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万見
- PDB-5loa: Crystal structure of the engineered D-Amino Acid Dehydrogenase (D... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5loa
タイトルCrystal structure of the engineered D-Amino Acid Dehydrogenase (DAADH) bound to NADP+
要素Meso-diaminopimelate D-dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / DAADH / biocatalysis / amino acids / asymmetric synthesis / enzyme catalysis
機能・相同性
機能・相同性情報


diaminopimelate dehydrogenase / diaminopimelate dehydrogenase activity / diaminopimelate biosynthetic process / lysine biosynthetic process via diaminopimelate
類似検索 - 分子機能
Diaminopimelate dehydrogenase, Ddh / Meso-diaminopimelate D-dehydrogenase, C-terminal / Diaminopimelic acid dehydrogenase C-terminal domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Meso-diaminopimelate D-dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Corynebacterium glutamicum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.84 Å
データ登録者Dunstan, M.S. / Gahloth, D.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/K00199X/1 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Single-biocatalyst synthesis of enantiopure D-arylalanines exploiting an engineered D-amino acid dehydrogenase
著者: Parmeggiani, F. / Ahmed, S.T. / Thompson, M.P. / Weise, N.J. / Galman, J.L. / Gahloth, D. / Dunstan, M.S. / Leys, D. / Turner, N.J.
履歴
登録2016年8月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Meso-diaminopimelate D-dehydrogenase
B: Meso-diaminopimelate D-dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,4874
ポリマ－70,0002
非ポリマー1,4872
水8,665481
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7470 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area25240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.020, 64.580, 82.060
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.890, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Meso-diaminopimelate D-dehydrogenase / Meso-DAP dehydrogenase


分子量: 35000.137 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Corynebacterium glutamicum (strain ATCC 13032 / DSM 20300 / JCM 1318 / LMG 3730 / NCIMB 10025) (バクテリア)
遺伝子: ddh, Cgl2617, cg2900 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04964, diaminopimelate dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 481 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.73 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M sodium formate, 0.1 M Bis-Tris propane pH 8.5 and 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年5月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.84→49.877 Å / Num. obs: 597464 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 9.5 % / Net I/σ(I): 10.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.84→49.877 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.83
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2062 3117 4.96 %
Rwork0.1716 --
obs0.1734 62893 96.31 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 70.43 Å2 / Biso mean: 34.585 Å2 / Biso min: 18.36 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.84→49.877 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4922 0 96 481 5499
Biso mean--31.11 40.58 -
残基数----638

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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