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- PDB-5lfu: Myelin-associated glycoprotein (MAG) glycosylated and lysine-meth... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lfu
タイトルMyelin-associated glycoprotein (MAG) glycosylated and lysine-methylated full extracellular domain
要素Myelin-associated glycoprotein
キーワードCELL ADHESION / Myelin / Signaling
機能・相同性
機能・相同性情報


mesaxon / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Basigin interactions / myelin sheath adaxonal region / ganglioside GT1b binding / sialic acid binding / central nervous system myelination / central nervous system myelin formation / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / negative regulation of axon extension ...mesaxon / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Basigin interactions / myelin sheath adaxonal region / ganglioside GT1b binding / sialic acid binding / central nervous system myelination / central nervous system myelin formation / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / negative regulation of axon extension / positive regulation of myelination / paranode region of axon / positive regulation of astrocyte differentiation / Schmidt-Lanterman incisure / axon regeneration / transmission of nerve impulse / negative regulation of neuron differentiation / myelination / cellular response to mechanical stimulus / myelin sheath / negative regulation of neuron projection development / carbohydrate binding / negative regulation of neuron apoptotic process / cell adhesion / membrane raft / signaling receptor binding / protein kinase binding / protein homodimerization activity / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain ...: / CD80-like, immunoglobulin C2-set / CD80-like C2-set immunoglobulin domain / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-D-mannopyranose / Myelin-associated glycoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Pronker, M.F. / Janssen, B.J.C.
資金援助 オランダ, 1件
組織認可番号国
Netherlands Organisation for Scientific Research723.012.002 オランダ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Structural basis of myelin-associated glycoprotein adhesion and signalling.
著者: Matti F Pronker / Suzanne Lemstra / Joost Snijder / Albert J R Heck / Dominique M E Thies-Weesie / R Jeroen Pasterkamp / Bert J C Janssen /
要旨: Myelin-associated glycoprotein (MAG) is a myelin-expressed cell-adhesion and bi-directional signalling molecule. MAG maintains the myelin-axon spacing by interacting with specific neuronal ...Myelin-associated glycoprotein (MAG) is a myelin-expressed cell-adhesion and bi-directional signalling molecule. MAG maintains the myelin-axon spacing by interacting with specific neuronal glycolipids (gangliosides), inhibits axon regeneration and controls myelin formation. The mechanisms underlying MAG adhesion and signalling are unresolved. We present crystal structures of the MAG full ectodomain, which reveal an extended conformation of five Ig domains and a homodimeric arrangement involving membrane-proximal domains Ig4 and Ig5. MAG-oligosaccharide complex structures and biophysical assays show how MAG engages axonal gangliosides at domain Ig1. Two post-translational modifications were identified-N-linked glycosylation at the dimerization interface and tryptophan C-mannosylation proximal to the ganglioside binding site-that appear to have regulatory functions. Structure-guided mutations and neurite outgrowth assays demonstrate MAG dimerization and carbohydrate recognition are essential for its regeneration-inhibiting properties. The combination of trans ganglioside binding and cis homodimerization explains how MAG maintains the myelin-axon spacing and provides a mechanism for MAG-mediated bi-directional signalling.
履歴
登録2016年7月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月13日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_audit_support
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _database_PDB_caveat.text / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myelin-associated glycoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,7398
ポリマ－55,1931
非ポリマー2,5467
水00
1
A: Myelin-associated glycoprotein
ヘテロ分子

A: Myelin-associated glycoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,47916
ポリマ－110,3862
非ポリマー5,09314
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_776-y+2,-x+2,-z+7/61
Buried area9330 Å2
ΔGint49 kcal/mol
Surface area56230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.237, 101.237, 687.477
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Myelin-associated glycoprotein / Siglec-4a


分子量: 55192.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Mag / プラスミド: pUPE107.03 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 器官 (発現宿主): Kidney / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / Variant (発現宿主): GntI-/- and EBNA1-expressing / 参照: UniProt: P20917

-
糖 , 5種, 7分子

#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 alpha-L-fucopyranose-(1-6)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 367.349 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
LFucpa1-6DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-2/a6-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖 ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose / α-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#6: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 7.9 Å3/Da
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Crystals were grown from protein that was modified by reductive lysine methylation. Protein was concentrated to 8.4 mg/mL, which was mixed 1:1 with reservoir solution. Crystals grew in a ...詳細: Crystals were grown from protein that was modified by reductive lysine methylation. Protein was concentrated to 8.4 mg/mL, which was mixed 1:1 with reservoir solution. Crystals grew in a condition containing 200 mM NaOAc and 20 % PEG3350 (w/v).
PH範囲: 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.97553 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97553 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.3→114.62 Å / Num. obs: 15430 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 35.7 % / Rmerge(I) obs: 0.115 / Net I/σ(I): 15.6
反射 シェル解像度: 4.3→4.81 Å / 冗長度: 36.9 % / Rmerge(I) obs: 3.937 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1URL, 4FRW, 1CS6, 3P3Y, 2YD6

1url

4frw

1cs6

3p3y

2yd6


解像度: 4.3→114.579 Å / SU ML: 0.64 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 42.57 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2955 769 4.99 %Random selection
Rwork0.2855 ---
obs0.2859 15425 99.97 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.3→114.579 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3776 0 166 0 3942
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084058
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3315563
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1551489
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.198663
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008710
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
4.3001-4.63210.44311410.43432849X-RAY DIFFRACTION100
4.6321-5.09820.39251670.38722800X-RAY DIFFRACTION100
5.0982-5.83590.36571500.34382875X-RAY DIFFRACTION100
5.8359-7.35250.41891520.37772940X-RAY DIFFRACTION100
7.3525-114.62010.23921590.23673192X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.27121.70361.44362.1991-2.00627.71790.11190.71590.03880.1285-0.79530.43871.2813-0.84250.62035.28220.59360.76092.5203-0.95533.641662.591923.2026297.4901
20.93122.60230.90611.68641.87950.07961.67191.0315-0.0485-3.5439-0.8248-1.8726-2.3557-1.9117-0.99385.61651.81390.30985.2793-0.37533.76642.688742.7499314.3286
35.7541-0.9896-3.27074.5132-0.04815.79932.22410.8717-1.7177-1.7769-1.2918-1.6013-1.8774-0.2881-0.53463.61110.29710.1512.8134-0.73913.526546.653467.5689349.7693
47.14.74614.91636.73930.39385.9158-0.46461.05331.951-0.6839-0.10131.2024-1.30350.67131.01744.2633-0.5651-0.05413.1353-0.24883.311738.807394.2976380.3178
54.7203-1.4771-0.58555.4335-2.43151.6125-0.7647-1.14340.8782-0.60870.82240.571-1.46742.0893-0.0614.6946-0.9515-0.57353.8163-0.1233.046239.8625113.3425416.1318
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 20 through 139 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 140 through 238 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 239 through 323 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 324 through 411)
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 412 through 506)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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