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- PDB-5l6j: Uba1 in complex with Ub-MLN7243 covalent adduct -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5l6j
タイトルUba1 in complex with Ub-MLN7243 covalent adduct
要素
  • Ubiquitin-40S ribosomal protein S31
  • Ubiquitin-activating enzyme E1 1
キーワードLIGASE / E1 enzyme / ubiquitin activation / Uba1 inhibitor / adenosyl sulfamate
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / E1 ubiquitin-activating enzyme / ubiquitin activating enzyme activity / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, LSU-rRNA,5S) / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Translation initiation complex formation / Ribosomal scanning and start codon recognition / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) ...Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / E1 ubiquitin-activating enzyme / ubiquitin activating enzyme activity / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, LSU-rRNA,5S) / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Translation initiation complex formation / Ribosomal scanning and start codon recognition / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Formation of a pool of free 40S subunits / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / maintenance of translational fidelity / modification-dependent protein catabolic process / protein tag activity / ribosome biogenesis / ribosomal small subunit assembly / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytosolic small ribosomal subunit / cytoplasmic translation / protein ubiquitination / structural constituent of ribosome / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / zinc ion binding / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 2 / Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, UFD domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, conserved site / Ubiquitin-activating enzyme signature 1. / Ubiquitin-activating enzyme E1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain ...Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 2 / Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, UFD domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, conserved site / Ubiquitin-activating enzyme signature 1. / Ubiquitin-activating enzyme E1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, four-helix bundle / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain superfamily / Ubiquitin fold domain / Ubiquitin-activating enzyme E1 FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1 four-helix bundle / Ubiquitin-activating enzyme e1 C-terminal domain / Ubiquitin-activating enzyme, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme, SCCH domain / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme E1-like / Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, Cys active site / Ubiquitin-activating enzyme active site. / ThiF/MoeB/HesA family / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Ubiquitin-activating enzyme / Structural Genomics Hypothetical 15.5 Kd Protein In mrcA-pckA Intergenic Region; Chain A / S27a-like superfamily / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Zinc-binding ribosomal protein / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Beta Barrel / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-61T / Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein / Ubiquitin-activating enzyme E1 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.68 Å
データ登録者Misra, M. / Schindelin, H.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号
German Research FoundationFZ82; HS ドイツ
引用ジャーナル: Structure / : 2017
タイトル: Dissecting the Specificity of Adenosyl Sulfamate Inhibitors Targeting the Ubiquitin-Activating Enzyme.
著者: Misra, M. / Kuhn, M. / Lobel, M. / An, H. / Statsyuk, A.V. / Sotriffer, C. / Schindelin, H.
履歴
登録2016年5月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月19日Group: Advisory / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_PDB_obs_spr
Item: _citation.country / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.country / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22017年9月6日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
改定 1.52025年1月29日Group: Advisory / カテゴリ: pdbx_database_PDB_obs_spr

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-activating enzyme E1 1
B: Ubiquitin-40S ribosomal protein S31
C: Ubiquitin-activating enzyme E1 1
D: Ubiquitin-40S ribosomal protein S31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)248,86829
ポリマ-245,9254
非ポリマー2,94325
11,962664
1
A: Ubiquitin-activating enzyme E1 1
B: Ubiquitin-40S ribosomal protein S31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,39014
ポリマ-122,9632
非ポリマー1,42712
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6540 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area46350 Å2
手法PISA
2
C: Ubiquitin-activating enzyme E1 1
D: Ubiquitin-40S ribosomal protein S31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,47815
ポリマ-122,9632
非ポリマー1,51513
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6750 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area46430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.476, 193.920, 230.219
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12B
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLYGLYLEULEUAA12 - 102412 - 1024
21GLYGLYLEULEUCC12 - 102412 - 1024
12METMETGLYGLYBB1 - 761 - 76
22METMETGLYGLYDD1 - 761 - 76

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Ubiquitin-activating enzyme E1 1


分子量: 114393.844 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
遺伝子: UBA1, YKL210W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P22515, E1 ubiquitin-activating enzyme
#2: タンパク質 Ubiquitin-40S ribosomal protein S31


分子量: 8568.769 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
遺伝子: RPS31, RPS37, UBI3, YLR167W, L9470.14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05759

-
非ポリマー , 5種, 689分子

#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : Cl
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-61T / [(1~{R},2~{R},3~{S},4~{R})-2,3-bis(oxidanyl)-4-[[2-[3-(trifluoromethylsulfanyl)phenyl]pyrazolo[1,5-a]pyrimidin-7-yl]amino]cyclopentyl]methyl sulfamate / MLN7243


分子量: 519.518 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C19H20F3N5O5S2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 664 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.61 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 0.2M lithium sulfate, 0.1M bis-tris, 15% peg 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年10月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.68→20 Å / Num. obs: 91638 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 4.5 % / CC1/2: 0.992 / Rsym value: 0.13 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル最高解像度: 2.68 Å / Rmerge(I) obs: 0.887

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0155精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4NNJ
解像度: 2.68→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 22.694 / SU ML: 0.225 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.51 / ESU R Free: 0.278 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22398 4499 4.9 %RANDOM
Rwork0.17117 ---
obs0.17375 86846 98.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 49.723 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.94 Å20 Å20 Å2
2--2.93 Å2-0 Å2
3----1.98 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.68→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17066 0 183 664 17913
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.01917597
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0216787
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9731.97823791
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.068338817
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.47452160
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.5825.368829
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.736153111
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.1041576
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.22671
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02119784
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.023858
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4912.6378645
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.492.6378643
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.5113.95210799
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.5083.95210797
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8842.8558952
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.8842.8558952
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.1524.18912990
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.50349.80173099
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.48649.73172838
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRms dev position (Å)
11A654860.08
12C654860.08
21B44620.1
22D44620.1
LS精密化 シェル解像度: 2.678→2.746 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.339 297 -
Rwork0.305 6128 -
obs--97.64 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.40470.37820.15471.5156-0.00550.8582-0.0311-0.0024-0.0069-0.1199-0.02930.38750.0454-0.21760.06050.18710.0151-0.02990.0774-0.02720.1137-20.600228.0462-42.2672
23.93412.80251.30446.36471.77382.5306-0.08410.18120.0868-0.07720.0805-0.177-0.18730.30240.00360.10530.03620.02230.09540.03340.02613.041957.3441-41.955
30.7731-0.19960.11351.56990.54131.00710.0131-0.0577-0.22360.10440.01080.05590.17130.0237-0.02390.14360.00380.00530.04680.02640.0674-8.142518.5592-31.4818
41.34860.7273-1.463.3546-1.36884.8559-0.0906-0.5801-0.00310.3351-0.0781-0.2893-0.27870.42470.16870.29190.07860.00390.2771-0.03330.0695-10.651462.2718-4.7208
50.4202-0.40.14031.1410.63320.9832-0.0104-0.0581-0.11950.0859-0.00210.1390.0184-0.01640.01260.166-0.00220.02630.04090.02840.044-5.316533.2143-22.2172
62.06920.88421.78241.6115-0.50994.93530.0614-0.3430.22890.47480.24840.1639-0.2925-0.5349-0.30990.4940.1799-0.00380.25460.0160.209617.977115.21323.1126
74.95640.28680.85657.3661-0.03952.54180.09430.3247-0.0104-0.311-0.0847-0.8888-0.01860.4851-0.00950.1770.02360.01880.17690.03390.187215.279132.0422-37.4975
84.4812.6232-2.96251.8334-2.95026.9421-0.16030.04810.0023-0.1154-0.0633-0.06110.23550.34990.22350.24880.0699-0.01010.04710.02340.08283.397631.1429-30.9898
92.2635-0.1024-0.09441.05050.09412.0551-0.0435-0.1845-0.08670.19130.10960.19680.1458-0.0904-0.06610.13330.02680.02640.03210.02980.0427-36.345664.7649-39.6834
104.3466-1.5254-3.01213.74651.31533.8810.14090.1396-0.0458-0.46360.0364-0.45990.03150.6115-0.17730.19230.03910.01750.3109-0.04510.1363-3.061152.4306-60.0796
111.2859-0.45260.35391.56820.0141.689-0.05080.04230.1683-0.05130.05750.0306-0.3307-0.045-0.00670.14690.03270.03010.04770.03720.048-36.446479.3882-50.9789
120.0727-0.2110.06643.43480.35860.17780.11480.14210.0273-0.8074-0.0808-0.30610.01020.1882-0.0340.36610.1080.04980.3410.04790.0694-28.521364.5077-74.973
133.6224-0.8561.81731.93490.15412.40140.08950.6863-0.0638-0.4676-0.0052-0.09170.33710.2167-0.08440.46420.0609-0.07280.282-0.07630.0992-29.014134.2638-83.1508
140.56390.15010.25060.1365-0.01191.46380.07240.17350.016-0.0075-0.0057-0.0732-0.21850.0663-0.06670.1470.01640.05230.11740.05030.0768-27.981173.0935-65.2415
153.2291-0.044-0.02891.5797-0.52064.6640.06210.112-0.2418-0.1582-0.02360.21120.2388-0.6114-0.03850.34260.04270.03650.24640.07670.1438-38.532188.0576-98.3073
165.7675-2.1455-0.62346.29970.32465.1050.10760.3210.5722-0.1301-0.0277-0.8592-0.39750.405-0.07990.254-0.03060.08680.27970.07980.2343-9.057877.9763-66.7705
176.83931.55431.42952.3323-0.25320.80720.0935-0.0299-0.6159-0.67930.0578-0.6974-0.0430.0327-0.15130.4773-0.06650.32090.085-0.0360.3137-20.927971.3965-65.3625
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A12 - 197
2X-RAY DIFFRACTION2A198 - 264
3X-RAY DIFFRACTION3A265 - 624
4X-RAY DIFFRACTION4A625 - 810
5X-RAY DIFFRACTION5A811 - 925
6X-RAY DIFFRACTION6A926 - 1024
7X-RAY DIFFRACTION7B1 - 65
8X-RAY DIFFRACTION8B66 - 76
9X-RAY DIFFRACTION9C11 - 166
10X-RAY DIFFRACTION10C167 - 264
11X-RAY DIFFRACTION11C265 - 545
12X-RAY DIFFRACTION12C546 - 624
13X-RAY DIFFRACTION13C625 - 844
14X-RAY DIFFRACTION14C845 - 925
15X-RAY DIFFRACTION15C926 - 1024
16X-RAY DIFFRACTION16D1 - 65
17X-RAY DIFFRACTION17D66 - 76

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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