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- PDB-5l90: The crystal structure of substrate-free CYP109E1 from Bacillus me... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5l90
タイトルThe crystal structure of substrate-free CYP109E1 from Bacillus megaterium at 2.55 Angstrom resolution
要素Cytochrome P450
キーワードOXIDOREDUCTASE / Bacillus / Bacterial Proteins / Binding Sites / Catalysis / Cytochrome P-450 Enzyme System / Cytochrome P450 / Hydroxylation / Escherichia coli / Heme / Ligands / Molecular Structure / Oxidation-Reduction / Oxygen / Protein / Protein Structure / Secondary / Steroids / Substrate Specificity
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; フラビンないしはフラボプロテインを片方の電子供与体とし、1分子の酸素を取り込む / cholest-4-en-3-one 26-monooxygenase activity / steroid hydroxylase activity / cholesterol catabolic process / iron ion binding / heme binding
類似検索 - 分子機能
Cytochrome P450, B-class / Cytochrome p450 / Cytochrome P450 / Cytochrome P450, conserved site / Cytochrome P450 cysteine heme-iron ligand signature. / Cytochrome P450 / Cytochrome P450 superfamily / Cytochrome P450 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Cytochrome P450
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus megaterium (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Jozwik, I.K. / Thunnissen, A.M.W.H.
資金援助 オランダ, 1件
組織認可番号国
European Commission289217 オランダ
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2016
タイトル: Structural basis of steroid binding and oxidation by the cytochrome P450 CYP109E1 from Bacillus megaterium.
著者: Jozwik, I.K. / Kiss, F.M. / Abdulmughni, A. / Brill, E. / Zapp, J. / Pleiss, J. / Bernhardt, R. / Thunnissen, A.W.
履歴
登録2016年6月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月12日Group: Database references
改定 1.22016年11月30日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytochrome P450
B: Cytochrome P450
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,8704
ポリマ－95,6372
非ポリマー1,2332
水1448
1
A: Cytochrome P450
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,4352
ポリマ－47,8181
非ポリマー6161
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Cytochrome P450
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,4352
ポリマ－47,8181
非ポリマー6161
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.288, 121.288, 144.161
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and ((resid 21 and (name O or name...
21(chain B and ((resid 21 and (name N or name...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU

Dom-IDComponent-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLUGLU(chain A and ((resid 21 and (name O or name...AA2121
12HISHIS(chain A and ((resid 21 and (name O or name...AA21 - 40521 - 405
13HISHIS(chain A and ((resid 21 and (name O or name...AA21 - 40521 - 405
14HISHIS(chain A and ((resid 21 and (name O or name...AA21 - 40521 - 405
15HISHIS(chain A and ((resid 21 and (name O or name...AA21 - 40521 - 405
16HISHIS(chain A and ((resid 21 and (name O or name...AA21 - 40521 - 405
17HISHIS(chain A and ((resid 21 and (name O or name...AA21 - 40521 - 405
18HISHIS(chain A and ((resid 21 and (name O or name...AA21 - 40521 - 405
19HISHIS(chain A and ((resid 21 and (name O or name...AA21 - 40521 - 405
110HISHIS(chain A and ((resid 21 and (name O or name...AA21 - 40521 - 405
111HISHIS(chain A and ((resid 21 and (name O or name...AA21 - 40521 - 405
112HISHIS(chain A and ((resid 21 and (name O or name...AA21 - 40521 - 405
21GLUGLU(chain B and ((resid 21 and (name N or name...BB2121
22HISHIS(chain B and ((resid 21 and (name N or name...BB21 - 40521 - 405
23HISHIS(chain B and ((resid 21 and (name N or name...BB21 - 40521 - 405
24HISHIS(chain B and ((resid 21 and (name N or name...BB21 - 40521 - 405
25HISHIS(chain B and ((resid 21 and (name N or name...BB21 - 40521 - 405
26HISHIS(chain B and ((resid 21 and (name N or name...BB21 - 40521 - 405
27HISHIS(chain B and ((resid 21 and (name N or name...BB21 - 40521 - 405
28HISHIS(chain B and ((resid 21 and (name N or name...BB21 - 40521 - 405
29HISHIS(chain B and ((resid 21 and (name N or name...BB21 - 40521 - 405
210HISHIS(chain B and ((resid 21 and (name N or name...BB21 - 40521 - 405
211HISHIS(chain B and ((resid 21 and (name N or name...BB21 - 40521 - 405
212HISHIS(chain B and ((resid 21 and (name N or name...BB21 - 40521 - 405

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要素

#1: タンパク質 Cytochrome P450


分子量: 47818.496 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus megaterium (strain DSM 319) (バクテリア)
株: DSM 319 / 遺伝子: BMD_3874 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C43
参照: UniProt: D5DKI8, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; ...参照: UniProt: D5DKI8, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; フラビンないしはフラボプロテインを片方の電子供与体とし、1分子の酸素を取り込む
#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 20% PEG 3350, 0.1 M Bis-Tris, pH 6.5 and 4% tacsimate reagent (pH 6.0)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.04541 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年11月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.04541 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→60.64 Å / Num. obs: 40454 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 50.81 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.096 / Rpim(I) all: 0.039 / Rrim(I) all: 0.104 / Net I/σ(I): 11.6 / Num. measured all: 293843 / Scaling rejects: 52
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.55-2.656.90.802199.9
9.19-60.646.90.045199.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.7 Å60.64 Å
Translation2.7 Å60.64 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
EDNAデータ収集
iMOSFLMデータ削減
Aimless0.2.8データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX2.5.5モデル構築
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4ggv

4ggv


解像度: 2.55→60.64 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.11 / 位相誤差: 32.16
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2588 3872 5.02 %
Rwork0.2144 --
obs0.2166 40454 99.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 209.25 Å2 / Biso mean: 67.1434 Å2 / Biso min: 23.94 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.55→60.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6300 0 86 8 6394
Biso mean--44.45 41.29 -
残基数----770
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0176542
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.6798876
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074948
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0161148
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.8492502
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A4665X-RAY DIFFRACTION7.615TORSIONAL
12B4665X-RAY DIFFRACTION7.615TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 28

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.55-2.58110.46161360.370726072743100
2.5811-2.61380.41051360.35362614275099
2.6138-2.64820.39231550.343426122767100
2.6482-2.68450.38161260.333526342760100
2.6845-2.72280.40511050.318726342739100
2.7228-2.76350.36761530.312726322785100
2.7635-2.80660.33841220.302725942716100
2.8066-2.85270.32941310.294526012732100
2.8527-2.90180.35891420.289526392781100
2.9018-2.95460.3831300.287126632793100
2.9546-3.01140.32951690.29625772746100
3.0114-3.07290.35041170.279926272744100
3.0729-3.13970.34341450.289726182763100
3.1397-3.21280.29881400.277125982738100
3.2128-3.29310.29521380.262226482786100
3.2931-3.38210.33281520.253626162768100
3.3821-3.48160.23141090.248926442753100
3.4816-3.5940.28981140.239926312745100
3.594-3.72240.27931450.2225912736100
3.7224-3.87150.21931250.207526652790100
3.8715-4.04760.29331620.193526112773100
4.0476-4.2610.20421680.180425572725100
4.261-4.52780.25971400.157226362776100
4.5278-4.87730.19491290.156726382767100
4.8773-5.36790.15741600.156825982758100
5.3679-6.1440.21481750.174625852760100
6.144-7.73820.18231350.17282609274499
7.7382-60.66110.19291130.144126522765100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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