+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5lov | |||||||||||||||
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Title | DZ-2384 tubulin complex | |||||||||||||||
Components |
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Keywords | CELL CYCLE / TUBULIN FOLD / CYTOSKELETON / MICROTUBULE | |||||||||||||||
Function / homology | Function and homology information tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / microtubule-based process / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / tubulin binding / spindle microtubule / protein modification process / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization ...tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / microtubule-based process / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / tubulin binding / spindle microtubule / protein modification process / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton / neuron projection development / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / mitotic cell cycle / nervous system development / growth cone / microtubule / neuron projection / protein heterodimerization activity / nucleotide binding / GTPase activity / GTP binding / Golgi apparatus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||||||||
Biological species | Rattus norvegicus (Norway rat) Gallus gallus (chicken) Bos taurus (cattle) | |||||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 2.4 Å | |||||||||||||||
Authors | Prota, A.E. / Steinmetz, M.O. / Shore, G.C. / Brouhard, G. / Roulston, A. | |||||||||||||||
Funding support | Canada, 4items
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Citation | Journal: Sci Transl Med / Year: 2016 Title: The synthetic diazonamide DZ-2384 has distinct effects on microtubule curvature and dynamics without neurotoxicity. Authors: Wieczorek, M. / Tcherkezian, J. / Bernier, C. / Prota, A.E. / Chaaban, S. / Rolland, Y. / Godbout, C. / Hancock, M.A. / Arezzo, J.C. / Ocal, O. / Rocha, C. / Olieric, N. / Hall, A. / Ding, H. ...Authors: Wieczorek, M. / Tcherkezian, J. / Bernier, C. / Prota, A.E. / Chaaban, S. / Rolland, Y. / Godbout, C. / Hancock, M.A. / Arezzo, J.C. / Ocal, O. / Rocha, C. / Olieric, N. / Hall, A. / Ding, H. / Bramoulle, A. / Annis, M.G. / Zogopoulos, G. / Harran, P.G. / Wilkie, T.M. / Brekken, R.A. / Siegel, P.M. / Steinmetz, M.O. / Shore, G.C. / Brouhard, G.J. / Roulston, A. | |||||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5lov.cif.gz | 890.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5lov.ent.gz | 731.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5lov.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5lov_validation.pdf.gz | 2.3 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5lov_full_validation.pdf.gz | 2.3 MB | Display | |
Data in XML | 5lov_validation.xml.gz | 80.2 KB | Display | |
Data in CIF | 5lov_validation.cif.gz | 106.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lo/5lov ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lo/5lov | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4i4tS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 4 types, 6 molecules ACBDEF
#1: Protein | Mass: 50204.445 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / References: UniProt: P81947 #2: Protein | Mass: 49999.887 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / References: UniProt: Q6B856 #3: Protein | | Mass: 16844.162 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Rattus norvegicus (Norway rat) / Gene: Stmn4 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P63043 #4: Protein | | Mass: 44378.496 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Gallus gallus (chicken) / Gene: TTL / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: E1BQ43 |
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-Non-polymers , 8 types, 146 molecules
#5: Chemical | #6: Chemical | #7: Chemical | ChemComp-CA / | #8: Chemical | #9: Chemical | ChemComp-MES / | #10: Chemical | ChemComp-71E / | #11: Chemical | ChemComp-ACP / | #12: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.75 Å3/Da / Density % sol: 55.27 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion / pH: 6.7 Details: 4-10% PEG 4000, 4-6% glycerol, 30 mM magnesium chloride, 30 mM calcium chloride, 100 mM MES/Imidazole |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06SA / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Sep 22, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.4→77.35 Å / Num. obs: 112935 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 13.6 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 18.6 |
Reflection shell | Resolution: 2.4→2.46 Å / Redundancy: 13.5 % / Rmerge(I) obs: 4.07 / Mean I/σ(I) obs: 0.75 / CC1/2: 0.33 / % possible all: 99.7 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: FOURIER SYNTHESIS Starting model: 4I4T Resolution: 2.4→77.35 Å / SU ML: 0.41 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 29.37
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.4→77.35 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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