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- PDB-5l0s: human POGLUT1 in complex with Factor VII EGF1 and UDP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5l0s
タイトルhuman POGLUT1 in complex with Factor VII EGF1 and UDP
要素
  • Coagulation factor VII
  • Protein O-glucosyltransferase 1
キーワードTRANSFERASE / transferase glycosyltransferase GT-B glucosyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


EGF-domain serine glucosyltransferase / EGF-domain serine xylosyltransferase / EGF-domain serine glucosyltransferase activity / EGF-domain serine xylosyltransferase activity / muscle tissue development / protein O-linked glycosylation via serine / UDP-xylosyltransferase activity / regulation of gastrulation / Pre-NOTCH Processing in the Endoplasmic Reticulum / UDP-glucosyltransferase activity ...EGF-domain serine glucosyltransferase / EGF-domain serine xylosyltransferase / EGF-domain serine glucosyltransferase activity / EGF-domain serine xylosyltransferase activity / muscle tissue development / protein O-linked glycosylation via serine / UDP-xylosyltransferase activity / regulation of gastrulation / Pre-NOTCH Processing in the Endoplasmic Reticulum / UDP-glucosyltransferase activity / coagulation factor VIIa / response to Thyroid stimulating hormone / response to astaxanthin / response to thyrotropin-releasing hormone / response to 2,3,7,8-tetrachlorodibenzodioxine / response to genistein / serine-type peptidase complex / response to carbon dioxide / response to vitamin K / glucosyltransferase activity / circulatory system development / response to thyroxine / paraxial mesoderm development / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of leukocyte chemotaxis / protein O-linked glycosylation / response to cholesterol / axial mesoderm development / response to growth hormone / positive regulation of positive chemotaxis / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / positive regulation of Notch signaling pathway / positive regulation of blood coagulation / positive regulation of TOR signaling / animal organ regeneration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / somitogenesis / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / gastrulation / serine-type peptidase activity / endomembrane system / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / protein processing / Golgi lumen / response to estrogen / circadian rhythm / blood coagulation / response to estradiol / : / vesicle / response to hypoxia / positive regulation of cell migration / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase CAP10 domain / : / Glycosyl transferase family 90 / Putative lipopolysaccharide-modifying enzyme. / Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site ...Glycosyl transferase CAP10 domain / : / Glycosyl transferase family 90 / Putative lipopolysaccharide-modifying enzyme. / Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / Coagulation factor VII / Protein O-glucosyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Li, Z. / Rini, J.M.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Structural basis of Notch O-glucosylation and O-xylosylation by mammalian protein-O-glucosyltransferase 1 (POGLUT1).
著者: Li, Z. / Fischer, M. / Satkunarajah, M. / Zhou, D. / Withers, S.G. / Rini, J.M.
履歴
登録2016年7月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月30日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32021年3月24日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / entity_src_gen
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein O-glucosyltransferase 1
B: Coagulation factor VII
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,89510
ポリマ－46,5672
非ポリマー1,3288
水6,792377
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3270 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area17800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.580, 76.920, 82.550
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド / 糖 , 3種, 5分子 AB

#1: タンパク質 Protein O-glucosyltransferase 1 / CAP10-like 46 kDa protein / hCLP46 / KTEL motif-containing protein 1 / Myelodysplastic syndromes ...CAP10-like 46 kDa protein / hCLP46 / KTEL motif-containing protein 1 / Myelodysplastic syndromes relative protein / O-glucosyltransferase Rumi homolog / hRumi / Protein O-xylosyltransferase


分子量: 42077.117 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: POGLUT1, C3orf9, CLP46, KTELC1, MDSRP, MDS010, UNQ490/PRO1006
プラスミド: PB-T-PAF / 細胞株 (発現宿主): HEK293S GnTI- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q8NBL1, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの, protein xylosyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド Coagulation factor VII / Proconvertin / Serum prothrombin conversion accelerator / SPCA


分子量: 4489.917 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F7 / プラスミド: pMal / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P08709, coagulation factor VIIa
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 5種, 382分子

#4: 化合物 ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / コメント: UDP*YM
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C3H8O3
#7: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 377 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.04 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20% PEG5000 MME, 50 mM MES pH 6.5, 2mM CaCl2, 250mM NaCl, 5% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2015年9月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→50 Å / Num. obs: 79619 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 17.7 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 17.61
反射 シェル解像度: 1.45→1.5 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.898 / Mean I/σ(I) obs: 1.68 / CC1/2: 0.653 / % possible all: 95

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.45→44.001 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 13.87 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1588 3981 5 %0
Rwork0.1394 75631 --
obs0.1404 79612 99.28 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 112.35 Å2 / Biso mean: 29.8733 Å2 / Biso min: 11.02 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.45→44.001 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3240 0 136 377 3753
Biso mean--29.26 37.73 -
残基数----395
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083484
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0374741
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077487
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007606
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.2381322
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 28

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.45-1.46770.27431290.28092455258492
1.4677-1.48630.27431350.26042569270496
1.4863-1.50580.23331410.2472679282099
1.5058-1.52650.22661410.212226722813100
1.5265-1.54830.24481400.19892664280499
1.5483-1.57140.19571420.184627002842100
1.5714-1.59590.18481400.179926592799100
1.5959-1.62210.18331420.158626942836100
1.6221-1.65010.17191410.149826742815100
1.6501-1.68010.17211430.151927192862100
1.6801-1.71240.14771420.143726962838100
1.7124-1.74730.1751410.142726902831100
1.7473-1.78530.16021410.139326812822100
1.7853-1.82690.14651430.132727162859100
1.8269-1.87260.15041430.126427112854100
1.8726-1.92320.1571420.12227012843100
1.9232-1.97980.13941430.119927142857100
1.9798-2.04370.13851420.117226952837100
2.0437-2.11670.14321440.118327322876100
2.1167-2.20150.12631420.118127072849100
2.2015-2.30170.17131440.121327272871100
2.3017-2.4230.15731440.121127382882100
2.423-2.57480.14631430.12627252868100
2.5748-2.77360.14481450.127327512896100
2.7736-3.05260.13871440.130627442888100
3.0526-3.49420.14441470.13227752922100
3.4942-4.40160.1471450.12822764290999
4.4016-44.02150.18581520.16572879303198
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.0889-0.7220.87071.014-0.52161.811-0.0797-0.3268-0.00960.08190.17820.1347-0.0321-0.4829-0.11850.1886-0.01440.020.29030.04140.13624.249230.678834.7269
22.1986-0.74930.27862.066-0.60383.98190.0087-0.0854-0.35890.0604-0.0368-0.14490.42930.3246-0.04740.20620.0813-0.06380.22010.030.306932.147814.142530.9797
32.49560.1531.0862.1973-0.00512.8180.0425-0.0756-0.13050.0528-0.0018-0.18160.03260.2421-0.0190.11420.0249-0.02450.15650.00250.158827.882222.032727.9822
41.3764-0.43380.41651.6933-0.57111.55760.05180.0356-0.0403-0.00470.0066-0.0565-0.01310.1154-0.02930.1102-0.0046-0.00880.1116-0.00370.124319.715227.477521.3237
52.3868-0.41980.4932.340.30662.38280.11950.1968-0.0611-0.1537-0.02570.1844-0.0187-0.176-0.0950.14250.0004-0.00940.18390.03160.13153.209331.83788.6209
62.6061.4862-0.24651.0390.61173.01430.19690.7825-0.4751-0.3282-0.13590.08470.21860.0461-0.06740.22930.0141-0.04990.2333-0.03450.16258.61424.49932.0898
71.6142-0.0610.16871.6156-0.01051.81650.05580.1746-0.0325-0.1750.04590.0922-0.0376-0.0273-0.090.1357-0.0003-0.01220.14510.00450.10589.39131.51699.9377
82.1683-0.35010.34271.0583-0.57971.57620.0144-0.045-0.10530.02890.11580.1417-0.0189-0.2589-0.12210.12080.0011-0.00060.15940.0340.14051.912730.571221.1033
99.2715-0.68883.73661.1922-0.53933.7791-0.2391-0.23560.57610.23260.13670.1234-0.5022-0.29430.13130.26380.0550.02370.15790.00810.19664.814942.044525.7739
102.4021-0.54070.21081.9414-0.24141.8238-0.0393-0.235-0.07650.26430.0323-0.40910.07360.3734-0.0190.16760.0132-0.06190.22480.00650.209230.09623.907834.6518
114.6822-2.3767-1.084.2242-0.19515.9624-0.04910.178-0.665-0.1245-0.1435-0.09150.77270.19320.13760.32130.04740.01260.2602-0.060.295526.163218.15027.2699
124.64942.44880.50592.50720.91386.45860.20560.32220.2486-0.5250.2964-1.2609-0.12281.2457-0.19390.34770.01520.14140.452-0.0710.548635.735126.62314.5462
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 30 through 68 )A30 - 68
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 69 through 104 )A69 - 104
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 105 through 139 )A105 - 139
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 140 through 197 )A140 - 197
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 198 through 227 )A198 - 227
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 228 through 248 )A228 - 248
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 249 through 279 )A249 - 279
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 280 through 331 )A280 - 331
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 332 through 349 )A332 - 349
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resid 350 through 385 )A350 - 385
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 47 through 71 )B47 - 71
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 72 through 85 )B72 - 85

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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