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万見
- PDB-5l4t: Crystal structure of FimH lectin domain in complex with 2-Deoxy-H... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5l4t
タイトルCrystal structure of FimH lectin domain in complex with 2-Deoxy-Heptylmannoside
要素Protein FimH
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / FimH / Type 1 pilus / urinary tract infection / UTI / carbohydrate / lectin / mannose / cell adhesion
機能・相同性
機能・相同性情報


pilus tip / mechanosensory behavior / cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / cell-substrate adhesion / D-mannose binding / host cell membrane / cell adhesion
類似検索 - 分子機能
FimH, mannose-binding domain / FimH, mannose binding / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial protein / : / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
heptyl 2-deoxy-alpha-D-mannopyranoside / Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K12 (大腸菌)
Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Jakob, R.P. / Zihlmann, P. / Rabbani, S. / Maier, T. / Ernst, B.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: High-Affinity Carbohydrate-Lectin Interactions: How Nature Makes it Possible
著者: Zihlmann, P. / Jiang, X. / Sager, C.P. / Fiege, B. / Jakob, R.P. / Siegrist, S. / Zalewski, A. / Rabbani, S. / Eris, D. / Silbermann, M. / Pang, L. / Muhlethaler, T. / Sharpe, T. / Maier, T. / Ernst, B.
履歴
登録2016年5月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年6月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.occupancy / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12020年8月5日Group: Derived calculations / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / entity / pdbx_entity_nonpoly
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms ..._chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
改定 2.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein FimH
B: Protein FimH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,3584
ポリマ－33,8342
非ポリマー5252
水7,710428
1
A: Protein FimH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,1792
ポリマ－16,9171
非ポリマー2621
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Protein FimH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,1792
ポリマ－16,9171
非ポリマー2621
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.760, 68.570, 96.110
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-593-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Protein FimH


分子量: 16916.828 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K12 (大腸菌) / 遺伝子: fimH, b4320, JW4283 / プラスミド: pTRC99a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P08191
#2: 糖 ChemComp-6LS / heptyl 2-deoxy-alpha-D-mannopyranoside / 2-Deoxy-Heptylmannoside / heptyl 2-deoxy-alpha-D-mannoside / heptyl 2-deoxy-D-mannoside / heptyl 2-deoxy-mannoside / ヘプチル2-デオキシ-α-D-arabino-ヘキソピラノシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 262.343 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C13H26O5 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: fimH / プラスミド: pTRC99a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 428 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.72 %
結晶化温度: 285 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M (NH4)2SO4, 0.1 M Hepes pH 7 and 25-30% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1.00001 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年4月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00001 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→55.38 Å / Num. obs: 35495 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 5.5 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.175 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 1.9→2.01 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 1.45 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_1938精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4XO8

4xo8


解像度: 1.9→55.38 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.58
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2178 1667 4.7 %
Rwork0.2005 --
obs0.2013 35495 98.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→55.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2392 0 36 428 2856
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042506
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9693448
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.362884
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044406
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004444
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9001-1.9560.36461500.32772763X-RAY DIFFRACTION98
1.956-2.01920.30431420.28022760X-RAY DIFFRACTION99
2.0192-2.09130.26761340.26072803X-RAY DIFFRACTION99
2.0913-2.17510.20961290.22622791X-RAY DIFFRACTION99
2.1751-2.27410.28351310.21362814X-RAY DIFFRACTION99
2.2741-2.39390.21261160.20972830X-RAY DIFFRACTION99
2.3939-2.54390.25281390.20622819X-RAY DIFFRACTION99
2.5439-2.74030.24721750.19532805X-RAY DIFFRACTION99
2.7403-3.01610.19331270.19892850X-RAY DIFFRACTION99
3.0161-3.45250.21881500.18192842X-RAY DIFFRACTION99
3.4525-4.34950.18481360.16922861X-RAY DIFFRACTION98
4.3495-55.380.16241380.17652890X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.42640.3348-0.65840.3257-0.11513.1584-0.02040.0458-0.0142-0.01290.05660.01950.4077-0.2502-0.05750.2451-0.0532-0.02130.18950.00950.249119.234669.321998.4649
21.77870.5556-2.35260.90820.1514.15470.1620.02920.22480.0449-0.09060.1686-0.3798-0.2509-0.12050.22020.02060.01220.19950.01550.220819.52580.0157104.7822
30.3302-0.6313-0.84432.16691.46643.20370.03640.113-0.0229-0.0753-0.08250.15030.0151-0.16380.02990.1495-0.01290.00030.16730.00350.174326.531676.653597.1047
40.7392-0.0692-0.05720.2913-0.13811.9881-0.0338-0.01410.00810.0090.03930.04370.1002-0.3107-0.07560.1883-0.0197-0.01380.17850.00150.204616.077175.9284104.1971
50.5463-0.18170.79880.5483-1.0643.1047-0.0157-0.04280.05050.0389-0.03440.0607-0.4909-0.15390.020.22340.0705-0.00620.21350.00790.2417.1622102.391124.5883
60.7117-0.02521.05120.65070.1561.71380.0842-0.07670.0132-0.0308-0.0169-0.01830.1377-0.1411-0.00240.16650.05010.02010.21810.01280.208521.881595.3889130.5328
70.37730.4460.76922.49022.40712.70450.06710.26260.0688-0.00890.1076-0.02470.09290.2275-0.13620.26150.0534-0.01570.2256-0.01930.237326.987790.3276127.562
81.69181.15122.77591.84613.02018.5218-0.01890.08480.13-0.01930.01510.139-0.09550.20810.1320.15010.04340.01240.1178-0.00650.211423.423198.7462123.9126
90.20950.00390.11340.2932-0.58982.42680.04270.0162-0.0073-0.04910.03780.04410.0755-0.0849-0.02280.15470.0346-0.01090.18530.00650.191515.376895.8433126.9242
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 53 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 54 through 77 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 78 through 104 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 105 through 158 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 1 through 40 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 41 through 77 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 78 through 95 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 96 through 116 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 117 through 158 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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