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万見
- PDB-5l8h: Structure of USP46-UbVME -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5l8h
タイトルStructure of USP46-UbVME
要素
  • Polyubiquitin-B
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 46
キーワードHYDROLASE / Ubiquitin Specific Protease / Deubiquitinating enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


adult feeding behavior / righting reflex / behavioral response to ethanol / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / fat pad development / regulation of synaptic transmission, GABAergic / female gonad development ...adult feeding behavior / righting reflex / behavioral response to ethanol / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / fat pad development / regulation of synaptic transmission, GABAergic / female gonad development / seminiferous tubule development / protein deubiquitination / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / behavioral fear response / energy homeostasis / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by POLK / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / neuron projection morphogenesis / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / regulation of mitochondrial membrane potential / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / positive regulation of protein ubiquitination / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of NF-kappa B signaling / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Assembly of the pre-replicative complex / Vpu mediated degradation of CD4 / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Degradation of DVL / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of signaling by CBL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Fanconi Anemia Pathway / Hh mutants are degraded by ERAD / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site ...Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-B / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 46
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Clerici, M. / Sixma, T. / Dharadhar, S.
資金援助 オランダ, 3件
組織認可番号国
KWFNKI-2014-6858 オランダ
KWFNKI- 2008-4014 オランダ
European Research Council249997 オランダ
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2016
タイトル: A conserved two-step binding for the UAF1 regulator to the USP12 deubiquitinating enzyme.
著者: Dharadhar, S. / Clerici, M. / van Dijk, W.J. / Fish, A. / Sixma, T.K.
履歴
登録2016年6月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月30日Group: Database references
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Author supporting evidence ...Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_audit_support / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 2.12024年1月10日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 46
B: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,4103
ポリマ－50,3442
非ポリマー651
水4,504250
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3980 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area17400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.950, 104.660, 135.310
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1261-

HOH

21A-1271-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 46 / Deubiquitinating enzyme 46 / Ubiquitin thioesterase 46 / Ubiquitin-specific-processing protease 46


分子量: 41725.418 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP46 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62068, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質 Polyubiquitin-B


分子量: 8618.910 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Recombinant expression followed by chemical synthesis.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 250 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.04 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.96M Sodium Citrate pH7.5 and 0.1mM zinc chloride Cryo - 20% Glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.93 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→28.41 Å / Num. obs: 55291 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 3.56 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 17.68
反射 シェル解像度: 1.85→1.89 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.484 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0151精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2IBI

2ibi


解像度: 1.85→28.41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / SU B: 4.073 / SU ML: 0.064 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.094 / ESU R Free: 0.094 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19411 2764 5 %RANDOM
Rwork0.16617 ---
obs0.16757 52516 98.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.975 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.31 Å20 Å20 Å2
2--0.66 Å20 Å2
3----0.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→28.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3174 0 1 250 3425
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0193247
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023130
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7581.9644376
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.03137204
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9975386
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.55924.451164
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.13915616
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.0781521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1190.2489
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.023636
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02766
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7182.1071549
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.7162.1071546
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.7953.1341932
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.7923.1341930
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1582.4571696
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.1582.4561697
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.583.5522444
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.74626.2073719
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.6225.3733624
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.259 202 -
Rwork0.256 3857 -
obs--99.61 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8270.77590.90891.60480.58541.570.0190.0404-0.1003-0.11320.0683-0.2731-0.13170.0337-0.08730.0958-0.00530.04010.0122-0.02860.09427.552.80715.664
20.2440.3399-0.2142.2747-1.15090.5933-0.0125-0.0234-0.0760.29460.01280.0246-0.13330.0036-0.00030.09240.0041-0.01130.02290.01160.07111.97832.41634.032
30.95320.5932-0.64560.5937-0.13111.55840.12450.03930.0128-0.0349-0.0240.0558-0.131-0.2374-0.10050.08750.0054-0.02720.05060.00460.05986.93148.27818.747
40.61690.1488-0.06582.5735-1.56311.0487-0.0825-0.0365-0.1939-0.254-0.037-0.18030.09060.00610.11960.07040.01690.02540.00590.00340.109918.01526.67221.472
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A31 - 142
2X-RAY DIFFRACTION2A164 - 248
3X-RAY DIFFRACTION3A249 - 361
4X-RAY DIFFRACTION4B1 - 75

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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