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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5kjd | ||||||||||||
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Title | Synechocystis apocarotenoid oxygenase (ACO) mutant - Glu150Gln | ||||||||||||
![]() | Apocarotenoid-15,15'-oxygenase | ||||||||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / iron-coordination / active site / carotenoid binding / ligand interaction / non-heme iron / mutagenesis | ||||||||||||
Function / homology | ![]() all-trans-8'-apo-beta-carotenal 15,15'-oxygenase / all-trans-8'-apo-beta-carotenal 15,15'-oxygenase activity / carotenoid dioxygenase activity / 9-cis-epoxycarotenoid dioxygenase activity / carotene catabolic process / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
![]() | Sui, X. / Kiser, P.D. / Palczewski, K. | ||||||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Key Residues for Catalytic Function and Metal Coordination in a Carotenoid Cleavage Dioxygenase. Authors: Sui, X. / Zhang, J. / Golczak, M. / Palczewski, K. / Kiser, P.D. | ||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 466.3 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 384 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 463.3 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 484.8 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 77.9 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 106.2 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5kjaC ![]() 5kjbC ![]() 4ou9S C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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5 | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: GLN / Beg label comp-ID: GLN / End auth comp-ID: THR / End label comp-ID: THR / Refine code: _ / Auth seq-ID: 12 - 490 / Label seq-ID: 12 - 490
NCS ensembles :
|
-
Components
#1: Protein | Mass: 54343.207 Da / Num. of mol.: 5 / Mutation: E150Q Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: PCC 6803 / Kazusa / Gene: sll1541 / Production host: ![]() ![]() References: UniProt: P74334, all-trans-8'-apo-beta-carotenal 15,15'-oxygenase #2: Chemical | ChemComp-FE2 / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.79 Å3/Da / Density % sol: 55.86 % |
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Crystal grow | Temperature: 281 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6 Details: BisTris Propane, Sodium Polyacrylate 2100, Sodium Chloride PH range: 6.0 - 6.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Apr 23, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97919 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.75→47.42 Å / Num. obs: 75683 / % possible obs: 95 % / Redundancy: 3.8 % / Net I/σ(I): 7.6 |
Reflection shell | Highest resolution: 2.75 Å |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4OU9 Resolution: 2.75→47.42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / Cross valid method: THROUGHOUT / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Displacement parameters | Biso mean: 70.019 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: 1 / Resolution: 2.75→47.42 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Type: interatomic distance / Weight position: 0.05
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LS refinement shell | Highest resolution: 2.75 Å |