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- PDB-5lgp: Crystal structure of mouse CARM1 in complex with ligand P1C3s -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lgp
タイトルCrystal structure of mouse CARM1 in complex with ligand P1C3s
要素
  • Histone-arginine methyltransferase CARM1
  • Polyadenylate-binding protein
キーワードTRANSFERASE / PROTEIN ARGININE METHYLTRANSFERASE / CATALYTIC DOMAIN / CHROMATIN REGULATOR / MRNA PROCESSING / MRNA SPLICING / NUCLEUS / S-ADENOSYL-L-METHIONINE / TRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of growth plate cartilage chondrocyte proliferation / mCRD-mediated mRNA stability complex / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / endochondral bone morphogenesis / translation activator activity / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / CRD-mediated mRNA stabilization / RMTs methylate histone arginines / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / type I protein arginine methyltransferase ...regulation of growth plate cartilage chondrocyte proliferation / mCRD-mediated mRNA stability complex / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / endochondral bone morphogenesis / translation activator activity / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / CRD-mediated mRNA stabilization / RMTs methylate histone arginines / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / Cytoprotection by HMOX1 / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / Estrogen-dependent gene expression / protein methyltransferase activity / Deadenylation of mRNA / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / replication fork reversal / histone H3R17 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / histone H3R8 methyltransferase activity / histone H3R26 methyltransferase activity / histone H3K37 methyltransferase activity / histone H4K12 methyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / poly(A) binding / positive regulation of cytoplasmic translation / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors / histone H3K56 methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / mRNA stabilization / histone H2AQ104 methyltransferase activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / poly(U) RNA binding / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / histone methyltransferase activity / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / Translation initiation complex formation / cell leading edge / nuclear replication fork / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / positive regulation of fat cell differentiation / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / positive regulation of viral genome replication / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / protein localization to chromatin / estrogen receptor signaling pathway / catalytic step 2 spliceosome / mRNA 3'-UTR binding / : / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / mRNA splicing, via spliceosome / RNA polymerase II transcription regulator complex / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / mRNA processing / cytoplasmic stress granule / lamellipodium / methylation / transcription coactivator activity / cell population proliferation / transcription cis-regulatory region binding / ribonucleoprotein complex / focal adhesion / mRNA binding / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / PABP, RNA recognition motif 2 / Polyadenylate binding protein, human types 1, 2, 3, 4 / Poly(A)-binding protein C-terminal (PABC) domain profile. / C-terminal domain of Poly(A)-binding protein. Present also in Drosophila hyperplastics discs protein. / Polyadenylate-binding protein/Hyperplastic disc protein / PABC (PABP) domain / MLLE domain / Histone-arginine methyltransferase CARM1, N-terminal / Coactivator-associated arginine methyltransferase 1 N terminal ...: / PABP, RNA recognition motif 2 / Polyadenylate binding protein, human types 1, 2, 3, 4 / Poly(A)-binding protein C-terminal (PABC) domain profile. / C-terminal domain of Poly(A)-binding protein. Present also in Drosophila hyperplastics discs protein. / Polyadenylate-binding protein/Hyperplastic disc protein / PABC (PABP) domain / MLLE domain / Histone-arginine methyltransferase CARM1, N-terminal / Coactivator-associated arginine methyltransferase 1 N terminal / Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / : / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Distorted Sandwich / PH-like domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-8ZB / Polyadenylate-binding protein / Polyadenylate-binding protein 1 / Histone-arginine methyltransferase CARM1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.04 Å
データ登録者Marechal, N. / Troffer-Charlier, N. / Cura, V. / Bonnefond, L. / Cavarelli, J.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2017
タイトル: Transition state mimics are valuable mechanistic probes for structural studies with the arginine methyltransferase CARM1.
著者: van Haren, M.J. / Marechal, N. / Troffer-Charlier, N. / Cianciulli, A. / Sbardella, G. / Cavarelli, J. / Martin, N.I.
履歴
登録2016年7月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月5日Group: Non-polymer description
改定 1.22017年4月12日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.02024年11月20日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entity_src_syn / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity_name_com.name / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _pdbx_entity_src_syn.organism_common_name / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_end_seq_num / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_db_isoform / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.seq_align_end

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Histone-arginine methyltransferase CARM1
B: Histone-arginine methyltransferase CARM1
C: Histone-arginine methyltransferase CARM1
D: Histone-arginine methyltransferase CARM1
E: Polyadenylate-binding protein
F: Polyadenylate-binding protein
G: Polyadenylate-binding protein
H: Polyadenylate-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,40817
ポリマ－168,9808
非ポリマー1,4289
水13,601755
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area22160 Å2
ΔGint-108 kcal/mol
Surface area48240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.794, 98.714, 207.253
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-728-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
Histone-arginine methyltransferase CARM1 / Coactivator-associated arginine methyltransferase 1 / Protein arginine N-methyltransferase 4


分子量: 40850.457 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Carm1, Prmt4
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9WVG6, type I protein arginine methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド
Polyadenylate-binding protein / PABP


分子量: 1394.643 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成
詳細: URG is a modified ARG residue ARP is an acetylated PRO residue
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: A0A7J8EGA6, UniProt: P11940*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物
ChemComp-8ZB / (2~{R},3~{R},4~{S},5~{R})-2-(6-aminopurin-9-yl)-5-propyl-oxolane-3,4-diol


分子量: 279.295 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H17N5O3
詳細: URG is a modified ARG residue ARP is an acetylated PRO residue
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 755 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.95 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 100 mM Tris-HCl pH 8.5 16% PEG 3350 200 mM A.S.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年4月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.04→48 Å / Num. obs: 98498 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 31.63 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.148 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 2.04→2.07 Å / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 2.331 / Mean I/σ(I) obs: 0.8 / CC1/2: 0.313 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2386: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5IH3

5ih3


解像度: 2.04→48 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 22.65
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2193 4879 4.96 %Random selection
Rwork0.1873 ---
obs0.1889 98404 99.93 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.04→48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11449 0 20 755 12224
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00611766
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.69115944
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8976959
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0481739
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042094
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.04-2.06320.33821850.33183075X-RAY DIFFRACTION100
2.0632-2.08750.31651370.31293084X-RAY DIFFRACTION100
2.0875-2.11290.31561500.29283107X-RAY DIFFRACTION100
2.1129-2.13970.33381520.28693130X-RAY DIFFRACTION100
2.1397-2.16780.31721690.2853019X-RAY DIFFRACTION100
2.1678-2.19750.29451670.28343094X-RAY DIFFRACTION100
2.1975-2.22890.3171830.27093046X-RAY DIFFRACTION100
2.2289-2.26220.29981580.25853107X-RAY DIFFRACTION100
2.2622-2.29750.26651650.25083077X-RAY DIFFRACTION100
2.2975-2.33520.2631540.23613089X-RAY DIFFRACTION100
2.3352-2.37550.27651410.23793086X-RAY DIFFRACTION100
2.3755-2.41860.28481690.22473104X-RAY DIFFRACTION100
2.4186-2.46520.20941640.21513092X-RAY DIFFRACTION100
2.4652-2.51550.25661480.21573083X-RAY DIFFRACTION100
2.5155-2.57020.23881640.20143099X-RAY DIFFRACTION100
2.5702-2.630.23911580.20193102X-RAY DIFFRACTION100
2.63-2.69570.2561720.20063107X-RAY DIFFRACTION100
2.6957-2.76860.24441400.19913126X-RAY DIFFRACTION100
2.7686-2.85010.22091670.19813075X-RAY DIFFRACTION100
2.8501-2.9420.23031500.18933145X-RAY DIFFRACTION100
2.942-3.04720.21951650.18643100X-RAY DIFFRACTION100
3.0472-3.16920.22651740.19383098X-RAY DIFFRACTION100
3.1692-3.31340.21551610.18023140X-RAY DIFFRACTION100
3.3134-3.4880.19681440.17073137X-RAY DIFFRACTION100
3.488-3.70650.20851680.15243158X-RAY DIFFRACTION100
3.7065-3.99250.16211780.14463141X-RAY DIFFRACTION100
3.9925-4.3940.15731750.13013159X-RAY DIFFRACTION100
4.394-5.02930.15391480.12673195X-RAY DIFFRACTION100
5.0293-6.33410.21721770.15873207X-RAY DIFFRACTION100
6.3341-48.02750.19541960.18253343X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6096-0.32240.04211.23660.05971.7988-0.0091-0.18680.26290.1108-0.05520.0461-0.28660.03720.05870.3051-0.03430.03250.22-0.06260.317354.971340.0985133.7905
21.75970.64320.69170.12830.22290.59480.0841-0.0696-0.09870.059-0.03590.06550.00720.0207-0.04360.23110.00150.01150.1488-0.0180.321447.861511.9278119.2948
30.4197-0.04140.0141.8125-0.02441.5196-0.0148-0.0191-0.0522-0.20050.0113-0.09410.05860.13550.00020.2182-0.03510.05160.2273-0.01060.320960.305919.4203119.3978
41.1420.0024-0.2541.08540.58891.81460.0850.04010.0539-0.0936-0.0250.0377-0.2069-0.1463-0.07080.240.06080.01430.17290.03650.291418.971719.7937114.9256
53.07521.4777-0.55930.6968-0.37930.25520.295-0.41550.08990.2723-0.14110.053-0.07940.0775-0.13310.379-0.01410.03530.3824-0.01520.289238.098128.8555148.4087
62.48920.36750.51490.76180.51861.82860.0655-0.25290.03330.0734-0.0990.13850.0741-0.22330.02390.28610.00160.05030.29090.00330.323117.02121.7172137.5239
71.05940.1025-0.29310.8529-0.56792.57750.1222-0.17570.1111-0.01720.0168-0.1605-0.17780.1422-0.15260.2991-0.02690.03190.2432-0.01860.323924.472830.1291141.5206
81.91950.0478-0.01671.427-0.36471.521-0.05850.02250.2068-0.03760.0480.0132-0.2527-0.16720.00730.42890.04710.02940.4346-0.00070.315723.205241.8111175.2808
90.47880.07630.25370.09850.05950.57470.1134-0.0679-0.0478-0.0793-0.05320.1061-0.0799-0.15-0.0730.29920.01220.03270.4196-0.01260.283326.062921.0705191.0909
100.8012-0.0647-0.07181.63-0.60860.926-0.0420.0228-0.08920.12810.05110.1636-0.0093-0.1951-0.01320.29870.04140.06660.4816-0.03250.288716.215220.161191.065
111.10250.1069-0.64081.533-0.35881.43140.0865-0.1636-0.01240.1016-0.0864-0.1933-0.13160.1925-0.0080.2917-0.0789-0.00580.4444-0.04250.293357.27218.0544196.2038
122.0039-1.3556-0.14590.92510.20470.18610.18580.38530.0485-0.2237-0.1466-0.07460.0391-0.0056-0.05350.419-0.02050.05470.5037-0.02630.295239.972227.7197164.1251
131.5501-0.17770.20731.24880.34142.4987-0.06440.1877-0.1235-0.06690.0859-0.17540.05860.709-0.03830.35890.00380.04270.5742-0.01060.34563.779623.1656175.9871
140.2830.21660.0610.7584-0.47841.75540.03010.1154-0.0621-0.1539-0.0478-0.1459-0.00510.27350.0470.344-0.00210.0470.4819-0.0470.332158.549317.412170.6024
151.43770.4482-1.26290.9231-0.84662.34810.3956-0.28060.05170.16-0.14260.1726-0.39570.3346-0.26080.43630.00520.02720.59030.02050.355550.625927.308167.7259
160.1660.0011-0.39520.9785-0.41321.18420.0921-0.0666-0.00910.45310.14840.0521-0.41150.5545-0.13280.39480.0187-0.02610.3101-0.0320.365932.910821.3887128.2453
170.8364-0.33850.1350.4916-0.42252.6152-0.01230.0955-0.4256-0.1941-0.09961.13650.4519-0.52290.16040.3251-0.04910.00380.3045-0.08120.554145.96625.3481129.7123
180.44490.55680.18321.50770.38260.1217-0.05470.1144-0.21820.6304-0.0745-1.13750.63920.51740.0760.69020.12990.01320.47710.03240.607730.9726.1395182.3173
190.23270.21140.12260.69790.50461.4207-0.07760.13140.1129-0.402-0.08920.2064-0.5225-1.31090.20790.54420.01530.00210.7709-0.05790.45543.33720.9162182.986
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 136 through 282 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 283 through 349 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 350 through 478 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 135 through 293)
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 294 through 336 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 337 through 365 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 446 through 477 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 136 through 257)
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 258 through 336 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 337 through 478 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'D' and (resid 136 through 293)
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'D' and (resid 294 through 344 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'D' and (resid 345 through 372 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'D' and (resid 373 through 430 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'D' and (resid 458 through 477 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'F' and (resid -8 through 4 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'E' and (resid -6 through 4)
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'G' and (resid -6 through 4 )
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'H' and (resid -8 through 4 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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