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万見
- PDB-5lpe: Kallikrein-related peptidase 10 complex with Zn2+ -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lpe
タイトルKallikrein-related peptidase 10 complex with Zn2+
要素Kallikrein-10
キーワードHYDROLASE / Serine protease / zymogen-like enzyme / Zn2+ inhibition / tumor suppressor
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / serine-type peptidase activity / cell cycle / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold ...Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Goettig, P. / Debela, M. / Magdolen, V. / Bode, W. / Brandstetter, H.
資金援助 オーストリア, 1件
組織認可番号国
Austrian Science FundP25003-B21 オーストリア
引用ジャーナル: Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Structural basis for the Zn2+ inhibition of the zymogen-like kallikrein-related peptidase 10.
著者: Debela, M. / Magdolen, V. / Bode, W. / Brandstetter, H. / Goettig, P.
履歴
登録2016年8月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月16日Group: Database references
改定 1.22017年9月6日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年2月20日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: database_PDB_remark / pdbx_data_processing_status ...database_PDB_remark / pdbx_data_processing_status / pdbx_validate_symm_contact / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_PDB_remark.text
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kallikrein-10
B: Kallikrein-10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,16410
ポリマ－51,4572
非ポリマー7078
水2,234124
1
A: Kallikrein-10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0825
ポリマ－25,7291
非ポリマー3544
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Kallikrein-10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0825
ポリマ－25,7291
非ポリマー3544
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)52.914, 67.037, 57.768
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.370, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Kallikrein-10 / Normal epithelial cell-specific 1 / Protease serine-like 1


分子量: 25728.527 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 43-276 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KLK10, NES1, PRSSL1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O43240, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 124 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.23 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6 / 詳細: 100 mM ammonium sulphate, 100 mM MES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.05 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2004年7月26日 / 詳細: quartz mirror
放射モノクロメーター: Si(111) double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.05 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→55.96 Å / Num. obs: 11339 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 41.08 Å2 / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Net I/av σ(I): 5.938 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 2.65→2.78 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.594 / Mean I/σ(I) obs: 0.975 / CC1/2: 0.715 / % possible all: 99.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.8 Å41.01 Å
Translation2.8 Å41.01 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AUTOMARデータ収集
MOSFLMデータ削減
Aimless0.5.27データスケーリング
PHASER2.6.1位相決定
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2BDG

2bdg


解像度: 2.65→43.565 Å / SU ML: 0.43 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 28.72
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2777 593 5.24 %
Rwork0.2198 --
obs0.2229 11317 98.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 94.91 Å2 / Biso mean: 37.4763 Å2 / Biso min: 13.04 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.65→43.565 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3119 0 32 124 3275
Biso mean--52.77 36.79 -
残基数----406
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0113234
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4334403
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065479
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008561
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d24.7311196
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6502-2.74490.3838520.280910741126100
2.7449-2.85480.2964570.266110831140100
2.8548-2.98470.3004710.24971048111999
2.9847-3.1420.3085590.244110841143100
3.142-3.33880.2856660.22341065113199
3.3388-3.59650.2947800.21531065114599
3.5965-3.95820.2592570.20871081113899
3.9582-4.53040.2624520.19211078113098
4.5304-5.70580.2421460.18951084113097
5.7058-43.5710.2538530.23481062111594

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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