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- PDB-5kkb: Structure of mouse Golgi alpha-1,2-mannosidase IA and Man9GlcNAc2... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kkb
タイトルStructure of mouse Golgi alpha-1,2-mannosidase IA and Man9GlcNAc2-PA complex
要素Mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase IA
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Alpha/alpha barrel / Golgi apparatus / deglycosylation / glycan substrate analog
機能・相同性
機能・相同性情報


Progressive trimming of alpha-1,2-linked mannose residues from Man9/8/7GlcNAc2 to produce Man5GlcNAc2 / mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase / mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase activity / protein glycosylation / carbohydrate metabolic process / Golgi membrane / calcium ion binding / endoplasmic reticulum
類似検索 - 分子機能
: / Glycoside hydrolase family 47 / Seven-hairpin glycosidases / Glycosyl hydrolase family 47 / Glycosyltransferase - #10 / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
3-PYRIDINIUM-1-YLPROPANE-1-SULFONATE / 1,4-BUTANEDIOL / LANTHANUM (III) ION / Mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase IA
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.774 Å
データ登録者Xiang, Y. / Moremen, K.W.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM047533 米国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)R01DK075322 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41GM103390 米国
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2016
タイトル: Substrate recognition and catalysis by GH47 alpha-mannosidases involved in Asn-linked glycan maturation in the mammalian secretory pathway.
著者: Xiang, Y. / Karaveg, K. / Moremen, K.W.
履歴
登録2016年6月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月21日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.pdbx_formal_charge / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase IA
B: Mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase IA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,12311
ポリマ－106,8742
非ポリマー4,2509
水11,007611
1
A: Mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase IA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,5175
ポリマ－53,4371
非ポリマー2,0804
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase IA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,6076
ポリマ－53,4371
非ポリマー2,1705
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.955, 131.487, 87.785
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase IA / Man(9)-alpha-mannosidase / Man9-mannosidase / Mannosidase alpha class 1A member 1 / Processing ...Man(9)-alpha-mannosidase / Man9-mannosidase / Mannosidase alpha class 1A member 1 / Processing alpha-1 / 2-mannosidase IA / Alpha-1


分子量: 53436.863 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Man1a1, Man1a / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類)
参照: UniProt: P45700, mannosyl-oligosaccharide 1,2-alpha-mannosidase

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糖 , 2種, 4分子

#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1518.334 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-2DManpa1-2DManpa1-3[DManpa1-2DManpa1-3[DManpa1-6]DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,9,8/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-2-3-3-3-3-3-3-3/a4-b1_b3-c1_b6-f1_c2-d1_d2-e1_f3-g1_f6-i1_g2-h1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{}}}[(6+1)][a-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{}}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 4種, 616分子

#4: 化合物 ChemComp-LA / LANTHANUM (III) ION / ランタントリカチオン


分子量: 138.905 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: La
#5: 化合物 ChemComp-1PS / 3-PYRIDINIUM-1-YLPROPANE-1-SULFONATE / 1-(3-SULFOPROPYL) PYRIDINIUM / PPS


分子量: 201.243 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H11NO3S
#6: 化合物 ChemComp-BU1 / 1,4-BUTANEDIOL / 1,4-ブタンジオ-ル


分子量: 90.121 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 611 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.02 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100 mM MES, 50 mM ammonium sulfate, 15% PEG 4000, pH 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.774→41.76 Å / Num. obs: 101615 / % possible obs: 95 % / 冗長度: 12.4 % / Net I/σ(I): 3.22

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化解像度: 1.774→39.84 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.06
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1914 1994 1.97 %
Rwork0.1605 --
obs0.1611 101300 94.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.774→39.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7546 0 268 611 8425
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0098165
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.87611075
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.284800
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0531210
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061368
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7739-1.81830.22471030.17915121X-RAY DIFFRACTION69
1.8183-1.86750.19121310.176082X-RAY DIFFRACTION82
1.8675-1.92240.24091270.16966488X-RAY DIFFRACTION88
1.9224-1.98450.2051290.17036889X-RAY DIFFRACTION93
1.9845-2.05540.21031430.16397264X-RAY DIFFRACTION98
2.0554-2.13770.21011600.1587354X-RAY DIFFRACTION99
2.1377-2.2350.19421340.16067407X-RAY DIFFRACTION100
2.235-2.35280.20571540.15197430X-RAY DIFFRACTION100
2.3528-2.50020.19391550.1567441X-RAY DIFFRACTION100
2.5002-2.69320.17041530.16037442X-RAY DIFFRACTION100
2.6932-2.96410.20641450.16577486X-RAY DIFFRACTION100
2.9641-3.39290.21061500.16747536X-RAY DIFFRACTION100
3.3929-4.2740.17961510.15227587X-RAY DIFFRACTION100
4.274-41.77260.16651590.15937779X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1515-0.3951-0.78921.26230.22141.39170.17560.12060.1595-0.2746-0.0714-0.1827-0.19980.0576-0.0790.28-0.01960.02490.28340.05160.197170.73628.0173-14.5497
20.8249-0.0699-0.0660.45690.16941.67270.07660.19330.1581-0.1601-0.01850.1147-0.3189-0.323-0.02770.20520.0218-0.02220.18010.04440.166657.302131.0352-2.412
30.7635-0.265-0.35171.3097-0.30571.47610.022-0.1611-0.06910.1015-0.0614-0.02160.02390.11560.03040.1253-0.0474-0.0220.17170.01950.146165.125519.024616.2132
40.7251-0.1853-0.63861.319-0.74111.9284-0.0056-0.1197-0.2723-0.1364-0.1338-0.20840.42080.30570.0790.25640.05680.0340.23930.05260.270376.33515.79174.5096
52.23280.31230.11971.18040.3450.9904-0.04560.099-0.4594-0.1546-0.0070.06850.6848-0.06970.03570.4644-0.03930.02340.1919-0.03060.282564.2880.8844-5.0171
61.1829-0.3759-0.62221.2373-0.15981.77710.01320.2283-0.052-0.2431-0.0845-0.04350.10970.08130.0540.1827-0.01150.00910.17320.01760.135970.677717.2137-8.4881
71.2409-0.1627-0.46970.7540.00331.49470.09580.24190.1605-0.1719-0.01250.0304-0.2773-0.2884-0.07460.26140.04790.00590.2450.07670.1698108.530794.916833.5489
81.0046-0.2335-0.29251.3258-0.22171.680.038-0.1196-0.00350.0372-0.0518-0.0137-0.07650.03220.01360.1324-0.0241-0.0130.14690.01510.1369110.778188.44257.4194
91.0077-0.3342-0.64991.532-0.82751.50830.0037-0.1386-0.2603-0.04-0.1244-0.15940.39240.25320.00520.24870.04640.02450.22470.06060.2207121.591872.297951.4568
102.30510.14270.69441.3161-0.21261.88440.01380.0273-0.4004-0.2712-0.0825-0.11910.54260.08640.05870.35060.02630.08110.18170.01370.2383117.288269.088440.8069
111.1884-0.0725-0.86981.026-0.32651.8642-0.03970.1928-0.0475-0.2096-0.0486-0.04470.08810.03610.06610.21670.00440.02520.20040.02660.1628117.619683.406735.6821
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 176 through 216 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 217 through 318 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 319 through 453 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 454 through 515 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 516 through 548 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 549 through 644 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 176 through 276 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 277 through 453 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 454 through 495 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 496 through 548 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 549 through 644 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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