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- PDB-5lk5: Crystal structure of the globular domain of human calreticulin mu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lk5
タイトルCrystal structure of the globular domain of human calreticulin mutant D71K
要素Calreticulin,Calreticulin
キーワードcalcium-binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


Calnexin/calreticulin cycle / response to biphenyl / cytolytic granule / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperone genes / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / Assembly of Viral Components at the Budding Site / cortical granule / negative regulation of trophoblast cell migration / complement component C1q complex binding ...Calnexin/calreticulin cycle / response to biphenyl / cytolytic granule / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperone genes / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / Assembly of Viral Components at the Budding Site / cortical granule / negative regulation of trophoblast cell migration / complement component C1q complex binding / response to peptide / cellular response to electrical stimulus / regulation of meiotic nuclear division / sequestering of calcium ion / negative regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum quality control compartment / protein folding in endoplasmic reticulum / sarcoplasmic reticulum lumen / hormone binding / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / nuclear export signal receptor activity / cardiac muscle cell differentiation / response to glycoside / cortical actin cytoskeleton organization / Scavenging by Class A Receptors / nuclear androgen receptor binding / Scavenging by Class F Receptors / cellular response to lithium ion / response to testosterone / molecular sequestering activity / negative regulation of neuron differentiation / protein localization to nucleus / smooth endoplasmic reticulum / positive regulation of cell cycle / positive regulation of phagocytosis / ERAD pathway / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / endocytic vesicle lumen / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / peptide binding / protein folding chaperone / positive regulation of endothelial cell migration / protein export from nucleus / acrosomal vesicle / protein maturation / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / MHC class I peptide loading complex / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / cellular response to virus / intracellular calcium ion homeostasis / phagocytic vesicle membrane / cellular senescence / integrin binding / unfolded protein binding / nuclear envelope / protein folding / response to estradiol / protein-folding chaperone binding / ER-Phagosome pathway / carbohydrate binding / spermatogenesis / regulation of apoptotic process / postsynapse / negative regulation of translation / protein stabilization / ribosome / iron ion binding / response to xenobiotic stimulus / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / focal adhesion / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / endoplasmic reticulum membrane / regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / cell surface / endoplasmic reticulum / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / DNA binding / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Calreticulin / Calreticulin family repeated motif signature. / Calreticulin/calnexin / Calreticulin/calnexin, P domain superfamily / Calreticulin/calnexin, conserved site / Calreticulin family / Calreticulin family signature 1. / Calreticulin family signature 2. / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Jelly Rolls - #200 ...Calreticulin / Calreticulin family repeated motif signature. / Calreticulin/calnexin / Calreticulin/calnexin, P domain superfamily / Calreticulin/calnexin, conserved site / Calreticulin family / Calreticulin family signature 1. / Calreticulin family signature 2. / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Gaboriaud, C. / Cioci, G.
引用
ジャーナル: IUCrJ / 年: 2016
タイトル: Structures of parasite calreticulins provide insights into their flexibility and dual carbohydrate/peptide-binding properties.
著者: Moreau, C. / Cioci, G. / Iannello, M. / Laffly, E. / Chouquet, A. / Ferreira, A. / Thielens, N.M. / Gaboriaud, C.
#1: ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2011
タイトル: X-ray structure of the human calreticulin globular domain reveals a peptide-binding area and suggests a multi-molecular mechanism.
著者: Chouquet, A. / Paidassi, H. / Ling, W.L. / Frachet, P. / Houen, G. / Arlaud, G.J. / Gaboriaud, C.
履歴
登録2016年7月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月9日Group: Database references
改定 1.22016年12月21日Group: Database references
改定 1.32018年8月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_related_exp_data_set
改定 1.42019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell
改定 1.52024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Calreticulin,Calreticulin
B: Calreticulin,Calreticulin
C: Calreticulin,Calreticulin
D: Calreticulin,Calreticulin
E: Calreticulin,Calreticulin
F: Calreticulin,Calreticulin
G: Calreticulin,Calreticulin
H: Calreticulin,Calreticulin
I: Calreticulin,Calreticulin
J: Calreticulin,Calreticulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)302,04021
ポリマ－301,60410
非ポリマー43611
水17,312961
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9370 Å2
ΔGint-98 kcal/mol
Surface area104410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)196.976, 196.976, 67.806
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number77
Space group name H-MP42
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14A
24E
15A
25F
16A
26G
17A
27H
18A
28I
19A
29J
110B
210C
111B
211D
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125D
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226F
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145I
245J

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLUGLULEULEUAA18 - 3679 - 264
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12PROPROARGARGAA19 - 36610 - 263
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117PROPROLEULEUBB19 - 36710 - 264
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119PROPROARGARGCC19 - 36610 - 263
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124PROPROLEULEUCC19 - 36710 - 264
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141PROPROLEULEUGG19 - 36710 - 264
241PROPROLEULEUII19 - 36710 - 264
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144PROPROGLNGLNHH19 - 36510 - 262
244PROPROGLNGLNJJ19 - 36510 - 262
145PROPROLEULEUII19 - 36710 - 264
245PROPROLEULEUJJ19 - 36710 - 264

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
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25
26
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29
30
31
32
33
34
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37
38
39
40
41
42
43
44
45

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要素

#1: タンパク質
Calreticulin,Calreticulin / CRP55 / Calregulin / Endoplasmic reticulum resident protein 60 / ERp60 / HACBP / grp60


分子量: 30160.361 Da / 分子数: 10
断片: UNP residues 18-204,UNP residues 303-368,UNP residues 18-204,UNP residues 303-368
変異: D71K,D71K,D71K,D71K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALR, CRTC / 発現宿主: Escherichia hermannii (バクテリア) / 参照: UniProt: P27797
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 961 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.6 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 30% PEG4000 0.2 M MgCl2 0.1 M Tris-HCl

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年7月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.28→50 Å / Num. obs: 114120 / % possible obs: 95.8 % / 冗長度: 4.04 % / Net I/σ(I): 9.41

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0032精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.3→47.77 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 7.387 / SU ML: 0.177 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.492 / ESU R Free: 0.26 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24685 5630 5 %RANDOM
Rwork0.21027 ---
obs0.21211 107101 97.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 23.726 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.04 Å20 Å20 Å2
2--0.04 Å20 Å2
3----0.07 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.3→47.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20353 0 11 961 21325
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.01920931
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.010.0218756
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6881.93428172
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X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.781544
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.22882
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0224080
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0080.024968
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
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X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.93317.99523742
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
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12B153290.07
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161B144870.11
162I144870.11
171B144880.12
172J144880.12
181C145810.11
182D145810.11
191C145500.11
192E145500.11
201C148160.1
202F148160.1
211C149530.1
212G149530.1
221C145580.11
222H145580.11
231C144750.11
232I144750.11
241C148250.1
242J148250.1
251D145690.11
252E145690.11
261D148670.1
262F148670.1
271D147530.1
272G147530.1
281D146370.1
282H146370.1
291D145240.11
292I145240.11
301D146670.11
302J146670.11
311E145320.11
312F145320.11
321E145580.12
322G145580.12
331E143610.12
332H143610.12
341E145890.12
342I145890.12
351E145920.12
352J145920.12
361F149500.1
362G149500.1
371F145830.11
372H145830.11
381F144690.11
382I144690.11
391F148380.1
392J148380.1
401G147330.11
402H147330.11
411G144920.11
412I144920.11
421G149700.1
422J149700.1
431H144230.12
432I144230.12
441H147730.11
442J147730.11
451I145570.11
452J145570.11
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.329 377 -
Rwork0.27 6540 -
obs--81.54 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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