipodium / cellular response to norepinephrine stimulus / growth cone filopodium / microglia development / collateral sprouting in absence of injury / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands ...neurolysin / regulation of skeletal muscle fiber differentiation / peptide metabolic process / amyloid-beta complex / growth cone lamellipodium / cellular response to norepinephrine stimulus / growth cone filopodium / microglia development / collateral sprouting in absence of injury / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / axo-dendritic transport / regulation of Wnt signaling pathway / regulation of synapse structure or activity / axon midline choice point recognition / astrocyte activation involved in immune response / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / regulation of spontaneous synaptic transmission / mating behavior / growth factor receptor binding / peptidase activator activity / regulation of gluconeogenesis / Golgi-associated vesicle / PTB domain binding / positive regulation of amyloid fibril formation / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / Lysosome Vesicle Biogenesis / astrocyte projection / neuron remodeling / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / nuclear envelope lumen / dendrite development / positive regulation of protein metabolic process / TRAF6 mediated NF-kB activation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / signaling receptor activator activity / negative regulation of long-term synaptic potentiation / modulation of excitatory postsynaptic potential / The NLRP3 inflammasome / transition metal ion binding / main axon / regulation of multicellular organism growth / intracellular copper ion homeostasis / regulation of presynapse assembly / ECM proteoglycans / positive regulation of T cell migration / neuronal dense core vesicle / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / positive regulation of chemokine production / cellular response to manganese ion / Notch signaling pathway / clathrin-coated pit / extracellular matrix organization / neuron projection maintenance / Mitochondrial protein degradation / astrocyte activation / peptide binding / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of calcium-mediated signaling / positive regulation of mitotic cell cycle / response to interleukin-1 / axonogenesis / protein serine/threonine kinase binding / cellular response to copper ion / Peptide ligand-binding receptors / platelet alpha granule lumen / cellular response to cAMP / positive regulation of glycolytic process / central nervous system development / positive regulation of interleukin-1 beta production / endosome lumen / dendritic shaft / trans-Golgi network membrane / adult locomotory behavior / positive regulation of long-term synaptic potentiation / learning / positive regulation of JNK cascade / Post-translational protein phosphorylation / locomotory behavior / microglial cell activation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / cellular response to nerve growth factor stimulus / synapse organization / recycling endosome / visual learning / metalloendopeptidase activity / positive regulation of interleukin-6 production / mitochondrial intermembrane space / response to lead ion / Golgi lumen / cognition / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / endocytosis / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of inflammatory response / neuron projection development / positive regulation of tumor necrosis factor production / Platelet degranulation
類似検索 - 分子機能
Neurolysin, domain 3 / Endopeptidase. Chain P; domain 1 / Neurolysin/Thimet oligopeptidase, N-terminal / Neurolysin/Thimet oligopeptidase, domain 2 / Peptidase M3A/M3B catalytic domain / Peptidase family M3 / Peptidase M3A/M3B / Neurolysin; domain 3 / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site ...Neurolysin, domain 3 / Endopeptidase. Chain P; domain 1 / Neurolysin/Thimet oligopeptidase, N-terminal / Neurolysin/Thimet oligopeptidase, domain 2 / Peptidase M3A/M3B catalytic domain / Peptidase family M3 / Peptidase M3A/M3B / Neurolysin; domain 3 / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain / E2 domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / Amyloid A4 N-terminal heparin-binding / E2 domain of amyloid precursor protein / Amyloid precursor protein (APP) E1 domain profile. / Amyloid precursor protein (APP) E2 domain profile. / amyloid A4 / Amyloidogenic glycoprotein / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / PH-like domain superfamily / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Amyloid-beta precursor protein / Neurolysin, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Masuyer, G. / Berntsson, R.P.-A. / Teixeira, P.F. / Kmiec, B. / Glaser, E. / Stenmark, P.
資金援助 スウェーデン, 1件
組織認可番号国
Swedish Research Council2014-5667 スウェーデン
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural and functional analysis of Neurolysin, a new component of the mitochondrial peptidolytic network
著者: Teixeira, P.F. / Masuyer, G. / Pinho, C. / Branca, R.M.M. / Kmiec, B. / Wallin, C. / Warmlander, S. / Berntsson, R.P.-A. / Ankarcrona, M. / Graslund, A. / Lehtio, J. / Stenmark, P. / Glaser, E.
履歴
登録2016年9月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年2月7日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author / Item: _audit_author.name / _citation_author.name
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neurolysin, mitochondrial
B: Neurolysin, mitochondrial
C: GLY-VAL-VAL amyloid 35-40 fragment
D: GLY-VAL-VAL amyloid 35-40 fragment
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)158,6138
ポリマ－158,4114
非ポリマー2024
水1,06359
1
A: Neurolysin, mitochondrial
C: GLY-VAL-VAL amyloid 35-40 fragment
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,3064
ポリマ－79,2052
非ポリマー1012
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area910 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area27790 Å2
手法PISA
2
B: Neurolysin, mitochondrial
D: GLY-VAL-VAL amyloid 35-40 fragment
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,3064
ポリマ－79,2052
非ポリマー1012
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area880 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area27350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)131.341, 131.341, 195.979
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Neurolysin, mitochondrial / Angiotensin-binding protein / Microsomal endopeptidase / MEP / Mitochondrial oligopeptidase M / ...Angiotensin-binding protein / Microsomal endopeptidase / MEP / Mitochondrial oligopeptidase M / Neurotensin endopeptidase


分子量: 78644.781 Da / 分子数: 2 / 変異: E475Q / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Catalytically impaired Human neurolysin / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NLN, AGTBP, KIAA1226 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta 2 / 参照: UniProt: Q9BYT8, neurolysin
#2: タンパク質・ペプチド GLY-VAL-VAL amyloid 35-40 fragment


分子量: 560.707 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P05067*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 59 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.7 % / 解説: elongated pyramidal shapes
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M Bis-Tris-propane, 11% PEG 3350, 10% glycerol, 0.2M potassium thiocyanate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年10月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→109.11 Å / Num. obs: 47196 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 8.1 % / CC1/2: 0.985 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 2.7→2.79 Å / 冗長度: 8.4 % / Rmerge(I) obs: 0.6 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / CC1/2: 0.595 / % possible all: 99.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0155精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimless0.5.15データスケーリング
PHASER2.5.7位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1I1I

1i1i


解像度: 2.7→109.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 32.757 / SU ML: 0.303 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.456 / ESU R Free: 0.352 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26049 2329 4.9 %RANDOM
Rwork0.20958 ---
obs0.21203 44843 98.75 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 66.215 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.2 Å20 Å20 Å2
2---1.2 Å20 Å2
3---2.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→109.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10723 0 4 59 10786
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.01910940
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0210412
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1021.96814761
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.876324010
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.36851330
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.68824.33522
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.548152002
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.4481566
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.060.21621
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0212277
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022493
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8985.7695335
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.8985.7685334
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.6448.6486660
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.6448.6486661
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.645.8325605
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.645.8325605
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.2148.728101
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined2.78165.97512027
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other2.77165.97212025
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.354 165 -
Rwork0.319 3299 -
obs--99.37 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3350.33490.18180.68320.28260.6816-0.02330.0297-0.1040.12260.0484-0.0782-0.0516-0.0805-0.02510.09130.0390.01160.037-0.01360.03562.5111-17.730720.5947
21.1706-0.1868-0.5590.36840.2550.50330.03810.1215-0.00680.0079-0.03950.07540.0074-0.00610.00140.00420.0099-0.00040.0425-0.02840.041518.588-48.9304-21.3614
30000000000000000.0659000.065900.0659000
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A15 - 680
2X-RAY DIFFRACTION2B14 - 680

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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