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- PDB-5ljm: Structure of SPATA2 PUB domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ljm
タイトルStructure of SPATA2 PUB domain
要素Spermatogenesis-associated protein 2
キーワードCELL CYCLE / PUB domain
機能・相同性
機能・相同性情報


protein linear deubiquitination / regulation of necroptotic process / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / protein K63-linked deubiquitination / TNFR1-induced proapoptotic signaling / seminiferous tubule development / ubiquitin-specific protease binding / necroptotic process / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Regulation of TNFR1 signaling ...protein linear deubiquitination / regulation of necroptotic process / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / protein K63-linked deubiquitination / TNFR1-induced proapoptotic signaling / seminiferous tubule development / ubiquitin-specific protease binding / necroptotic process / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Regulation of TNFR1 signaling / fibrillar center / signaling receptor complex adaptor activity / regulation of inflammatory response / spermatogenesis / protein-containing complex binding / nucleoplasm / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #2190 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Spermatogenesis-associated protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.454 Å
データ登録者Elliott, P.R. / Komander, D.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号
Medical Research Council (United Kingdom) 英国
引用ジャーナル: Mol.Cell / : 2016
タイトル: SPATA2 Links CYLD to LUBAC, Activates CYLD, and Controls LUBAC Signaling.
著者: Elliott, P.R. / Leske, D. / Hrdinka, M. / Bagola, K. / Fiil, B.K. / McLaughlin, S.H. / Wagstaff, J. / Volkmar, N. / Christianson, J.C. / Kessler, B.M. / Freund, S.M. / Komander, D. / Gyrd-Hansen, M.
履歴
登録2016年7月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月14日Group: Database references
改定 1.22016年9月28日Group: Database references
改定 2.02017年9月13日Group: Atomic model / Author supporting evidence / カテゴリ: atom_site / pdbx_audit_support
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.12024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Spermatogenesis-associated protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,0363
ポリマ-24,8511
非ポリマー1842
5,549308
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area460 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area10380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.480, 51.140, 56.290
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.970, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Spermatogenesis-associated protein 2 / Spermatogenesis-associated protein PD1


分子量: 24851.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SPATA2, KIAA0757, PD1 / プラスミド: pOPINK / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta II / 参照: UniProt: Q9UM82
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 308 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.92 %
結晶化温度: 277 K / 手法: batch mode / pH: 6
詳細: Crystals grew at 277K over two weeks in: 20 mM MES pH 6.0, 200 mM NaCl, 4 mM DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年8月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→54.12 Å / Num. obs: 37750 / % possible obs: 90.2 % / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 15.73 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.042 / Net I/av σ(I): 12.1 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
1.45-1.482.90.3792.20.908181.2
7.97-54.123.30.038380.99199.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.27データスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
DIALSデータ削減
AMPLE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: idealised helices in AMPLE

解像度: 1.454→54.117 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.93
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2247 1877 5.01 %Random selection
Rwork0.1822 ---
obs0.1843 37458 89.55 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 60.81 Å2 / Biso mean: 27.1847 Å2 / Biso min: 14.48 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.454→54.117 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1639 0 12 308 1959
Biso mean--21.75 38.05 -
残基数----203
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051779
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7722413
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066268
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005307
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.995700
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.4542-1.49360.31381110.29882311242276
1.4936-1.53750.30781420.24162343248579
1.5375-1.58710.24411550.21843040319599
1.5871-1.64390.24361580.20733017317599
1.6439-1.70970.21581900.18962961315199
1.7097-1.78750.22631450.1863017316299
1.7875-1.88180.25471680.19793028319699
1.8818-1.99970.2615780.2131601167952
1.9997-2.15410.21931470.17742708285589
2.1541-2.37080.26261250.19842654277987
2.3708-2.71390.19941450.16712933307894
2.7139-3.41910.2251410.172830843225100
3.4191-54.15480.20341720.16482884305692

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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