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- PDB-5lad: Crystal Structure of apo HydF from thermotoga maritima -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lad
タイトルCrystal Structure of apo HydF from thermotoga maritima
要素Putative GTP-binding protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / [FEFE]-HYDROGENASE MATURASE
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA wobble uridine modification / tRNA methylation / GTP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #11410 / Rossmann fold - #11420 / [FeFe]-hydrogenase H-cluster maturation GTPase HydF / Hydrogen maturase F, tetramerization domain / Hydrogen maturase F dimerization domain / Hydrogen maturase F dimerization domain / Hydrogen maturase F tetramerization domain / 50S ribosome-binding GTPase / GTP binding domain / Small GTP-binding protein domain ...Rossmann fold - #11410 / Rossmann fold - #11420 / [FeFe]-hydrogenase H-cluster maturation GTPase HydF / Hydrogen maturase F, tetramerization domain / Hydrogen maturase F dimerization domain / Hydrogen maturase F dimerization domain / Hydrogen maturase F tetramerization domain / 50S ribosome-binding GTPase / GTP binding domain / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GTP-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Caserta, G. / Pecqueur, L. / Fontecave, M.
引用ジャーナル: Nat. Chem. Biol. / 年: 2017
タイトル: Structural and functional characterization of the hydrogenase-maturation HydF protein.
著者: Caserta, G. / Pecqueur, L. / Adamska-Venkatesh, A. / Papini, C. / Roy, S. / Artero, V. / Atta, M. / Reijerse, E. / Lubitz, W. / Fontecave, M.
履歴
登録2016年6月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年5月31日Group: Database references
改定 1.22017年6月7日Group: Database references
改定 1.32017年6月28日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_volume ..._citation.country / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative GTP-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,1491
ポリマ－45,1491
非ポリマー00
水00
1
A: Putative GTP-binding protein

A: Putative GTP-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,2992
ポリマ－90,2992
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_875-x+3,-y+2,z1
Buried area2880 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area35120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)126.140, 126.140, 68.840
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4

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要素

#1: タンパク質 Putative GTP-binding protein


分子量: 45149.293 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
遺伝子: TM_0445, Tmari_0442 / プラスミド: pT7-7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9WYS6
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.44 %
結晶化温度: 293 K / 手法: batch mode / pH: 5
詳細: 0.3 M sodium malonate dibasic monohydrate, 0.1M sodium acetate pH 5.0, 8% w/v gamma poly glutamic acid Anaerobic glovebox <1 ppm O2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年3月19日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→44.6 Å / Num. obs: 10940 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 125.23 Å2 / Rrim(I) all: 0.051 / Net I/σ(I): 17.48
反射 シェルCC1/2: 0.524 / Rrim(I) all: 0.1567

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
XDSVERSION Oct 15, 2015データ削減
XDSVERSION Oct 15, 2015データスケーリング
PHASER2.6.0位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3QQ5

3qq5


解像度: 3→44.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.897 / Rfactor Rfree error: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.415
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 1050 9.83 %RANDOM
Rwork0.244 ---
obs0.248 10683 97.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 115.15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.6723 Å20 Å20 Å2
2--1.6723 Å20 Å2
3----3.3446 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.53 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→44.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2775 0 0 0 2775
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0112815HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.193809HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1001SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes68HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes405HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2815HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.31
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion21.03
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion369SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3369SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3→3.35 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.258 261 9.31 %
Rwork0.243 2542 -
all0.245 2803 -
obs--91.1 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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