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- PDB-5lgr: Crystal structure of mouse CARM1 in complex with ligand P1C3u -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lgr
タイトルCrystal structure of mouse CARM1 in complex with ligand P1C3u
要素
  • Histone-arginine methyltransferase CARM1
  • Polyadenylate-binding protein 1
キーワードTRANSFERASE / PROTEIN ARGININE METHYLTRANSFERASE / CATALYTIC DOMAIN / CHROMATIN REGULATOR / MRNA PROCESSING / MRNA SPLICING / NUCLEUS / S-ADENOSYL-L-METHIONINE / TRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3R26 methyltransferase activity / mCRD-mediated mRNA stability complex / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / regulation of growth plate cartilage chondrocyte proliferation / translation activator activity / histone H3R17 methyltransferase activity / endochondral bone morphogenesis / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / CRD-mediated mRNA stabilization / histone H3R2 methyltransferase activity ...histone H3R26 methyltransferase activity / mCRD-mediated mRNA stability complex / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / regulation of growth plate cartilage chondrocyte proliferation / translation activator activity / histone H3R17 methyltransferase activity / endochondral bone morphogenesis / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / CRD-mediated mRNA stabilization / histone H3R2 methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / type I protein arginine methyltransferase / negative regulation of dendrite development / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / Cytoprotection by HMOX1 / protein methyltransferase activity / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / Estrogen-dependent gene expression / Deadenylation of mRNA / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / replication fork reversal / positive regulation of cytoplasmic translation / protein-arginine N-methyltransferase activity / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors / poly(A) binding / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / mRNA stabilization / poly(U) RNA binding / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / Translation initiation complex formation / histone methyltransferase activity / cell leading edge / nuclear replication fork / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / positive regulation of fat cell differentiation / positive regulation of viral genome replication / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / response to cAMP / protein localization to chromatin / estrogen receptor signaling pathway / catalytic step 2 spliceosome / nuclear receptor coactivator activity / mRNA 3'-UTR binding / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / lysine-acetylated histone binding / mRNA splicing, via spliceosome / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / cytoplasmic stress granule / RNA polymerase II transcription regulator complex / lamellipodium / methylation / cell population proliferation / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / ribonucleoprotein complex / focal adhesion / mRNA binding / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / PABP, RNA recognition motif 2 / Polyadenylate binding protein, human types 1, 2, 3, 4 / Poly(A)-binding protein C-terminal (PABC) domain profile. / C-terminal domain of Poly(A)-binding protein. Present also in Drosophila hyperplastics discs protein. / Polyadenylate-binding protein/Hyperplastic disc protein / PABC (PABP) domain / Poly-adenylate binding protein, unique domain / Histone-arginine methyltransferase CARM1, N-terminal / Coactivator-associated arginine methyltransferase 1 N terminal ...: / PABP, RNA recognition motif 2 / Polyadenylate binding protein, human types 1, 2, 3, 4 / Poly(A)-binding protein C-terminal (PABC) domain profile. / C-terminal domain of Poly(A)-binding protein. Present also in Drosophila hyperplastics discs protein. / Polyadenylate-binding protein/Hyperplastic disc protein / PABC (PABP) domain / Poly-adenylate binding protein, unique domain / Histone-arginine methyltransferase CARM1, N-terminal / Coactivator-associated arginine methyltransferase 1 N terminal / Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / Distorted Sandwich / RNA-binding domain superfamily / PH-like domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL GROUP / 1,2-DIMETHOXYETHANE / L-PROLINAMIDE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Chem-PG6 / Chem-QVR / Polyadenylate-binding protein 1 / Histone-arginine methyltransferase CARM1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Marechal, N. / Troffer-Charlier, N. / Cura, V. / Bonnefond, L. / Cavarelli, J.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / : 2017
タイトル: Transition state mimics are valuable mechanistic probes for structural studies with the arginine methyltransferase CARM1.
著者: van Haren, M.J. / Marechal, N. / Troffer-Charlier, N. / Cianciulli, A. / Sbardella, G. / Cavarelli, J. / Martin, N.I.
履歴
登録2016年7月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月5日Group: Database references
改定 1.22017年4月12日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-arginine methyltransferase CARM1
B: Histone-arginine methyltransferase CARM1
C: Histone-arginine methyltransferase CARM1
D: Histone-arginine methyltransferase CARM1
E: Polyadenylate-binding protein 1
F: Polyadenylate-binding protein 1
G: Polyadenylate-binding protein 1
H: Polyadenylate-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,08128
ポリマ-168,4968
非ポリマー2,58520
13,781765
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area22620 Å2
ΔGint-102 kcal/mol
Surface area49610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.831, 98.544, 208.336
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 8分子 ABCDEFGH

#1: タンパク質
Histone-arginine methyltransferase CARM1 / Coactivator-associated arginine methyltransferase 1 / Protein arginine N-methyltransferase 4


分子量: 40850.457 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Carm1, Prmt4
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9WVG6, type I protein arginine methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド
Polyadenylate-binding protein 1 / Poly(A)-binding protein 1


分子量: 1273.483 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: PABP1(447-459) / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P11940

-
非ポリマー , 9種, 785分子

#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / : C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-DXE / 1,2-DIMETHOXYETHANE / 1,2-ジメトキシエタン


分子量: 90.121 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C4H10O2
#6: 化合物 ChemComp-PG6 / 1-(2-METHOXY-ETHOXY)-2-{2-[2-(2-METHOXY-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHANE / ペンタグリム


分子量: 266.331 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C12H26O6
#7: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C4H10O3
#8: 化合物
ChemComp-QVR / (2~{R},3~{R},4~{S},5~{R})-2-(6-aminopurin-9-yl)-5-[(~{E})-prop-1-enyl]oxolane-3,4-diol


分子量: 277.279 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C12H15N5O3 / 詳細: PABP1(447-459)
#9: 化合物
ChemComp-LPD / L-PROLINAMIDE / L-プロリンアミド


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 114.146 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C5H10N2O / 詳細: PABP1(447-459)
#10: 化合物 ChemComp-ACE / ACETYL GROUP / アセトアルデヒド


分子量: 44.053 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C2H4O / 詳細: PABP1(447-459)
#11: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 765 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.08 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Tris-HCl pH 8.5 100 mM PEG 3350 14 % Ammonium Sulfate 200 mM

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年4月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→47.95 Å / Num. obs: 104813 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 29.67 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.174 / Rpim(I) all: 0.073 / Rrim(I) all: 0.189 / Net I/σ(I): 8 / Num. measured all: 700081
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2-2.036.63.226199.9
10.95-47.955.60.033198.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.5.25データスケーリング
PHENIXdev_2386精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5IH3
解像度: 2→46.048 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 26.32
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2337 5213 4.98 %Random Selection
Rwork0.192 ---
obs0.1941 104667 99.85 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 145.74 Å2 / Biso mean: 42.9158 Å2 / Biso min: 14.24 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→46.048 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11457 0 142 765 12364
Biso mean--65.89 39.77 -
残基数----1423
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00211842
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5416034
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0571742
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0022105
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0556985
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2-2.02270.38861880.362333043492100
2.0227-2.04650.38751810.348632143395100
2.0465-2.07150.36511940.339232653459100
2.0715-2.09770.38761450.323433233468100
2.0977-2.12530.30491590.303332703429100
2.1253-2.15440.32441700.294732763446100
2.1544-2.18520.34671770.294332743451100
2.1852-2.21780.34371850.282132833468100
2.2178-2.25250.30641780.266432733451100
2.2525-2.28940.3141830.256233013484100
2.2894-2.32890.32731570.261332843441100
2.3289-2.37120.30121540.245332723426100
2.3712-2.41680.24921700.229133263496100
2.4168-2.46620.25521830.215832633446100
2.4662-2.51980.28971510.222333253476100
2.5198-2.57840.24981830.213632903473100
2.5784-2.64290.30191650.219332953460100
2.6429-2.71430.24051760.206332753451100
2.7143-2.79420.23461680.190733083476100
2.7942-2.88440.23681720.189533383510100
2.8844-2.98740.23571550.188833523507100
2.9874-3.1070.24251890.192332693458100
3.107-3.24840.23931670.199333433510100
3.2484-3.41960.20351710.173333183489100
3.4196-3.63380.2061660.156833423508100
3.6338-3.91420.17891900.141933453535100
3.9142-4.30780.1541820.123433633545100
4.3078-4.93060.17411670.116434073574100
4.9306-6.20960.18751800.148534263606100
6.2096-46.06010.20682070.1793530373799
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6311-0.0424-0.1340.52920.04720.4118-0.008-0.18660.12230.0773-0.0316-0.006-0.0718-0.021-0.04290.2446-0.01960.00820.1519-0.06980.239755.022340.0381134.6185
20.32480.06880.0931-0.0009-0.00130.23290.0769-0.0883-0.0240.0234-0.02840.0866-0.03980.09370.03430.1518-0.01520.00530.0236-0.01770.325647.913311.876119.8425
30.11020.0607-0.00230.6112-0.05470.8227-0.0314-0.0381-0.0308-0.07680.0119-0.0492-0.01020.1107-0.00410.1858-0.02410.03480.1347-0.02280.265360.369419.334120.0025
40.40530.0028-0.18660.47910.21380.63120.08830.0189-0.0367-0.0250.00130.0062-0.1739-0.14630.08590.2160.05660.01190.13380.01450.237718.986419.8538115.5253
50.09420.127-0.06790.0738-0.09080.07110.0772-0.1457-0.07090.07520.0123-0.0004-0.02990.020700.364-0.02760.02910.3924-0.02440.278738.139528.8109149.1455
60.25430.23070.09750.2260.17460.24140.023-0.09480.02220.162-0.07780.054-0.066-0.035500.33680.02820.06410.32380.01830.312517.014721.706138.1959
70.6132-0.0104-0.14240.18760.14020.53270.0602-0.2613-0.05230.04870.0053-0.0259-0.1067-0.19620.00770.24030.00560.01680.23370.01340.225916.928622.3773140.6834
80.21170.09940.21720.24810.05430.1930.042-0.29590.070.03660.0295-0.13020.03310.149800.31990.02510.02110.27340.01280.270424.522630.101142.2515
90.62320.0711-0.19660.4079-0.43360.4919-0.0999-0.06430.1045-0.01010.06790.0227-0.162-0.1616-00.41630.04750.01630.5533-0.03030.309823.216641.7263176.157
100.08530.06650.17670.06440.15530.27730.0777-0.0979-0.06980.005-0.030.0236-0.0652-0.1597-0.00350.25160.02840.0520.4462-0.01360.259626.056821.0349192.1097
110.3927-0.1233-0.32760.5894-0.07060.3493-0.0350.0398-0.03940.0714-0.00120.0608-0.076-0.1263-00.33150.04190.0570.569-0.03190.316416.32420.0846191.9802
120.33080.1097-0.01540.7649-0.21990.44960.1144-0.1166-0.03890.0182-0.1018-0.0919-0.11120.1374-00.3275-0.0860.0230.5615-0.04960.300957.295818.0942197.2059
130.1355-0.2302-0.08740.20890.19680.16330.02940.0639-0.0096-0.0042-0.007-0.0294-0.05080.008400.41510.01670.03650.5466-0.05110.296939.996527.6432165.0067
140.1045-0.032-0.05160.1912-0.21130.259-0.11090.0010.0107-0.1189-0.03650.0271-0.15770.3639-00.4227-0.04920.05640.611-0.040.344463.858123.2651176.9082
150.16020.0755-0.12760.0505-0.11130.22010.0570.0545-0.0358-0.05-0.0891-0.0592-0.07720.1643-00.39860.03750.02240.5857-0.04680.324358.565517.3603171.5471
160.1844-0.00650.12730.187-0.14920.15710.22470.04140.05730.0179-0.00960.0591-0.1366-0.056400.477-0.00610.02150.5945-0.04130.326654.142228.7901170.4588
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 136:282)A136 - 282
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 283:349)A283 - 349
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 350:478)A350 - 478
4X-RAY DIFFRACTION4(chain B and resid 135:293)B135 - 293
5X-RAY DIFFRACTION5(chain B and resid 294:336)B294 - 336
6X-RAY DIFFRACTION6(chain B and resid 337:365)B337 - 365
7X-RAY DIFFRACTION7(chain B and resid 366:445)B366 - 445
8X-RAY DIFFRACTION8(chain B and resid 446:477)B446 - 477
9X-RAY DIFFRACTION9(chain C and resid 136:257)C136 - 257
10X-RAY DIFFRACTION10(chain C and resid 258:336)C258 - 336
11X-RAY DIFFRACTION11(chain C and resid 337:478)C337 - 478
12X-RAY DIFFRACTION12(chain D and resid 136:293)D136 - 293
13X-RAY DIFFRACTION13(chain D and resid 294:344)D294 - 344
14X-RAY DIFFRACTION14(chain D and resid 345:372)D345 - 372
15X-RAY DIFFRACTION15(chain D and resid 373:430)D373 - 430
16X-RAY DIFFRACTION16(chain D and resid 431:477)D431 - 477

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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