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- PDB-5kl1: Crystal structure of the Pumilio-Nos-hunchback RNA complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kl1
タイトルCrystal structure of the Pumilio-Nos-hunchback RNA complex
要素
  • Maternal protein pumilio
  • Protein nanos
  • RNA (5'-R(*AP*AP*AP*UP*UP*GP*UP*AP*CP*AP*UP*A)-3')
キーワードRNA binding protein/RNA / RNA-binding proteins / RNA binding protein-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


type Is terminal bouton / positive regulation of deadenylation-independent decapping of nuclear-transcribed mRNA / type Ib terminal bouton / negative regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / postsynapse of neuromuscular junction / head involution / oocyte anterior/posterior axis specification / muscle cell postsynaptic specialization / pole plasm / CCR4-NOT complex binding ...type Is terminal bouton / positive regulation of deadenylation-independent decapping of nuclear-transcribed mRNA / type Ib terminal bouton / negative regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / postsynapse of neuromuscular junction / head involution / oocyte anterior/posterior axis specification / muscle cell postsynaptic specialization / pole plasm / CCR4-NOT complex binding / regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / post-transcriptional gene silencing / segmentation / neuronal ribonucleoprotein granule / anterior/posterior axis specification, embryo / germ-line stem cell population maintenance / behavioral response to ethanol / germ cell migration / sequence-specific mRNA binding / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / post-transcriptional regulation of gene expression / oogenesis / dendrite morphogenesis / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / germ cell development / negative regulation of cell cycle / long-term memory / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / positive regulation of translation / mRNA 3'-UTR binding / modulation of chemical synaptic transmission / neuromuscular junction / nuclear envelope / cell migration / mitotic cell cycle / spermatogenesis / chemical synaptic transmission / negative regulation of translation / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / RNA binding / zinc ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nanos, RNA-binding domain / Nanos/Xcat2 / Zinc finger, nanos-type / Nanos domain superfamily / Nanos RNA binding domain / Zinc finger nanos-type profile. / HIV-1 Nucleocapsid Protein / Pumilio, RNA binding domain / Pumilio homology domain / Pumilio homology domain (PUM-HD) profile. ...Nanos, RNA-binding domain / Nanos/Xcat2 / Zinc finger, nanos-type / Nanos domain superfamily / Nanos RNA binding domain / Zinc finger nanos-type profile. / HIV-1 Nucleocapsid Protein / Pumilio, RNA binding domain / Pumilio homology domain / Pumilio homology domain (PUM-HD) profile. / Pumilio-family RNA binding repeat / Pumilio RNA-binding repeat profile. / Pumilio RNA-binding repeat / Pumilio-like repeats / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Few Secondary Structures / Irregular / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / Protein nanos / Maternal protein pumilio
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.701 Å
データ登録者Qiu, C. / Hall, T.M.T.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: Drosophila Nanos acts as a molecular clamp that modulates the RNA-binding and repression activities of Pumilio.
著者: Weidmann, C.A. / Qiu, C. / Arvola, R.M. / Lou, T.F. / Killingsworth, J. / Campbell, Z.T. / Tanaka Hall, T.M. / Goldstrohm, A.C.
履歴
登録2016年6月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月24日Group: Derived calculations
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list / Item: _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Experimental preparation / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / exptl_crystal / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _exptl_crystal.density_Matthews / _exptl_crystal.density_percent_sol

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maternal protein pumilio
B: Protein nanos
C: RNA (5'-R(*AP*AP*AP*UP*UP*GP*UP*AP*CP*AP*UP*A)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,9085
ポリマ－56,7773
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5050 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area21690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)137.007, 137.007, 221.401
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 Maternal protein pumilio


分子量: 38728.398 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1091-1426 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: pum, CG9755 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P25822
#2: タンパク質 Protein nanos


分子量: 12958.698 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 289-401 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: nos, CG5637 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P25724
#3: RNA鎖 RNA (5'-R(*AP*AP*AP*UP*UP*GP*UP*AP*CP*AP*UP*A)-3')


分子量: 5090.103 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.72 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 1.1 M ammonium sulfate, 0.1 M MES, pH 5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年4月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.7→50 Å / Num. obs: 13652 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 11.3 % / Biso Wilson estimate: 140.14 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.128 / Rpim(I) all: 0.042 / Rrim(I) all: 0.135 / Χ2: 0.983 / Net I/av σ(I): 19.114 / Net I/σ(I): 5.2 / Num. measured all: 154091
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
3.7-3.76110.7471100
3.76-3.8311.20.7261100
3.83-3.9111.50.6891100
3.91-3.9911.60.6431100
3.99-4.0711.70.5251100
4.07-4.1711.90.531100
4.17-4.2711.60.4631100
4.27-4.3911.80.3381100
4.39-4.5211.70.2771100
4.52-4.6611.60.2661100
4.66-4.8311.60.2441100
4.83-5.0211.60.2211100
5.02-5.2511.60.2011100
5.25-5.5311.50.1821100
5.53-5.8711.50.1681100
5.87-6.3211.30.1481100
6.32-6.9611.10.1231100
6.96-7.9610.90.1051100
7.96-10.0210.50.0831100
10.02-509.10.074199.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10_2155精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3H3D, 3ALR

3h3d

3alr


解像度: 3.701→38.325 Å / SU ML: 0.54 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 35.55
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3002 1293 9.88 %
Rwork0.2643 --
obs0.2679 13562 99.05 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 292.59 Å2 / Biso mean: 173.681 Å2 / Biso min: 56.83 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.701→38.325 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3192 252 2 0 3446
Biso mean--98.56 --
残基数----410
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033533
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6054824
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041550
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003584
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.5522131
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 17

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.7011-3.77660.41871270.36621152127988
3.7766-3.85860.36891460.3721288143499
3.8586-3.94830.40621440.34161308145299
3.9483-4.04690.33191500.33211301145199
4.0469-4.15620.42691440.351213171461100
4.1562-4.27840.44241400.339313121452100
4.2784-4.41630.33891470.315513061453100
4.4163-4.57390.3191380.311513381476100
4.5739-4.75670.35561450.324412881433100
4.7567-4.97270.30241470.30112991446100
4.9727-5.23430.30741450.276213191464100
5.2343-5.56130.34761380.284513071445100
5.5613-5.98920.37271460.296813171463100
5.9892-6.58920.29451400.276113191459100
6.5892-7.53640.30291430.265413121455100
7.5364-9.47130.23431380.200113221460100
9.4713-38.3270.22311460.19441304145099

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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