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- PDB-5lob: Structure of the Ca2+-bound Rabphilin3A C2B- SNAP25 complex (C2 s... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lob
タイトルStructure of the Ca2+-bound Rabphilin3A C2B- SNAP25 complex (C2 space group)
要素
  • (Synaptosomal-associated protein ...) x 2
  • Rabphilin-3A
キーワードEXOCYTOSIS / membrane fusion / SNARE complex / PIP2 / C2 domain
機能・相同性
機能・相同性情報


selenium binding / BLOC-1 complex / exocytic insertion of neurotransmitter receptor to postsynaptic membrane / Other interleukin signaling / extrinsic component of presynaptic membrane / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / spontaneous neurotransmitter secretion / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane ...selenium binding / BLOC-1 complex / exocytic insertion of neurotransmitter receptor to postsynaptic membrane / Other interleukin signaling / extrinsic component of presynaptic membrane / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / spontaneous neurotransmitter secretion / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / presynaptic dense core vesicle exocytosis / ribbon synapse / regulation of establishment of protein localization / calcium ion-regulated exocytosis of neurotransmitter / extrinsic component of synaptic vesicle membrane / regulation of calcium ion-dependent exocytosis / cholinergic synapse / SNARE complex / SNAP receptor activity / positive regulation of hormone secretion / neurotransmitter secretion / inositol 1,4,5 trisphosphate binding / neurotransmitter receptor internalization / calcium-dependent phospholipid binding / dendritic spine organization / regulation of NMDA receptor activity / syntaxin-1 binding / SNARE complex assembly / synaptic vesicle priming / Neutrophil degranulation / regulation of synapse assembly / regulation of neuron projection development / endosomal transport / extrinsic component of membrane / myosin binding / exocytosis / phosphate ion binding / voltage-gated potassium channel activity / synaptic vesicle exocytosis / associative learning / long-term memory / axonal growth cone / presynaptic active zone membrane / voltage-gated potassium channel complex / somatodendritic compartment / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / photoreceptor inner segment / axonogenesis / SNARE binding / secretory granule / filopodium / locomotory behavior / long-term synaptic potentiation / intracellular protein transport / neuromuscular junction / neuron differentiation / trans-Golgi network / positive regulation of insulin secretion / terminal bouton / phospholipid binding / synaptic vesicle membrane / small GTPase binding / calcium-dependent protein binding / actin cytoskeleton / synaptic vesicle / presynapse / lamellipodium / presynaptic membrane / cell cortex / growth cone / postsynapse / postsynaptic membrane / transmembrane transporter binding / dendritic spine / cytoskeleton / endosome / neuron projection / protein domain specific binding / axon / neuronal cell body / glutamatergic synapse / lipid binding / synapse / calcium ion binding / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / zinc ion binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rabphilin-3A / : / Rabphilin/DOC2/Noc2 / Rab-binding domain / FYVE-type zinc finger / FYVE-type zinc finger / Rab-binding domain profile. / Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 domain / SNAP-25 family ...Rabphilin-3A / : / Rabphilin/DOC2/Noc2 / Rab-binding domain / FYVE-type zinc finger / FYVE-type zinc finger / Rab-binding domain profile. / Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 domain / SNAP-25 family / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / Zinc finger, FYVE-related / Zinc finger FYVE/FYVE-related type profile. / Synaptotagmin / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / C2 domain / C2 domain / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain profile. / C2 domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Rabphilin-3A / Synaptosomal-associated protein 25
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Ferrer-Orta, C. / Verdaguer, N.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2017
タイトル: Structural characterization of the Rabphilin-3A-SNAP25 interaction.
著者: Ferrer-Orta, C. / Perez-Sanchez, M.D. / Coronado-Parra, T. / Silva, C. / Lopez-Martinez, D. / Baltanas-Copado, J. / Gomez-Fernandez, J.C. / Corbalan-Garcia, S. / Verdaguer, N.
履歴
登録2016年8月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年6月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rabphilin-3A
B: Rabphilin-3A
C: Rabphilin-3A
D: Synaptosomal-associated protein 25
E: Synaptosomal-associated protein 25
F: Synaptosomal-associated protein 25
G: Synaptosomal-associated protein 25
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,13132
ポリマ－99,1017
非ポリマー2,03025
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18430 Å2
ΔGint-340 kcal/mol
Surface area41520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)153.970, 58.754, 125.311
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.24, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Rabphilin-3A / Exophilin-1


分子量: 18579.307 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Rph3a / 詳細 (発現宿主): Kanamicine resistant / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P47709

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Synaptosomal-associated protein ... , 2種, 4分子 DFEG

#2: タンパク質 Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 / Super protein / SUP / Synaptosomal-associated 25 kDa protein


分子量: 11266.603 Da / 分子数: 2 / Fragment: N-terminal helix / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Snap25, Snap / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P60881
#3: タンパク質 Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 / Super protein / SUP / Synaptosomal-associated 25 kDa protein


分子量: 10414.731 Da / 分子数: 2 / Fragment: C-terminal helix / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Snap25, Snap / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P60881

-
非ポリマー , 3種, 25分子

#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.7 % / 解説: thin plate
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 30% PEG3350 0.35 M Ammonium sulfate 0.1 M Tris pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年4月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→48.42 Å / Num. obs: 12936 / % possible obs: 79.9 % / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.144 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 3.3→3.48 Å / 冗長度: 2.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 81.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2341: ???)精密化
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2CM5

2cm5


解像度: 3.3→42.527 Å / SU ML: 0.53 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 31.58 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2862 632 4.89 %
Rwork0.24 --
obs0.2423 12926 77.22 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→42.527 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5812 0 110 0 5922
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0025972
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.3777967
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.3943659
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.035828
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021030
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3-3.55470.39111180.28352513X-RAY DIFFRACTION80
3.5547-3.91220.31221140.27182555X-RAY DIFFRACTION80
3.9122-4.47780.29771350.22322440X-RAY DIFFRACTION77
4.4778-5.63950.23151320.22722422X-RAY DIFFRACTION77
5.6395-42.5310.28031330.22872364X-RAY DIFFRACTION72
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -49.1327 Å / Origin y: -17.4485 Å / Origin z: 1.3082 Å
111213212223313233
T0.4979 Å20.0584 Å20.0485 Å2-0.471 Å20.0186 Å2--0.4519 Å2
L0.6135 °2-0.0017 °20.2192 °2-0.0306 °20.016 °2--0.3459 °2
S0.046 Å °0.0209 Å °0.0341 Å °-0.0496 Å °-0.0453 Å °-0.0625 Å °0.0249 Å °-0.0039 Å °-0.0124 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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