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万見
- PDB-5kmr: The structure of type II NADH dehydrogenase from Caldalkalibacill... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kmr
タイトルThe structure of type II NADH dehydrogenase from Caldalkalibacillus thermarum complexed with NAD+ at 3.0 angstrom resolution.
要素FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / ROSSMANN FOLD / NADH DEHYDROGENASE
機能・相同性
機能・相同性情報


aerobic electron transport chain / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
: / FAD/NAD(P)-binding domain - #100 / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase
類似検索 - 構成要素
生物種Caldalkalibacillus thermarum TA2.A1 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Cook, G.M. / Aragao, D. / Nakatani, Y.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: The mechanism of catalysis by type-II NADH:quinone oxidoreductases.
著者: Blaza, J.N. / Bridges, H.R. / Aragao, D. / Dunn, E.A. / Heikal, A. / Cook, G.M. / Nakatani, Y. / Hirst, J.
履歴
登録2016年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年3月29日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author ...audit_author / citation_author / database_2 / diffrn_source
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase
A: FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase
C: FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase
D: FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)183,42011
ポリマ－178,2884
非ポリマー5,1327
水30617
1
B: FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase
A: FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,3795
ポリマ－89,1442
非ポリマー2,2353
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5880 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area31580 Å2
手法PISA
2
C: FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase
D: FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,0426
ポリマ－89,1442
非ポリマー2,8984
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7210 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area31060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.061, 114.206, 130.957
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.53, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
FAD-dependent pyridine nucleotide-disulfide oxidoreductase


分子量: 44571.988 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caldalkalibacillus thermarum TA2.A1 (バクテリア)
遺伝子: CathTA2_0279 / プラスミド: PTRC99A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41 (DE3) / 参照: UniProt: F5L3B8
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.38 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Bicine/Tris buffer pH8.5 including 10% (v/v) PEG 4000, 25% (v/v) ethylene glycol and 10mM NAD+

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.954 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年10月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.954 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→47.8 Å / Num. obs: 42174 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 66.4 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.782 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4NWZ

4nwz


解像度: 3→43.637 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.3
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2542 2134 5.06 %
Rwork0.2373 --
obs0.2382 42151 99.01 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→43.637 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11107 0 344 17 11468
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00211700
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.72416071
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.0143824
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.031915
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052044
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0001-3.06980.37421590.35212623X-RAY DIFFRACTION100
3.0698-3.14660.35781410.33432700X-RAY DIFFRACTION100
3.1466-3.23160.33851480.32072636X-RAY DIFFRACTION100
3.2316-3.32670.35071350.32672X-RAY DIFFRACTION99
3.3267-3.4340.3281280.30252707X-RAY DIFFRACTION100
3.434-3.55670.29161340.28082674X-RAY DIFFRACTION99
3.5567-3.6990.27411350.25762660X-RAY DIFFRACTION99
3.699-3.86730.28811190.25832703X-RAY DIFFRACTION99
3.8673-4.0710.29021280.24152695X-RAY DIFFRACTION99
4.071-4.32590.24061220.23312675X-RAY DIFFRACTION99
4.3259-4.65950.23741350.21222683X-RAY DIFFRACTION99
4.6595-5.12780.22921460.21472661X-RAY DIFFRACTION99
5.1278-5.86830.24131650.22942636X-RAY DIFFRACTION98
5.8683-7.38760.2511520.21482653X-RAY DIFFRACTION98
7.3876-43.64140.18651870.17752639X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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