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- PDB-5ue9: WT DHODB with orotate bound -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ue9
タイトルWT DHODB with orotate bound
要素(Dihydroorotate ...) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / orotate / pyrimidine biosynthesis / FeS cluster / electron transfer / dehydrogenase / protein engineering
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydroorotate dehydrogenase (NAD+) / dihydroorotate dehydrogenase (NAD+) activity / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / flavin adenine dinucleotide binding / electron transfer activity / oxidoreductase activity / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dihydroorotate dehydrogenase B (pyrk subunit); domain 3 / Dihydroorotate dehydrogenase, electron transfer subunit / Dihydroorotate dehydrogenase electron transfer subunit / Dihydroorotate dehydrogenase, class 1B / Dihydroorotate dehydrogenase, electron transfer subunit, Fe-S binding domain superfamily / : / Cytochrome-c3 hydrogenase, gamma subunit / Dihydroorotate dehydrogenase, electron transfer subunit, iron-sulphur cluster binding domain / : / Iron-sulfur cluster binding domain of dihydroorotate dehydrogenase B ...Dihydroorotate dehydrogenase B (pyrk subunit); domain 3 / Dihydroorotate dehydrogenase, electron transfer subunit / Dihydroorotate dehydrogenase electron transfer subunit / Dihydroorotate dehydrogenase, class 1B / Dihydroorotate dehydrogenase, electron transfer subunit, Fe-S binding domain superfamily / : / Cytochrome-c3 hydrogenase, gamma subunit / Dihydroorotate dehydrogenase, electron transfer subunit, iron-sulphur cluster binding domain / : / Iron-sulfur cluster binding domain of dihydroorotate dehydrogenase B / Dihydroorotate dehydrogenase, class 1 / Dihydroorotate dehydrogenase, class 1/ 2 / Dihydroorotate dehydrogenase signature 1. / Dihydroorotate dehydrogenase signature 2. / Dihydroorotate dehydrogenase, conserved site / Nucleotide-binding domain of ferredoxin-NADP reductase (FNR) module / : / Dihydroorotate dehydrogenase domain / Dihydroorotate dehydrogenase / Translation factors / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Ribbon / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / OROTIC ACID / : / : / Dihydroorotate dehydrogenase B (NAD(+)), electron transfer subunit / Dihydroorotate dehydrogenase B (NAD(+)), catalytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Lactococcus lactis subsp. lactis (乳酸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.72 Å
データ登録者Pompeu, Y.A. / Stewart, J.D.
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Isoleucine 74 Plays a Key Role in Controlling Electron Transfer Between Lactococcus lactis Dihydroorotate Dehydrogenase 1B Subunits
著者: Pompeu, Y.A. / Stewart, J.D.
履歴
登録2016年12月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年9月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydroorotate dehydrogenase
B: Dihydroorotate dehydrogenase B (NAD(+)), electron transfer subunit
D: Dihydroorotate dehydrogenase B (NAD(+)), electron transfer subunit
C: Dihydroorotate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,77815
ポリマ－122,4104
非ポリマー3,36711
水3,585199
1
A: Dihydroorotate dehydrogenase
B: Dihydroorotate dehydrogenase B (NAD(+)), electron transfer subunit
ヘテロ分子

A: Dihydroorotate dehydrogenase
B: Dihydroorotate dehydrogenase B (NAD(+)), electron transfer subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,81316
ポリマ－122,4104
非ポリマー3,40312
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area15560 Å2
ΔGint-126 kcal/mol
Surface area40590 Å2
手法PISA
2
D: Dihydroorotate dehydrogenase B (NAD(+)), electron transfer subunit
C: Dihydroorotate dehydrogenase
ヘテロ分子

D: Dihydroorotate dehydrogenase B (NAD(+)), electron transfer subunit
C: Dihydroorotate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,74214
ポリマ－122,4104
非ポリマー3,33210
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_454-x-1,y,-z-1/21
Buried area15680 Å2
ΔGint-114 kcal/mol
Surface area39880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.207, 151.911, 214.799
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 5 through 134 or resid 136 through 309))
21(chain C and (resid 5 through 134 or resid 136 through 309))
12(chain B and (resid 1 through 9 or (resid 10...
22chain D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111ASNASNSERSER(chain A and (resid 5 through 134 or resid 136 through 309))AA5 - 1341 - 130
121PROPROSERSER(chain A and (resid 5 through 134 or resid 136 through 309))AA136 - 309132 - 305
211ASNASNSERSER(chain C and (resid 5 through 134 or resid 136 through 309))CD5 - 1341 - 130
221PROPROSERSER(chain C and (resid 5 through 134 or resid 136 through 309))CD136 - 309132 - 305
112METMETTHRTHR(chain B and (resid 1 through 9 or (resid 10...BB1 - 91 - 9
122ILEILEVALVAL(chain B and (resid 1 through 9 or (resid 10...BB10 - 1110 - 11
132METMETLEULEU(chain B and (resid 1 through 9 or (resid 10...BB1 - 2621 - 262
142METMETLEULEU(chain B and (resid 1 through 9 or (resid 10...BB1 - 2621 - 262
152METMETLEULEU(chain B and (resid 1 through 9 or (resid 10...BB1 - 2621 - 262
162METMETLEULEU(chain B and (resid 1 through 9 or (resid 10...BB1 - 2621 - 262
172METMETLEULEU(chain B and (resid 1 through 9 or (resid 10...BB1 - 2621 - 262
182METMETLEULEU(chain B and (resid 1 through 9 or (resid 10...BB1 - 2621 - 262
212METMETLEULEUchain DDC1 - 2621 - 262

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

-
Dihydroorotate ... , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Dihydroorotate dehydrogenase / DHOdehase


分子量: 32342.562 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactococcus lactis subsp. lactis (乳酸菌)
遺伝子: pyrD, NCDO895_2365 / プラスミド: pET-22(b)+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0V8EUT4, UniProt: Q9CFW8*PLUS, dihydroorotate dehydrogenase (NAD+)
#2: タンパク質 Dihydroorotate dehydrogenase B (NAD(+)), electron transfer subunit / Dihydroorotate oxidase B / electron transfer subunit


分子量: 28862.615 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactococcus lactis subsp. lactis (乳酸菌)
遺伝子: pyrK, NCDO895_2366 / プラスミド: pet 22b+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0V8EGX5, UniProt: Q9CFW7*PLUS

-
非ポリマー , 7種, 210分子

#3: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#4: 化合物 ChemComp-ORO / OROTIC ACID / オロチン酸


分子量: 156.096 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H4N2O4
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#7: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#8: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 199 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.98 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: 0.1M NaAcetate pH 4, PEG 4k 12% w/v, glycerol 3% v/v

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年8月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.72→53 Å / Num. obs: 34552 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 50.8 Å2 / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 7.34

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIXdev_2621精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
iMOSFLMデータ削減
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1EP2

1ep2


解像度: 2.72→50.389 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 27.04
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2543 1731 5.03 %
Rwork0.1949 --
obs0.198 34435 96.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 105.43 Å2 / Biso mean: 42.4345 Å2 / Biso min: 17.57 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.72→50.389 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8541 0 211 199 8951
Biso mean--37.28 37.14 -
残基数----1135
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0098913
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.21412100
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0641400
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081530
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.515411
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2848X-RAY DIFFRACTION10.555TORSIONAL
12C2848X-RAY DIFFRACTION10.555TORSIONAL
21B2493X-RAY DIFFRACTION10.555TORSIONAL
22D2493X-RAY DIFFRACTION10.555TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.7201-2.80010.3911440.29022772291699
2.8001-2.89050.32871460.2562767291399
2.8905-2.99380.29211560.2552729288599
2.9938-3.11370.31711240.23792747287198
3.1137-3.25530.33051470.2322708285597
3.2553-3.42690.3151400.23012713285396
3.4269-3.64160.30981500.2032691284196
3.6416-3.92270.25731440.1922721286597
3.9227-4.31720.2031420.16952711285396
4.3172-4.94150.1911460.14292679282595
4.9415-6.22390.23321370.17552697283494
6.2239-50.3980.20261550.17632769292493

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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