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- PDB-5lto: Ligand binding domain of Pseudomonas aeruginosa PAO1 amino acid c... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5lto | ||||||
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Title | Ligand binding domain of Pseudomonas aeruginosa PAO1 amino acid chemoreceptors PctB in complex with L-Gln | ||||||
![]() | Methyl-accepting chemotaxis protein PctB | ||||||
![]() | SIGNALING PROTEIN / Ligand binding domain / CHEMOTACTIC TRANSDUCER | ||||||
Function / homology | ![]() amino acid binding / response to amino acid / chemotaxis / signal transduction / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Gavira, J.A. / Rico-Jimenez, M. / Conejero-Muriel, M. / Krell, T. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: How Bacterial Chemoreceptors Evolve Novel Ligand Specificities Authors: Gavira, J.A. / Jimenez-Rico, M. / Pineda-Molina, E. / Krell, T. #1: Journal: Acta Crystallogr. Sect. F Struct. Biol. Cryst. Commun. Year: 2013 Title: Purification, crystallization and preliminary crystallographic analysis of the ligand-binding regions of the PctA and PctB chemoreceptors from Pseudomonas aeruginosa in complex with amino acids. Authors: Rico-Jimenez, M. / Munoz-Martinez, F. / Krell, T. / Gavira, J.A. / Pineda-Molina, E. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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PDB format | ![]() | 165.8 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 494.3 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 19.7 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 25.7 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5lt9C ![]() 5ltvC ![]() 5ltxC ![]() 5t65C ![]() 5t7mC ![]() 5l79S C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 31822.553 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: ligand binding domain, UNP residues 30-277 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-GOL / | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.31 Å3/Da / Density % sol: 62.89 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: liquid diffusion / pH: 7.5 Details: Capillary counter diffusion: 1.7M NH4 Sulphate, 3.5% PEG 400, 0.1M Na-Hepes pH 7.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Jan 30, 2015 | ||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3.459→74.628 Å / Num. obs: 11417 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 9.6 % / Biso Wilson estimate: 79.59 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.181 / Net I/σ(I): 13.8 | ||||||||||||||||||
Reflection shell |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 5L79 Resolution: 3.459→74.628 Å / SU ML: 0.43 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 24.86
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 176.31 Å2 / Biso mean: 77.1149 Å2 / Biso min: 4.31 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3.459→74.628 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4 / % reflection obs: 100 %
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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