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- PDB-5kni: Crystal Structure of the wild-type SAM domain of human Tankyrase-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kni
タイトルCrystal Structure of the wild-type SAM domain of human Tankyrase-1
要素Tankyrase-1
キーワードTRANSFERASE / tankyrase / sterile alpha motif SAM domain / TNKS / TNKS1
機能・相同性
機能・相同性情報


: / negative regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, telomeric / positive regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / regulation of telomere maintenance via telomerase / XAV939 stabilizes AXIN / positive regulation of telomere capping / NAD+ ADP-ribosyltransferase / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / protein auto-ADP-ribosylation / protein localization to chromosome, telomeric region ...: / negative regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, telomeric / positive regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / regulation of telomere maintenance via telomerase / XAV939 stabilizes AXIN / positive regulation of telomere capping / NAD+ ADP-ribosyltransferase / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / protein auto-ADP-ribosylation / protein localization to chromosome, telomeric region / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / protein poly-ADP-ribosylation / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / pericentriolar material / mitotic spindle pole / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / mRNA transport / nuclear pore / spindle assembly / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / peptidyl-threonine phosphorylation / nucleotidyltransferase activity / mitotic spindle organization / TCF dependent signaling in response to WNT / Degradation of AXIN / Wnt signaling pathway / Regulation of PTEN stability and activity / protein polyubiquitination / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / protein transport / peptidyl-serine phosphorylation / nuclear membrane / histone binding / chromosome, telomeric region / Ub-specific processing proteases / nuclear body / Golgi membrane / cell division / Golgi apparatus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Transcription Factor, Ets-1 / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Ankyrin repeat ...Transcription Factor, Ets-1 / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / DNA polymerase; domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Poly [ADP-ribose] polymerase tankyrase-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Pascal, J.M. / McCauley, M. / Langelier, M.F. / Riccio, A.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM087282 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Tankyrase Sterile alpha Motif Domain Polymerization Is Required for Its Role in Wnt Signaling.
著者: Riccio, A.A. / McCauley, M. / Langelier, M.F. / Pascal, J.M.
履歴
登録2016年6月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月21日Group: Database references
改定 1.22016年10月26日Group: Structure summary
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tankyrase-1
B: Tankyrase-1
C: Tankyrase-1
D: Tankyrase-1
E: Tankyrase-1
F: Tankyrase-1
G: Tankyrase-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,9737
ポリマ－52,9737
非ポリマー00
水2,036113
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4360 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area24490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.322, 55.101, 92.441
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 115.88, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Tankyrase-1 / TANK1 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 5 / ARTD5 / Poly [ADP-ribose] polymerase 5A / ...TANK1 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 5 / ARTD5 / Poly [ADP-ribose] polymerase 5A / TNKS-1 / TRF1-interacting ankyrin-related ADP-ribose polymerase / Tankyrase I


分子量: 7567.637 Da / 分子数: 7 / 断片: UNP residues 1026 to 1092 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNKS, PARP5A, PARPL, TIN1, TINF1, TNKS1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O95271, NAD+ ADP-ribosyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 113 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.44 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2 M magnesium formate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 12.3.1 / 波長: 1.03319 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年8月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03319 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. obs: 30719 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 6.3 % / Net I/σ(I): 10.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3h8m

3h8m


解像度: 2.5→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 14.247 / SU ML: 0.149 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.202 / ESU R Free: 0.182 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21218 1538 5 %RANDOM
Rwork0.16822 ---
obs0.17042 29169 98.11 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å
原子変位パラメータBiso mean: 65.966 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20.95 Å2
2---0.95 Å20 Å2
3---0.02 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3441 0 0 113 3554
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0193492
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023511
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6031.9754668
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.06838070
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8265425
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.94224.686175
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.88515703
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.7111522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2527
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023876
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02782
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.9323.1441715
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.9293.1431714
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.2924.7012132
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other6.2934.7032133
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it8.7333.9371777
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other8.7313.9381778
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other11.8945.5812536
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined13.10725.4983848
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other13.11825.253819
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.562 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.337 99 -
Rwork0.306 2118 -
obs--97.36 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.2159-0.4105-1.76854.53551.91839.5025-0.0264-0.1555-0.49970.2008-0.0226-0.0150.86450.16040.0490.4444-0.01360.00490.38810.0620.1802-33.2586-36.8442-2.0684
24.80650.76341.48938.94044.50346.3415-0.0633-0.2337-0.29610.3785-0.25680.31290.8911-0.38070.32010.3266-0.07880.05140.44460.02160.2203-40.5208-26.720217.1281
35.46480.59561.31526.5423-1.38597.9953-0.1410.00460.25040.10270.02090.3686-0.045-0.31750.12010.0385-0.0399-0.04390.2627-0.01180.2722-36.1232-8.2930.5899
49.29050.06250.53875.0195-1.41567.0054-0.107-0.22050.61090.20830.15740.3537-0.3789-0.362-0.05040.0801-0.037-0.05650.2537-0.01170.3267-17.33524.202635.4279
56.6064-1.6580.16877.19741.13184.825-0.06790.03130.1697-0.20520.056-0.0648-0.0385-0.13890.01190.0121-0.0224-0.02220.21840.03940.14825.24331.871839.1152
65.7042-0.6213-0.51377.4737-2.01316.6771-0.0969-0.10440.35290.1116-0.0312-0.2302-0.32220.17230.12810.06640.0304-0.01020.18030.00020.157220.9032-13.199445.8721
74.38661.683-1.0045.4461-1.38769.88250.0698-0.0926-0.19990.2564-0.0632-0.49790.37320.6169-0.00660.22470.0437-0.01590.320.01450.165223.5108-30.833760.9451
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1029 - 1086
2X-RAY DIFFRACTION2B1029 - 1088
3X-RAY DIFFRACTION3C1026 - 1090
4X-RAY DIFFRACTION4D1028 - 1088
5X-RAY DIFFRACTION5E1029 - 1090
6X-RAY DIFFRACTION6F1028 - 1088
7X-RAY DIFFRACTION7G1027 - 1089

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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