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- PDB-5ksw: DHODB-I74D mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ksw
タイトルDHODB-I74D mutant
要素(Dihydroorotate ...) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / orotate / pyrimidine bisynthesis FeS cluster / electron transfer / dehydrogenase / reductase / protein engineering
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydroorotate dehydrogenase (NAD+) / dihydroorotate dehydrogenase (NAD+) activity / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / flavin adenine dinucleotide binding / electron transfer activity / oxidoreductase activity / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dihydroorotate dehydrogenase B (pyrk subunit); domain 3 / Dihydroorotate dehydrogenase, electron transfer subunit / Dihydroorotate dehydrogenase electron transfer subunit / Dihydroorotate dehydrogenase, class 1B / Dihydroorotate dehydrogenase, electron transfer subunit, Fe-S binding domain superfamily / : / Cytochrome-c3 hydrogenase, gamma subunit / Dihydroorotate dehydrogenase, electron transfer subunit, iron-sulphur cluster binding domain / : / Iron-sulfur cluster binding domain of dihydroorotate dehydrogenase B ...Dihydroorotate dehydrogenase B (pyrk subunit); domain 3 / Dihydroorotate dehydrogenase, electron transfer subunit / Dihydroorotate dehydrogenase electron transfer subunit / Dihydroorotate dehydrogenase, class 1B / Dihydroorotate dehydrogenase, electron transfer subunit, Fe-S binding domain superfamily / : / Cytochrome-c3 hydrogenase, gamma subunit / Dihydroorotate dehydrogenase, electron transfer subunit, iron-sulphur cluster binding domain / : / Iron-sulfur cluster binding domain of dihydroorotate dehydrogenase B / Dihydroorotate dehydrogenase, class 1 / Dihydroorotate dehydrogenase, class 1/ 2 / Dihydroorotate dehydrogenase signature 1. / Dihydroorotate dehydrogenase signature 2. / Dihydroorotate dehydrogenase, conserved site / Nucleotide-binding domain of ferredoxin-NADP reductase (FNR) module / : / Dihydroorotate dehydrogenase domain / Dihydroorotate dehydrogenase / Translation factors / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Ribbon / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / : / : / Dihydroorotate dehydrogenase B (NAD(+)), electron transfer subunit / Dihydroorotate dehydrogenase B (NAD(+)), catalytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Lactococcus lactis (乳酸菌)
Lactococcus lactis subsp. lactis (乳酸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.47 Å
データ登録者Pompeu, Y.A. / Stewart, J.D.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Isoleucine 74 Plays a Key Role in Controlling Electron Transfer Between Lactococcus lactis Dihydroorotate Dehydrogenase 1B Subunits
著者: Pompeu, Y.A. / Stewart, J.D.
履歴
登録2016年7月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月10日Group: Data collection
改定 1.22017年4月26日Group: Structure summary
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support
改定 1.42017年11月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Dihydroorotate dehydrogenase
B: Dihydroorotate dehydrogenase B (NAD(+)), electron transfer subunit
D: Dihydroorotate dehydrogenase B (NAD(+)), electron transfer subunit
C: Dihydroorotate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,44514
ポリマ－122,4144
非ポリマー3,03010
水7,008389
1
A: Dihydroorotate dehydrogenase
B: Dihydroorotate dehydrogenase B (NAD(+)), electron transfer subunit
ヘテロ分子

A: Dihydroorotate dehydrogenase
B: Dihydroorotate dehydrogenase B (NAD(+)), electron transfer subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,51616
ポリマ－122,4144
非ポリマー3,10112
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area14840 Å2
ΔGint-145 kcal/mol
Surface area40130 Å2
手法PISA
2
D: Dihydroorotate dehydrogenase B (NAD(+)), electron transfer subunit
C: Dihydroorotate dehydrogenase
ヘテロ分子

D: Dihydroorotate dehydrogenase B (NAD(+)), electron transfer subunit
C: Dihydroorotate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,37412
ポリマ－122,4144
非ポリマー2,9608
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_654-x+1,y,-z-1/21
Buried area14560 Å2
ΔGint-111 kcal/mol
Surface area38730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.990, 151.720, 214.310
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-485-

HOH

21D-473-

HOH

31C-503-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resseq 5:9 or resseq 11:81 or resseq...
21(chain C and (resseq 5:9 or resseq 11:81 or resseq...
12(chain C and (resseq 402))
22(chain A and (resseq 403))
13(chain D and (resseq 2 or (resid 3 and (name...
23(chain B and (resseq 2 or (resid 3 and (name...
14(chain D and (resseq 301))
24(chain B and (resseq 301))
15(chain D and (resseq 302))
25(chain B and (resseq 302))
16(chain A and (resseq 401))
26(chain C and (resseq 401))

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111ASNASNVALVAL(chain A and (resseq 5:9 or resseq 11:81 or resseq...AA5 - 91 - 5
121LEULEULEULEU(chain A and (resseq 5:9 or resseq 11:81 or resseq...AA11 - 817 - 77
131VALVALPROPRO(chain A and (resseq 5:9 or resseq 11:81 or resseq...AA83 - 9779 - 93
141ASPASPASPASP(chain A and (resseq 5:9 or resseq 11:81 or resseq...AA9894
151ASNASNLYSLYS(chain A and (resseq 5:9 or resseq 11:81 or resseq...AA5 - 3101 - 306
161ASNASNLYSLYS(chain A and (resseq 5:9 or resseq 11:81 or resseq...AA5 - 3101 - 306
171ASNASNLYSLYS(chain A and (resseq 5:9 or resseq 11:81 or resseq...AA5 - 3101 - 306
181ASNASNLYSLYS(chain A and (resseq 5:9 or resseq 11:81 or resseq...AA5 - 3101 - 306
191ASNASNLYSLYS(chain A and (resseq 5:9 or resseq 11:81 or resseq...AA5 - 3101 - 306
211ASNASNVALVAL(chain C and (resseq 5:9 or resseq 11:81 or resseq...CD5 - 91 - 5
221LEULEULEULEU(chain C and (resseq 5:9 or resseq 11:81 or resseq...CD11 - 817 - 77
231VALVALPROPRO(chain C and (resseq 5:9 or resseq 11:81 or resseq...CD83 - 9779 - 93
241ASPASPASPASP(chain C and (resseq 5:9 or resseq 11:81 or resseq...CD9894
251ASNASNSERSER(chain C and (resseq 5:9 or resseq 11:81 or resseq...CD5 - 3091 - 305
261ASNASNSERSER(chain C and (resseq 5:9 or resseq 11:81 or resseq...CD5 - 3091 - 305
271ASNASNSERSER(chain C and (resseq 5:9 or resseq 11:81 or resseq...CD5 - 3091 - 305
281ASNASNSERSER(chain C and (resseq 5:9 or resseq 11:81 or resseq...CD5 - 3091 - 305
291ASNASNSERSER(chain C and (resseq 5:9 or resseq 11:81 or resseq...CD5 - 3091 - 305
112EDOEDOEDOEDO(chain C and (resseq 402))CN402
212EDOEDOEDOEDO(chain A and (resseq 403))AG403
113PROPROPROPRO(chain D and (resseq 2 or (resid 3 and (name...DC22
123LYSLYSLYSLYS(chain D and (resseq 2 or (resid 3 and (name...DC33
133METMETLEULEU(chain D and (resseq 2 or (resid 3 and (name...DC1 - 2621 - 262
143METMETLEULEU(chain D and (resseq 2 or (resid 3 and (name...DC1 - 2621 - 262
153METMETLEULEU(chain D and (resseq 2 or (resid 3 and (name...DC1 - 2621 - 262
163METMETLEULEU(chain D and (resseq 2 or (resid 3 and (name...DC1 - 2621 - 262
173METMETLEULEU(chain D and (resseq 2 or (resid 3 and (name...DC1 - 2621 - 262
183METMETLEULEU(chain D and (resseq 2 or (resid 3 and (name...DC1 - 2621 - 262
213PROPROPROPRO(chain B and (resseq 2 or (resid 3 and (name...BB22
223LYSLYSLYSLYS(chain B and (resseq 2 or (resid 3 and (name...BB33
233METMETLEULEU(chain B and (resseq 2 or (resid 3 and (name...BB1 - 2621 - 262
243METMETLEULEU(chain B and (resseq 2 or (resid 3 and (name...BB1 - 2621 - 262
253METMETLEULEU(chain B and (resseq 2 or (resid 3 and (name...BB1 - 2621 - 262
263METMETLEULEU(chain B and (resseq 2 or (resid 3 and (name...BB1 - 2621 - 262
273METMETLEULEU(chain B and (resseq 2 or (resid 3 and (name...BB1 - 2621 - 262
283METMETLEULEU(chain B and (resseq 2 or (resid 3 and (name...BB1 - 2621 - 262
114FADFADFADFAD(chain D and (resseq 301))DK301
214FADFADFADFAD(chain B and (resseq 301))BH301
115FESFESFESFES(chain D and (resseq 302))DL302
215FESFESFESFES(chain B and (resseq 302))BI302
116FMNFMNFMNFMN(chain A and (resseq 401))AE401
216FMNFMNFMNFMN(chain C and (resseq 401))CM401

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
詳細Tetramer as determined by gel filtration

-
要素

-
Dihydroorotate ... , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Dihydroorotate dehydrogenase / DHOdehase


分子量: 32344.492 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 5-310 / 変異: I74D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lactococcus lactis (乳酸菌) / 遺伝子: pyrD, LG36_1039 / プラスミド: pET-22(b)+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A089ZD72, UniProt: Q9CFW8*PLUS, dihydroorotate dehydrogenase (NAD+)
#2: タンパク質 Dihydroorotate dehydrogenase B (NAD(+)), electron transfer subunit / Dihydroorotate oxidase B / electron transfer subunit


分子量: 28862.615 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactococcus lactis subsp. lactis (乳酸菌)
遺伝子: pyrK, NCDO895_2366 / プラスミド: pET-22(b)+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0V8EGX5, UniProt: Q9CFW7*PLUS

-
非ポリマー , 6種, 399分子

#3: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#7: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 389 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.69 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: 0.1 M sodium acetate pH 4.0, PEG 4,000 12% w/v, 3% v/v glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / タイプ: OTHER / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月15日 / 詳細: Oxford Danfysik toroidal focusing mirror
放射モノクロメーター: Si(111) channel cut monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→100 Å / Num. obs: 47302 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 41.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェルRmerge(I) obs: 0.55 / Mean I/σ(I) obs: 2.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
iMOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1EP1

1ep1


解像度: 2.47→41.921 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.28
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2443 2369 5.02 %
Rwork0.1758 --
obs0.1793 47171 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 116.14 Å2 / Biso mean: 48.8451 Å2 / Biso min: 12.63 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.47→41.921 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8473 0 186 389 9048
Biso mean--39.42 45.74 -
残基数----1135
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0088820
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.12911978
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0581391
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071516
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6865362
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2676X-RAY DIFFRACTION7.903TORSIONAL
12C2676X-RAY DIFFRACTION7.903TORSIONAL
21C2X-RAY DIFFRACTION7.903TORSIONAL
22A2X-RAY DIFFRACTION7.903TORSIONAL
31D2298X-RAY DIFFRACTION7.903TORSIONAL
32B2298X-RAY DIFFRACTION7.903TORSIONAL
41D14X-RAY DIFFRACTION7.903TORSIONAL
42B14X-RAY DIFFRACTION7.903TORSIONAL
51D6X-RAY DIFFRACTION7.903TORSIONAL
52B6X-RAY DIFFRACTION7.903TORSIONAL
61A14X-RAY DIFFRACTION7.903TORSIONAL
62C14X-RAY DIFFRACTION7.903TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 17 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.47-2.52040.32881210.250426632784
2.5204-2.57520.34481380.252425802718
2.5752-2.63510.32451360.233525952731
2.6351-2.7010.32821440.229925862730
2.701-2.7740.36151430.227126272770
2.774-2.85560.31121420.224626382780
2.8556-2.94780.3121290.227625842713
2.9478-3.05310.31741520.212525972749
3.0531-3.17530.29011280.212526392767
3.1753-3.31980.30691450.191625992744
3.3198-3.49470.26081340.190726242758
3.4947-3.71350.24421480.171826282776
3.7135-4.00010.18641310.157926462777
4.0001-4.40220.19481470.141226312778
4.4022-5.03830.20021350.131326882823
5.0383-6.34420.22041390.152426852824
6.3442-41.92660.18011570.150327922949

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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