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- PDB-5lm5: Structure of C-terminal domain from S. cerevisiae Pat1 decapping ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lm5
タイトルStructure of C-terminal domain from S. cerevisiae Pat1 decapping activator bound to Dcp2 HLM2 peptide (region 435-451)
要素
  • DNA topoisomerase 2-associated protein PAT1
  • mRNA decapping protein 2
キーワードRNA BINDING PROTEIN / Protein peptide complex / ISOMERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA decapping complex / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / mRNA decay by 5' to 3' exoribonuclease / deadenylation-independent decapping of nuclear-transcribed mRNA / 5'-(N7-methylguanosine 5'-triphospho)-[mRNA] hydrolase / Lsm1-7-Pat1 complex / 5'-(N(7)-methylguanosine 5'-triphospho)-[mRNA] hydrolase activity / deadenylation-dependent decapping of nuclear-transcribed mRNA / cytoplasmic side of membrane ...RNA decapping complex / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / mRNA decay by 5' to 3' exoribonuclease / deadenylation-independent decapping of nuclear-transcribed mRNA / 5'-(N7-methylguanosine 5'-triphospho)-[mRNA] hydrolase / Lsm1-7-Pat1 complex / 5'-(N(7)-methylguanosine 5'-triphospho)-[mRNA] hydrolase activity / deadenylation-dependent decapping of nuclear-transcribed mRNA / cytoplasmic side of membrane / formation of translation preinitiation complex / P-body assembly / regulation of translational initiation / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / cellular response to glucose starvation / negative regulation of translational initiation / stress granule assembly / P-body / kinetochore / mRNA processing / cytoplasmic stress granule / manganese ion binding / cytosolic small ribosomal subunit / hydrolase activity / cell division / mRNA binding / chromatin binding / RNA binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
mRNA decay factor PAT1 domain / Pat1-like / Topoisomerase II-associated protein PAT1 / mRNA decapping protein 2, Box A domain / mRNA decapping protein 2, Box A domain superfamily / mRNA decapping enzyme 2 , NUDIX hydrolase domain / Dcp2, box A domain / Dcp2, box A domain / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. ...mRNA decay factor PAT1 domain / Pat1-like / Topoisomerase II-associated protein PAT1 / mRNA decapping protein 2, Box A domain / mRNA decapping protein 2, Box A domain superfamily / mRNA decapping enzyme 2 , NUDIX hydrolase domain / Dcp2, box A domain / Dcp2, box A domain / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
mRNA decapping protein 2 / Deadenylation-dependent mRNA-decapping factor PAT1 / m7GpppN-mRNA hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Charenton, C. / Gaudon-Plesse, C. / Fourati, Z. / Taverniti, V. / Back, R. / Kolesnikova, O. / Seraphin, B. / Graille, M.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2017
タイトル: A unique surface on Pat1 C-terminal domain directly interacts with Dcp2 decapping enzyme and Xrn1 5'-3' mRNA exonuclease in yeast.
著者: Charenton, C. / Gaudon-Plesse, C. / Fourati, Z. / Taverniti, V. / Back, R. / Kolesnikova, O. / Seraphin, B. / Graille, M.
履歴
登録2016年7月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.title
改定 1.22017年11月8日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed
改定 1.32017年11月15日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42018年9月26日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.52024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA topoisomerase 2-associated protein PAT1
B: DNA topoisomerase 2-associated protein PAT1
C: mRNA decapping protein 2
D: mRNA decapping protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,4844
ポリマ－87,4844
非ポリマー00
水00
1
A: DNA topoisomerase 2-associated protein PAT1
C: mRNA decapping protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,7422
ポリマ－43,7422
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1130 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area16490 Å2
手法PISA
2
B: DNA topoisomerase 2-associated protein PAT1
D: mRNA decapping protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,7422
ポリマ－43,7422
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1120 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area16730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.280, 115.960, 122.010
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 DNA topoisomerase 2-associated protein PAT1 / Decapping activator and translational repressor PAT1 / Topoisomerase II-associated protein PAT1 / ...Decapping activator and translational repressor PAT1 / Topoisomerase II-associated protein PAT1 / mRNA turnover protein 1


分子量: 42282.438 Da / 分子数: 2 / 変異: Q706A/L713A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: PAT1, MRT1, YCR077C, YCR77C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P25644
#2: タンパク質・ペプチド mRNA decapping protein 2 / Dcp2 decapping factor


分子量: 1459.623 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 436-449 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: B3LNX5, UniProt: P53550*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.35 %
結晶化温度: 297.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2 M MgCl2 20%PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97533 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年7月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97533 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 21634 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 83.16 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.134 / Net I/σ(I): 6.52
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
2.6-2.751.3911.010.542198.9
2.75-2.850.971.480.667199.1
2.85-30.6442.070.826199
3-3.50.3213.820.959199.3
3.5-40.1398.170.989199.2
4-50.08212.570.995199.6
5-60.08130.995199.5
6-100.05716.480.998198.4
100.04721.730.996196.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
BUSTER-TNT2.10.2精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
MOLREP位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4OGP

4ogp


解像度: 2.6→49.14 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.909 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 2.926 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 1.725 / SU Rfree Blow DPI: 0.336 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.347
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 1126 5.21 %RANDOM
Rwork0.256 ---
obs0.256 21633 99.2 %-
原子変位パラメータBiso max: 199.74 Å2 / Biso mean: 108.91 Å2 / Biso min: 62.13 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-19.4434 Å20 Å20 Å2
2---39.5537 Å20 Å2
3---20.1103 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 1.03 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→49.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5339 0 0 0 5339
残基数----656
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2003SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes163HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes733HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5418HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion744SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6366SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d5418HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg7301HARMONIC21.12
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.2
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.57
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.73 Å / Total num. of bins used: 11
Rfactor反射数%反射
Rfree0.381 140 4.96 %
Rwork0.34 2685 -
all-2825 -
obs--98.81 %
精密化 TLS

T22: 0.6079 Å2 / 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.0084-0.0108-0.02010.83780.65631.9834-0.07990.2861-0.167-0.03750.01250.11030.0015-0.01210.0675-0.42750.03850.00340.0107-0.428112.666524.69123.101
24.0032-0.3944-0.19450.53030.39732.6736-0.00251.0420.0855-0.16170.0218-0.0919-0.28190.1873-0.0192-0.4998-0.0168-0.02820.0508-0.602426.535730.63798.6834
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A468 - 795
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B468 - 796

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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