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- PDB-4nnj: Crystal structure of Uba1 in complex with ubiquitin-AMP and thioe... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4nnj | ||||||
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Title | Crystal structure of Uba1 in complex with ubiquitin-AMP and thioesterified ubiquitin | ||||||
![]() |
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![]() | PROTEIN BINDING / ubiquitin activating enzyme (E1) / Uba1 / ubiquitin / acyladenylate / ubiquitin thioester / Ubiquitin activation / AMP / thioesterified Ub | ||||||
Function / homology | ![]() Josephin domain DUBs / RAS processing / Regulation of PTEN localization / ER Quality Control Compartment (ERQC) / UCH proteinases / Pexophagy / Interleukin-1 signaling / Aggrephagy / Peroxisomal protein import / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes ...Josephin domain DUBs / RAS processing / Regulation of PTEN localization / ER Quality Control Compartment (ERQC) / UCH proteinases / Pexophagy / Interleukin-1 signaling / Aggrephagy / Peroxisomal protein import / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / E1 ubiquitin-activating enzyme / ubiquitin activating enzyme activity / Metalloprotease DUBs / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Translesion Synthesis by POLH / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Termination of translesion DNA synthesis / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Neddylation / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Orc1 removal from chromatin / MAPK6/MAPK4 signaling / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Formation of a pool of free 40S subunits / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Dual incision in TC-NER / Ub-specific processing proteases / modification-dependent protein catabolic process / protein tag activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Schaefer, A. / Schindelin, H. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structure of the ubiquitin-activating enzyme loaded with two ubiquitin molecules. Authors: Schafer, A. / Kuhn, M. / Schindelin, H. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 1.1 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 88.6 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 129.1 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 3cmmS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-Protein , 2 types, 5 molecules ACBDE
#1: Protein | Mass: 116304.914 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 9-1024 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: UBA1, YKL210W / Production host: ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 8798.001 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: UNP residues 1-76 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: SCD2, UBI4, YLL039C / Production host: ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 4 types, 1055 molecules ![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/AMP.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/AMP.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: Chemical | ChemComp-SO4 / #4: Chemical | ChemComp-GOL / #5: Chemical | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.18 Å3/Da / Density % sol: 61.34 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6 Details: 15% (w/v) polyethylene glycol 3350, 100mM lithium sulfate and 100mM BisTris, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Jan 1, 2012 |
Radiation | Monochromator: horizontally diffracting monochromator Si(111) Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.873 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.4→90 Å / Num. obs: 128882 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 5 % / Biso Wilson estimate: 40.06 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 11.7 |
Reflection shell | Resolution: 2.4→2.53 Å / Redundancy: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.01124 / Mean I/σ(I) obs: 1 / Num. unique all: 17394 / % possible all: 93.4 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3CMM Resolution: 2.4→48.647 Å / SU ML: 0.29 / Isotropic thermal model: Isotropic / σ(F): 0 / Phase error: 21.23 / Stereochemistry target values: Engh & Huber
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 48.5 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Luzzati sigma a free: 0.29 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.4→48.647 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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