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- PDB-5l0c: Human metavinculin (residues 959-1134) in complex with PIP2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5l0c
タイトルHuman metavinculin (residues 959-1134) in complex with PIP2
要素Vinculin
キーワードCELL ADHESION / 5-Helix bundle / cytoskelatal protein / lipids / structural protein
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein localization to adherens junction / outer dense plaque of desmosome / inner dense plaque of desmosome / podosome ring / terminal web / cell-substrate junction / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / fascia adherens / dystroglycan binding ...regulation of protein localization to adherens junction / outer dense plaque of desmosome / inner dense plaque of desmosome / podosome ring / terminal web / cell-substrate junction / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / fascia adherens / dystroglycan binding / alpha-catenin binding / cell-cell contact zone / apical junction assembly / costamere / regulation of establishment of endothelial barrier / axon extension / adherens junction assembly / protein localization to cell surface / lamellipodium assembly / regulation of focal adhesion assembly / maintenance of blood-brain barrier / brush border / Smooth Muscle Contraction / negative regulation of cell migration / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / cell-matrix adhesion / morphogenesis of an epithelium / cell projection / adherens junction / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / sarcolemma / beta-catenin binding / platelet aggregation / specific granule lumen / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / cell-cell junction / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Platelet degranulation / extracellular vesicle / actin binding / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / secretory granule lumen / molecular adaptor activity / ficolin-1-rich granule lumen / cytoskeleton / cell adhesion / cadherin binding / membrane raft / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / structural molecule activity / protein-containing complex / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vinculin repeated domain signature. / Vinculin / Alpha-catenin/vinculin-like / Vinculin, conserved site / Vinculin family talin-binding region signature. / Vinculin/alpha-catenin / Vinculin family / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PIO / PHOSPHATE ION / Vinculin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Chinthalapudi, K. / Izard, T.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2016
タイトル: Differential lipid binding of vinculin isoforms promotes quasi-equivalent dimerization.
著者: Chinthalapudi, K. / Rangarajan, E.S. / Brown, D.T. / Izard, T.
履歴
登録2016年7月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月7日Group: Database references
改定 1.22017年11月1日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_struct_assembly_auth_evidence / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vinculin
B: Vinculin
C: Vinculin
D: Vinculin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,49712
ポリマ－78,4794
非ポリマー4,0188
水1,09961
1
A: Vinculin
ヘテロ分子

C: Vinculin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,8275
ポリマ－39,2392
非ポリマー1,5883
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_545x+1/2,y-1/2,z1
Buried area2010 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area19610 Å2
手法PISA
2
B: Vinculin
ヘテロ分子

D: Vinculin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,6697
ポリマ－39,2392
非ポリマー2,4305
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_656-x+3/2,y+1/2,-z+11
Buried area2490 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area18970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.520, 100.676, 105.615
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 122.49, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細Dimer confirmed by FRET assay

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要素

#1: タンパク質
Vinculin / Metavinculin / MV


分子量: 19619.697 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP Residues 959-1130 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VCL / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P18206
#2: 化合物
ChemComp-PIO / [(2R)-2-octanoyloxy-3-[oxidanyl-[(1R,2R,3S,4R,5R,6S)-2,3,6-tris(oxidanyl)-4,5-diphosphonooxy-cyclohexyl]oxy-phosphoryl]oxy-propyl] octanoate / dioctanoyl l-alpha-phosphatidyl-d-myo-inositol 4,5-diphosphate


分子量: 746.566 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H49O19P3
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 61 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.4 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 20 mM citric acid, 80 mM Bis-Tris propane (pH 3.4), and 16% (w/v) PEG 3350
PH範囲: 3.4 - 4.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月28日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→89.08 Å / Num. obs: 18132 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 129.44 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.034 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル解像度: 3.1→3.27 Å / 冗長度: 3.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / CC1/2: 0.742 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.1精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3MYI

3myi


解像度: 3.1→30.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9358 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9337 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.439
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2606 922 5.1 %RANDOM
Rwork0.2354 ---
obs0.2368 18066 97.87 %-
原子変位パラメータBiso mean: 115.97 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.9187 Å20 Å27.0881 Å2
2--4.4942 Å20 Å2
3----0.5755 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.955 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.1→30.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5387 0 140 61 5588
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.015577HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.137547HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2796SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes143HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes774HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5577HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.7
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion3.21
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion807SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6397SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.29 Å / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2785 146 4.9 %
Rwork0.2475 2833 -
all0.249 2979 -
obs--97.87 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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