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- PDB-5kts: Crystal structure of Pyrococcus horikoshii quinolinate synthase (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kts
タイトルCrystal structure of Pyrococcus horikoshii quinolinate synthase (NadA) with bound citraconate and Fe4S4 cluster
要素Quinolinate synthase A
キーワードTRANSFERASE / Dehydratase / iron-sulfur cluster / substrate analog complex / biosynthetic enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


quinolinate synthase / quinolinate synthetase A activity / 'de novo' NAD biosynthetic process from aspartate / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
NadA-like / Quinolinate synthetase A / Quinolinate synthase A, type 2 / Quinolinate synthetase A superfamily / Quinolinate synthetase A protein / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(~{Z})-2-methylbut-2-enedioic acid / AMMONIUM ION / IRON/SULFUR CLUSTER / Quinolinate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus horikoshii (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.34 Å
データ登録者Fenwick, M.K. / Ealick, S.E.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM103403 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-06CH11357 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM103485 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2016
タイトル: Crystal Structures of the Iron-Sulfur Cluster-Dependent Quinolinate Synthase in Complex with Dihydroxyacetone Phosphate, Iminoaspartate Analogues, and Quinolinate.
著者: Fenwick, M.K. / Ealick, S.E.
履歴
登録2016年7月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月10日Group: Database references
改定 1.22016年8月17日Group: Database references
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Quinolinate synthase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1897
ポリマ－34,5821
非ポリマー6066
水7,098394
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area810 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area13010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.293, 52.476, 55.588
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.86, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Quinolinate synthase A


分子量: 34582.434 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (strain ATCC 700860 / DSM 12428 / JCM 9974 / NBRC 100139 / OT-3) (古細菌)
株: ATCC 700860 / DSM 12428 / JCM 9974 / NBRC 100139 / OT-3
遺伝子: nadA, PH0013 / プラスミド: pDESTF1
詳細 (発現宿主): Gateway-adapted vector based on the pET system (Novagen)
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O57767, quinolinate synthase

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非ポリマー , 5種, 400分子

#2: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#3: 化合物 ChemComp-CIZ / (~{Z})-2-methylbut-2-enedioic acid / CITRACONATE / シトラコン酸


分子量: 130.099 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6O4
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-NH4 / AMMONIUM ION / アンモニウム


分子量: 18.038 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: H4N
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 394 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.56 % / 解説: Rod
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 210 mM ammonium chloride, 8 - 15% (w/v) polyethylene glycol 4000, and 40 mM HEPES, pH 5.5 - 7.5. Citraconic acid, pH 6.0, was added to the cryopreservation solution to a final concentration of 7 mM
PH範囲: 5.5 - 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.9181 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9181 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.34→22 Å / Num. obs: 55357 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/av σ(I): 19.7 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 1.34→1.39 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.421 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 86.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: 000)精密化
PHENIX(1.10_2155: 000)位相決定
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 5KTN

5ktn


解像度: 1.34→21.947 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 18.19
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1874 2798 5.06 %
Rwork0.1488 --
obs0.1508 55344 96.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.34→21.947 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2374 0 21 394 2789
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0112629
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.8013586
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4131011
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.083401
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006466
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3378-1.36090.28021140.21282060X-RAY DIFFRACTION76
1.3609-1.38570.29461210.19872502X-RAY DIFFRACTION92
1.3857-1.41230.26081460.192499X-RAY DIFFRACTION94
1.4123-1.44110.23531300.17692546X-RAY DIFFRACTION95
1.4411-1.47250.25081180.16442600X-RAY DIFFRACTION96
1.4725-1.50670.21961460.15762597X-RAY DIFFRACTION97
1.5067-1.54440.21271410.15162638X-RAY DIFFRACTION98
1.5444-1.58610.2111560.14112660X-RAY DIFFRACTION99
1.5861-1.63280.19591580.13342690X-RAY DIFFRACTION99
1.6328-1.68550.19711510.13112665X-RAY DIFFRACTION99
1.6855-1.74570.17431390.12942685X-RAY DIFFRACTION99
1.7457-1.81550.17571510.12712693X-RAY DIFFRACTION99
1.8155-1.89810.17541330.13512683X-RAY DIFFRACTION100
1.8981-1.99810.16921550.1342688X-RAY DIFFRACTION100
1.9981-2.12320.16191550.13622686X-RAY DIFFRACTION100
2.1232-2.2870.17371300.13512717X-RAY DIFFRACTION100
2.287-2.51690.19831200.15252752X-RAY DIFFRACTION100
2.5169-2.88040.2091330.16762711X-RAY DIFFRACTION100
2.8804-3.62630.1871580.15492719X-RAY DIFFRACTION100
3.6263-21.94990.14681430.1472755X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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