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万見
- PDB-4dqw: Crystal Structure Analysis of PA3770 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dqw
タイトルCrystal Structure Analysis of PA3770
要素Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / IMPDH enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


IMP dehydrogenase activity / IMP dehydrogenase / GMP biosynthetic process / GTP biosynthetic process / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
CBS-domain / CBS-domain / Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase / IMP dehydrogenase / GMP reductase, conserved site / IMP dehydrogenase / GMP reductase signature. / IMP dehydrogenase/GMP reductase / IMP dehydrogenase / GMP reductase domain / IMP dehydrogenase / GMP reductase domain / Domain in cystathionine beta-synthase and other proteins. / CBS domain superfamily ...CBS-domain / CBS-domain / Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase / IMP dehydrogenase / GMP reductase, conserved site / IMP dehydrogenase / GMP reductase signature. / IMP dehydrogenase/GMP reductase / IMP dehydrogenase / GMP reductase domain / IMP dehydrogenase / GMP reductase domain / Domain in cystathionine beta-synthase and other proteins. / CBS domain superfamily / CBS domain / CBS domain / CBS domain profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / : / PHOSPHATE ION / Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.51 Å
データ登録者Labesse, G. / Munier-Lehmann, H.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: MgATP regulates allostery and fiber formation in IMPDHs.
著者: Gilles Labesse / Thomas Alexandre / Laurène Vaupré / Isabelle Salard-Arnaud / Joséphine Lai Kee Him / Bertrand Raynal / Patrick Bron / Hélène Munier-Lehmann /
要旨: Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase (IMPDH) is a rate-limiting enzyme in nucleotide biosynthesis studied as an important therapeutic target and its complex functioning in vivo is still puzzling ...Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase (IMPDH) is a rate-limiting enzyme in nucleotide biosynthesis studied as an important therapeutic target and its complex functioning in vivo is still puzzling and debated. Here, we highlight the structural basis for the regulation of IMPDHs by MgATP. Our results demonstrate the essential role of the CBS tandem, conserved among almost all IMPDHs. We found that Pseudomonas aeruginosa IMPDH is an octameric enzyme allosterically regulated by MgATP and showed that this octameric organization is widely conserved in the crystal structures of other IMPDHs. We also demonstrated that human IMPDH1 adopts two types of complementary octamers that can pile up into isolated fibers in the presence of MgATP. The aggregation of such fibers in the autosomal dominant mutant, D226N, could explain the onset of the retinopathy adRP10. Thus, the regulatory CBS modules in IMPDHs are functional and they can either modulate catalysis or macromolecular assembly.
履歴
登録2012年2月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月5日Group: Database references
改定 1.22013年7月3日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase
B: Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,31312
ポリマ－107,8772
非ポリマー2,43610
水3,693205
1
A: Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase
B: Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase
ヘテロ分子

A: Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase
B: Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase
ヘテロ分子

A: Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase
B: Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase
ヘテロ分子

A: Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase
B: Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)441,25248
ポリマ－431,5108
非ポリマー9,74240
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_445-x-1,-y-1,z1
crystal symmetry operation3_455-y-1,x,z1
crystal symmetry operation4_545y,-x-1,z1
Buried area45400 Å2
ΔGint-300 kcal/mol
Surface area130680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.960, 108.960, 194.390
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Inosine-5'-monophosphate dehydrogenase


分子量: 53938.699 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 株: ATCC 15692 / PAO1 / 1C / PRS 101 / LMG 12228 / 遺伝子: guaB, PA3770 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9HXM5, IMP dehydrogenase

-
非ポリマー , 5種, 215分子

#2: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 205 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 12% PEG 2000, Kcitrate 60 mM, 0.1M Tris, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.9334 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月11日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: bent multilayer / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9334 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→54.92 Å / Num. obs: 34180 / % possible obs: 91.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 2.45→2.578 Å / 冗長度: 2.9 % / Rsym value: 4.7 / % possible all: 88.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.51→54.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.874 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / SU B: 30.794 / SU ML: 0.296 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.548 / ESU R Free: 0.336 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28432 1750 5.1 %RANDOM
Rwork0.21411 ---
obs0.21773 32430 88.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 50.524 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.27 Å20 Å20 Å2
2--0.27 Å20 Å2
3----0.54 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.458 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.51→54.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6025 0 139 205 6369
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0226256
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024134
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4452.0038495
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.957310139
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg11.8885816
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.68723.965227
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.078151059
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.2441546
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.21010
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0216888
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021172
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2881.54037
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0571.51692
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.53326464
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.88932219
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.4494.52030
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.51→2.578 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.343 38 -
Rwork0.454 706 -
obs--26.08 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.59850.14820.11923.7120.3581.0157-0.0594-0.18030.30380.2670.0173-0.2565-0.18740.11050.04210.221-0.0326-0.03010.17380.03860.0879-32.9732-32.7533-2.4361
24.95840.26760.73739.2461-0.5085.6710.11640.1946-0.5232-0.23810.47640.49370.3143-0.0013-0.59270.195-0.004-0.17960.17950.03550.2307-9.1016-19.481227.1879
34.76431.246-0.26764.5979-0.25040.7562-0.09290.7009-0.5142-0.39660.3441-1.0188-0.01290.1436-0.25120.1629-0.0350.15150.2817-0.24670.4182-23.9511-50.774467.9973
45.18640.18391.04927.4588-1.2346.26090.4972-0.3395-1.82420.5782-0.1979-0.66010.61980.4098-0.29930.53260.0451-0.49330.27390.26841.05391.9201-36.742843.3069
50.0199-0.0012-0.02630.00690.01850.0993-0.03620.00280.0403-0.02210.00910.01110.0375-0.02790.02710.33460.0022-0.00670.3236-0.03730.2063-28.9577-39.289433.8902
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 90
2X-RAY DIFFRACTION1A203 - 466
3X-RAY DIFFRACTION2A91 - 202
4X-RAY DIFFRACTION2A501 - 504
5X-RAY DIFFRACTION3B1 - 90
6X-RAY DIFFRACTION3B203 - 466
7X-RAY DIFFRACTION4B91 - 202
8X-RAY DIFFRACTION4B501 - 504
9X-RAY DIFFRACTION5A601 - 700
10X-RAY DIFFRACTION5B602 - 705

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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