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- PDB-5lsp: 107_A07 Fab in complex with fragment of the Met receptor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lsp
タイトル107_A07 Fab in complex with fragment of the Met receptor
要素
  • (Hepatocyte growth factor ...) x 2
  • 107_A07 Fab heavy chain
  • 107_A07 Fab light chain
キーワードTRANSFERASE / Fab / beta propeller / Ig-like domain / cell signalling / Met receptor / antibody binding
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of guanyl-nucleotide exchange factor activity / Drug-mediated inhibition of MET activation / MET activates STAT3 / negative regulation of hydrogen peroxide-mediated programmed cell death / MET Receptor Activation / MET interacts with TNS proteins / endothelial cell morphogenesis / semaphorin receptor activity / MET receptor recycling / pancreas development ...negative regulation of guanyl-nucleotide exchange factor activity / Drug-mediated inhibition of MET activation / MET activates STAT3 / negative regulation of hydrogen peroxide-mediated programmed cell death / MET Receptor Activation / MET interacts with TNS proteins / endothelial cell morphogenesis / semaphorin receptor activity / MET receptor recycling / pancreas development / MET activates PTPN11 / MET activates RAP1 and RAC1 / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / MET activates PI3K/AKT signaling / negative regulation of stress fiber assembly / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / MET activates PTK2 signaling / branching morphogenesis of an epithelial tube / positive chemotaxis / negative regulation of Rho protein signal transduction / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / semaphorin-plexin signaling pathway / establishment of skin barrier / MET activates RAS signaling / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / positive regulation of microtubule polymerization / negative regulation of autophagy / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / liver development / molecular function activator activity / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / basal plasma membrane / excitatory postsynaptic potential / placental growth factor receptor activity / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / stem cell factor receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / insulin-like growth factor receptor activity / Negative regulation of MET activity / receptor protein-tyrosine kinase / neuron differentiation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / PIP3 activates AKT signaling / RAF/MAP kinase cascade / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein tyrosine kinase activity / protein phosphatase binding / receptor complex / cell surface receptor signaling pathway / postsynapse / cell surface / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, HGF/MSP receptor / Plexin family / Plexin repeat / Plexin repeat / Sema domain / semaphorin domain / Sema domain / Sema domain superfamily / Sema domain profile. / IPT/TIG domain ...Tyrosine-protein kinase, HGF/MSP receptor / Plexin family / Plexin repeat / Plexin repeat / Sema domain / semaphorin domain / Sema domain / Sema domain superfamily / Sema domain profile. / IPT/TIG domain / ig-like, plexins, transcription factors / IPT domain / PSI domain / domain found in Plexins, Semaphorins and Integrins / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin E-set / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Hepatocyte growth factor receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.605 Å
データ登録者DiCara, D. / Chirgadze, D.Y. / Pope, A. / Karatt-Vellatt, A. / Winter, A. / van den Heuvel, J. / Gherardi, E. / McCafferty, J.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: Characterization and structural determination of a new anti-MET function-blocking antibody with binding epitope distinct from the ligand binding domain.
著者: DiCara, D.M. / Chirgadze, D.Y. / Pope, A.R. / Karatt-Vellatt, A. / Winter, A. / Slavny, P. / van den Heuvel, J. / Parthiban, K. / Holland, J. / Packman, L.C. / Mavria, G. / Hoffmann, J. / ...著者: DiCara, D.M. / Chirgadze, D.Y. / Pope, A.R. / Karatt-Vellatt, A. / Winter, A. / Slavny, P. / van den Heuvel, J. / Parthiban, K. / Holland, J. / Packman, L.C. / Mavria, G. / Hoffmann, J. / Birchmeier, W. / Gherardi, E. / McCafferty, J.
履歴
登録2016年9月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年9月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月24日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.22019年2月20日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_data_processing_status / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hepatocyte growth factor receptor
H: 107_A07 Fab heavy chain
L: 107_A07 Fab light chain
P: Hepatocyte growth factor receptor
S: 107_A07 Fab heavy chain
T: 107_A07 Fab light chain
X: Hepatocyte growth factor receptor
Y: Hepatocyte growth factor receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,67610
ポリマ－149,2348
非ポリマー4422
水1,58588
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14650 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area57320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.880, 82.279, 267.304
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

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Hepatocyte growth factor ... , 2種, 4分子 APXY

#1: タンパク質 Hepatocyte growth factor receptor / HGF receptor / HGF/SF receptor / Proto-oncogene c-Met / Scatter factor receptor / SF receptor / ...HGF receptor / HGF/SF receptor / Proto-oncogene c-Met / Scatter factor receptor / SF receptor / Tyrosine-protein kinase Met


分子量: 25592.197 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MET / プラスミド: pA71d / 細胞株 (発現宿主): Lec3.2.8.1
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P08581, receptor protein-tyrosine kinase
#4: タンパク質・ペプチド Hepatocyte growth factor receptor / HGF receptor / HGF/SF receptor / Proto-oncogene c-Met / Scatter factor receptor / SF receptor / ...HGF receptor / HGF/SF receptor / Proto-oncogene c-Met / Scatter factor receptor / SF receptor / Tyrosine-protein kinase Met


分子量: 1627.857 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MET / プラスミド: pA71d / 細胞株 (発現宿主): Lec3.2.8.1
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P08581, receptor protein-tyrosine kinase

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抗体 , 2種, 4分子 HSLT

#2: 抗体 107_A07 Fab heavy chain


分子量: 23891.826 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: 抗体 107_A07 Fab light chain


分子量: 23504.945 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)

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糖 / 非ポリマー , 2種, 90分子

#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 88 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.56 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 10% PEG 20,000, 20% PEG 550-MME, 0.1M Trizma/Bicine pH 8.5, 0.03M magnesium chloride, 0.03M calcium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.91376 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年5月29日
放射モノクロメーター: Si(311) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91376 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→48.95 Å / Num. obs: 49099 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 50.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Rsym value: 0.11 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.6-2.745.50.8832195.8
8.23-48.954.90.03233.6199

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.9_1692位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.605→48.942 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.44 / 位相誤差: 27.53
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2565 2000 4.09 %
Rwork0.2154 --
obs0.2171 48940 98.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.605→48.942 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10043 0 28 88 10159
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00510319
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.99914001
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6013691
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041593
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051785
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6051-2.67020.39321330.34223101X-RAY DIFFRACTION92
2.6702-2.74240.36731400.31343311X-RAY DIFFRACTION99
2.7424-2.82310.32161400.2993282X-RAY DIFFRACTION99
2.8231-2.91420.32971410.28563310X-RAY DIFFRACTION99
2.9142-3.01840.30621420.27663324X-RAY DIFFRACTION99
3.0184-3.13920.32181430.26833344X-RAY DIFFRACTION99
3.1392-3.2820.30551410.25223327X-RAY DIFFRACTION99
3.282-3.4550.25621430.23333345X-RAY DIFFRACTION99
3.455-3.67140.29751420.22033356X-RAY DIFFRACTION100
3.6714-3.95480.24411440.20853373X-RAY DIFFRACTION100
3.9548-4.35260.23221450.18273385X-RAY DIFFRACTION99
4.3526-4.98190.20271440.16133398X-RAY DIFFRACTION100
4.9819-6.27460.22871480.18393462X-RAY DIFFRACTION100
6.2746-48.9510.20241540.18343622X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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