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- PDB-5kj7: Structure of the Ca2+-bound synaptotagmin-1 SNARE complex (long u... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kj7
タイトルStructure of the Ca2+-bound synaptotagmin-1 SNARE complex (long unit cell form) - from XFEL diffraction
要素
  • (Synaptosomal-associated protein ...) x 2
  • Synaptotagmin-1
  • Syntaxin-1A
  • Vesicle-associated membrane protein 3
キーワードENDOCYTOSIS / EXOCYTOSIS / XFEL STRUCTURE / SYNAPTIC FUSION COMPLEX / SYNAPTOTAGMIN1 / NEURONAL SNARE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of secretion by cell / RHOF GTPase cycle / RHOB GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / ER-Phagosome pathway / RAC2 GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / RHOQ GTPase cycle ...negative regulation of secretion by cell / RHOF GTPase cycle / RHOB GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / ER-Phagosome pathway / RAC2 GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / RHOQ GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle / BLOC-1 complex / regulation of vesicle fusion / myosin head/neck binding / synchronous neurotransmitter secretion / fast, calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / syntaxin-3 binding / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / RHOA GTPase cycle / Other interleukin signaling / presynaptic dense core vesicle exocytosis / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / calcium ion-regulated exocytosis of neurotransmitter / spontaneous neurotransmitter secretion / regulation of regulated secretory pathway / positive regulation of vesicle fusion / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / calcium-dependent activation of synaptic vesicle fusion / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / chromaffin granule membrane / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / regulated exocytosis / extrinsic component of presynaptic membrane / dense core granule / positive regulation of norepinephrine secretion / positive regulation of catecholamine secretion / synaptic vesicle docking / regulation of synaptic vesicle priming / regulation of establishment of protein localization / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / response to gravity / regulation of calcium ion-dependent exocytosis / calcium ion sensor activity / positive regulation of calcium ion-dependent exocytosis / vesicle docking / ribbon synapse / exocytic vesicle / regulation of exocytosis / secretion by cell / SNAP receptor activity / SNARE complex / chloride channel inhibitor activity / vesicle organization / protein heterooligomerization / clathrin-coated vesicle membrane / vesicle fusion / positive regulation of dopamine secretion / calcium-ion regulated exocytosis / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / LGI-ADAM interactions / Clathrin-mediated endocytosis / actomyosin / hormone secretion / positive regulation of dendrite extension / Golgi to plasma membrane protein transport / positive regulation of hormone secretion / neurotransmitter secretion / ATP-dependent protein binding / calcium-dependent phospholipid binding / neuron projection terminus / membraneless organelle assembly / retrograde transport, endosome to Golgi / protein localization to membrane / syntaxin binding / syntaxin-1 binding / clathrin-coated vesicle / insulin secretion / endosomal transport / Neutrophil degranulation / SNARE complex assembly / positive regulation of neurotransmitter secretion / clathrin binding / low-density lipoprotein particle receptor binding / neurotransmitter transport / synaptic vesicle priming / regulation of synapse assembly / regulation of synaptic vesicle exocytosis / phosphatidylserine binding / myosin binding / regulation of neuron projection development / positive regulation of receptor recycling / intracellular vesicle / regulation of dopamine secretion / exocytosis
類似検索 - 分子機能
Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / Synaptosomal-associated protein 25 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / SNAP-25 domain / SNAP-25 family / Synaptobrevin signature. / Syntaxin / Syntaxin N-terminal domain / Syntaxin, N-terminal domain / SNARE domain ...Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / Synaptosomal-associated protein 25 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / SNAP-25 domain / SNAP-25 family / Synaptobrevin signature. / Syntaxin / Syntaxin N-terminal domain / Syntaxin, N-terminal domain / SNARE domain / Synaptobrevin-like / Syntaxin / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / epimorphin family signature. / Synaptobrevin / v-SNARE, coiled-coil homology domain / v-SNARE coiled-coil homology domain profile. / SNARE / Synaptotagmin / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / C2 domain / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / C2 domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Synaptotagmin-1 / Syntaxin-1A / Synaptosomal-associated protein 25 / Vesicle-associated membrane protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 自由電子レーザー / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Lyubimov, A.Y. / Uervirojnangkoorn, M. / Zhou, Q. / Zhao, M. / Sauter, N.K. / Brewster, A.S. / Weis, W.I. / Brunger, A.T.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
Hughes Collaborative Innovation Award 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM102520 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM117126 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: Advances in X-ray free electron laser (XFEL) diffraction data processing applied to the crystal structure of the synaptotagmin-1 / SNARE complex.
著者: Lyubimov, A.Y. / Uervirojnangkoorn, M. / Zeldin, O.B. / Zhou, Q. / Zhao, M. / Brewster, A.S. / Michels-Clark, T. / Holton, J.M. / Sauter, N.K. / Weis, W.I. / Brunger, A.T.
履歴
登録2016年6月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月26日Group: Database references
改定 1.22017年9月13日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 1.42018年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.52018年11月28日Group: Data collection
カテゴリ: diffrn / pdbx_serial_crystallography_data_reduction ...diffrn / pdbx_serial_crystallography_data_reduction / pdbx_serial_crystallography_measurement / pdbx_serial_crystallography_sample_delivery_fixed_target
Item: _diffrn.pdbx_serial_crystal_experiment
改定 1.62019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.72023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Vesicle-associated membrane protein 3
B: Syntaxin-1A
C: Synaptosomal-associated protein 25
D: Synaptosomal-associated protein 25
E: Synaptotagmin-1
F: Synaptotagmin-1
G: Vesicle-associated membrane protein 3
H: Syntaxin-1A
I: Synaptosomal-associated protein 25
J: Synaptosomal-associated protein 25
K: Synaptotagmin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)158,76730
ポリマ－158,00611
非ポリマー76119
水30617
1
A: Vesicle-associated membrane protein 3
B: Syntaxin-1A
C: Synaptosomal-associated protein 25
D: Synaptosomal-associated protein 25
E: Synaptotagmin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,40915
ポリマ－63,0095
非ポリマー40110
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
F: Synaptotagmin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,1495
ポリマ－31,9891
非ポリマー1604
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
G: Vesicle-associated membrane protein 3
H: Syntaxin-1A
I: Synaptosomal-associated protein 25
J: Synaptosomal-associated protein 25
K: Synaptotagmin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,20910
ポリマ－63,0095
非ポリマー2005
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)69.386, 170.676, 291.014
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain E and (resseq 143:172 or (resid 173 and (name...
21(chain K and (resseq 143:172 or (resid 173 and (name...
12(chain A and (resseq 27:29 or (resid 30 and (name...
22(chain G and (resseq 27:32 or (resid 33 and (name...
13(chain C and (resseq 11:12 or (resid 13 and (name...
23(chain I and (resseq 11:58 or resseq 60:78 or (resid...
14(chain B and (resseq 191:197 or (resid 198 and (name...
24(chain H and (resseq 191:209 or resseq 211:227 or (resid...
15(chain D and (resseq 144:160 or (resid 161 and (name...
25(chain J and (resseq 144:161 or resseq 163:190 or resseq...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111GLYGLYASPASP(chain E and (resseq 143:172 or (resid 173 and (name...EE143 - 1723 - 32
121METMETMETMET(chain E and (resseq 143:172 or (resid 173 and (name...EE17333
131LYSLYSVALVAL(chain E and (resseq 143:172 or (resid 173 and (name...EE141 - 4191 - 279
141LYSLYSVALVAL(chain E and (resseq 143:172 or (resid 173 and (name...EE141 - 4191 - 279
211GLYGLYASPASP(chain K and (resseq 143:172 or (resid 173 and (name...KK143 - 1723 - 32
221METMETMETMET(chain K and (resseq 143:172 or (resid 173 and (name...KK17333
231LYSLYSVALVAL(chain K and (resseq 143:172 or (resid 173 and (name...KK141 - 4191 - 279
241LYSLYSVALVAL(chain K and (resseq 143:172 or (resid 173 and (name...KK141 - 4191 - 279
112GLYGLYASNASN(chain A and (resseq 27:29 or (resid 30 and (name...AA27 - 291 - 3
122ARGARGARGARG(chain A and (resseq 27:29 or (resid 30 and (name...AA304
132GLYGLYTRPTRP(chain A and (resseq 27:29 or (resid 30 and (name...AA27 - 891 - 63
142GLYGLYTRPTRP(chain A and (resseq 27:29 or (resid 30 and (name...AA27 - 891 - 63
152GLYGLYTRPTRP(chain A and (resseq 27:29 or (resid 30 and (name...AA27 - 891 - 63
162GLYGLYTRPTRP(chain A and (resseq 27:29 or (resid 30 and (name...AA27 - 891 - 63
212GLYGLYLEULEU(chain G and (resseq 27:32 or (resid 33 and (name...GG27 - 321 - 6
222GLNGLNGLNGLN(chain G and (resseq 27:32 or (resid 33 and (name...GG337
232GLYGLYTRPTRP(chain G and (resseq 27:32 or (resid 33 and (name...GG27 - 891 - 63
242GLYGLYTRPTRP(chain G and (resseq 27:32 or (resid 33 and (name...GG27 - 891 - 63
252GLYGLYTRPTRP(chain G and (resseq 27:32 or (resid 33 and (name...GG27 - 891 - 63
113LEULEUGLUGLU(chain C and (resseq 11:12 or (resid 13 and (name...CC11 - 123 - 4
123GLUGLUGLUGLU(chain C and (resseq 11:12 or (resid 13 and (name...CC135
133ASNASNGLYGLY(chain C and (resseq 11:12 or (resid 13 and (name...CC9 - 821 - 74
143ASNASNGLYGLY(chain C and (resseq 11:12 or (resid 13 and (name...CC9 - 821 - 74
153ASNASNGLYGLY(chain C and (resseq 11:12 or (resid 13 and (name...CC9 - 821 - 74
213LEULEUASPASP(chain I and (resseq 11:58 or resseq 60:78 or (resid...II11 - 583 - 50
223VALVALLEULEU(chain I and (resseq 11:58 or resseq 60:78 or (resid...II60 - 7852 - 70
233LYSLYSLYSLYS(chain I and (resseq 11:58 or resseq 60:78 or (resid...II7971
243GLUGLULYSLYS(chain I and (resseq 11:58 or resseq 60:78 or (resid...II10 - 832 - 75
253GLUGLULYSLYS(chain I and (resseq 11:58 or resseq 60:78 or (resid...II10 - 832 - 75
263GLUGLULYSLYS(chain I and (resseq 11:58 or resseq 60:78 or (resid...II10 - 832 - 75
114ALAALATHRTHR(chain B and (resseq 191:197 or (resid 198 and (name...BB191 - 1971 - 7
124ARGARGARGARG(chain B and (resseq 191:197 or (resid 198 and (name...BB1988
134ALAALALYSLYS(chain B and (resseq 191:197 or (resid 198 and (name...BB191 - 2561 - 66
144ALAALALYSLYS(chain B and (resseq 191:197 or (resid 198 and (name...BB191 - 2561 - 66
154ALAALALYSLYS(chain B and (resseq 191:197 or (resid 198 and (name...BB191 - 2561 - 66
164ALAALALYSLYS(chain B and (resseq 191:197 or (resid 198 and (name...BB191 - 2561 - 66
214ALAALAILEILE(chain H and (resseq 191:209 or resseq 211:227 or (resid...HH191 - 2091 - 19
224GLUGLUGLYGLY(chain H and (resseq 191:209 or resseq 211:227 or (resid...HH211 - 22721 - 37
234GLUGLUGLUGLU(chain H and (resseq 191:209 or resseq 211:227 or (resid...HH22838
244ALAALAVALVAL(chain H and (resseq 191:209 or resseq 211:227 or (resid...HH191 - 2551 - 65
254ALAALAVALVAL(chain H and (resseq 191:209 or resseq 211:227 or (resid...HH191 - 2551 - 65
264ALAALAVALVAL(chain H and (resseq 191:209 or resseq 211:227 or (resid...HH191 - 2551 - 65
274ALAALAVALVAL(chain H and (resseq 191:209 or resseq 211:227 or (resid...HH191 - 2551 - 65
284ALAALAVALVAL(chain H and (resseq 191:209 or resseq 211:227 or (resid...HH191 - 2551 - 65
294ALAALAVALVAL(chain H and (resseq 191:209 or resseq 211:227 or (resid...HH191 - 2551 - 65
2104ALAALAVALVAL(chain H and (resseq 191:209 or resseq 211:227 or (resid...HH191 - 2551 - 65
115ASNASNLEULEU(chain D and (resseq 144:160 or (resid 161 and (name...DD144 - 1604 - 20
125ARGARGARGARG(chain D and (resseq 144:160 or (resid 161 and (name...DD16121
135ALAALAGLYGLY(chain D and (resseq 144:160 or (resid 161 and (name...DD141 - 2041 - 64
145ALAALAGLYGLY(chain D and (resseq 144:160 or (resid 161 and (name...DD141 - 2041 - 64
155ALAALAGLYGLY(chain D and (resseq 144:160 or (resid 161 and (name...DD141 - 2041 - 64
215ASNASNARGARG(chain J and (resseq 144:161 or resseq 163:190 or resseq...JJ144 - 1614 - 21
225METMETTHRTHR(chain J and (resseq 144:161 or resseq 163:190 or resseq...JJ163 - 19023 - 50
235ILEILEASNASN(chain J and (resseq 144:161 or resseq 163:190 or resseq...JJ192 - 19652 - 56
245GLNGLNGLNGLN(chain J and (resseq 144:161 or resseq 163:190 or resseq...JJ19757
255ALAALALEULEU(chain J and (resseq 144:161 or resseq 163:190 or resseq...JJ141 - 2031 - 63
265ALAALALEULEU(chain J and (resseq 144:161 or resseq 163:190 or resseq...JJ141 - 2031 - 63
275ALAALALEULEU(chain J and (resseq 144:161 or resseq 163:190 or resseq...JJ141 - 2031 - 63

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5

-
要素

-
タンパク質 , 3種, 7分子 AGBHEFK

#1: タンパク質 Vesicle-associated membrane protein 3 / VAMP-3 / Cellubrevin / CEB / Synaptobrevin-3


分子量: 7231.061 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 14-76 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: 96% helical (1 helices; 61 residues) / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Vamp3, Syb3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63025
#2: タンパク質 Syntaxin-1A / Neuron-specific antigen HPC-1 / Synaptotagmin-associated 35 kDa protein / P35A


分子量: 7706.761 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 191-256 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: 91% helical (1 helices; 61 residues) / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Stx1a, Sap / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32851
#5: タンパク質 Synaptotagmin-1 / Synaptotagmin I / SytI / p65


分子量: 31988.838 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 141-419 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: 9% helical (5 helices; 27 residues) 45% beta sheet (19 strands; 129 residues)
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Syt1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P21707

-
Synaptosomal-associated protein ... , 2種, 4分子 CIDJ

#3: タンパク質 Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 / Super protein / SUP / Synaptosomal-associated 25 kDa protein


分子量: 8741.725 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 9-83 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Snap25, Snap / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60881
#4: タンパク質 Synaptosomal-associated protein 25 / SNAP-25 / Super protein / SUP / Synaptosomal-associated 25 kDa protein


分子量: 7340.173 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 141- 204 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: 92% helical (1 helices; 60 residues) / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Snap25, Snap / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60881

-
非ポリマー , 2種, 36分子

#6: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 5.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.44 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 0.25% v/v PEG8000, 25 mM HEPES-Na, 75 mM NaCl, 25 mM MgCl2, 0.25 mM CaCl2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: Y
放射光源由来: 自由電子レーザー / サイト: SLAC LCLS / ビームライン: XPP / 波長: 1.307 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-325 / 検出器: CCD / 日付: 2014年5月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.307 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→20 Å / Num. obs: 43622 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 66.8 Å2 / CC1/2: 0.943 / Rmerge(I) obs: 0.494 / Net I/σ(I): 3.6
反射 シェル解像度: 3.5→3.56 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.795 / Mean I/σ(I) obs: 0.2 / % possible all: 89.2
Serial crystallography measurementFocal spot size: 30 µm2 / Photons per pulse: 1 Tphotons/pulse / Pulse duration: 40 fsec. / Pulse photon energy: 9 keV
Serial crystallography sample delivery fixed targetMotion control: DCSS / Sample holding: cryo-loop
Sample solvent: 100 mM Tris-HCl (pH 8.5), 1.5 M ammonium sulfate
Support base: goniometer
Serial crystallography data reductionCrystal hits: 578 / Frames indexed: 309 / Frames total: 799

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
cctbx.xfelデータ削減
cctbx.primeデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1N7S, 3F04, 1UOW

1n7s

3f04

1uow


解像度: 3.5→19.956 Å / SU ML: 0.86 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 39.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3291 2083 5.14 %
Rwork0.292 --
obs0.2939 40510 91.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 240.46 Å2 / Biso mean: 106 Å2 / Biso min: 26.94 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.5→19.956 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10542 0 19 17 10578
Biso mean--87.67 44.31 -
残基数----1365
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00210701
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4514435
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0371596
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031919
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9416431
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11E2310X-RAY DIFFRACTION7.588TORSIONAL
12K2310X-RAY DIFFRACTION7.588TORSIONAL
21A572X-RAY DIFFRACTION7.588TORSIONAL
22G572X-RAY DIFFRACTION7.588TORSIONAL
31C596X-RAY DIFFRACTION7.588TORSIONAL
32I596X-RAY DIFFRACTION7.588TORSIONAL
41B538X-RAY DIFFRACTION7.588TORSIONAL
42H538X-RAY DIFFRACTION7.588TORSIONAL
51D508X-RAY DIFFRACTION7.588TORSIONAL
52J508X-RAY DIFFRACTION7.588TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.5001-3.5810.4616530.391891096333
3.581-3.67010.44191140.3912033214773
3.6701-3.76860.37521140.3872199231380
3.7686-3.87880.40871430.37662683282695
3.8788-4.0030.43051440.36432651279597
4.003-4.14480.33651480.34732726287498
4.1448-4.30920.40091480.32912737288598
4.3092-4.50320.39511460.32012723286998
4.5032-4.73760.33281510.29992759291099
4.7376-5.030.32731500.27252755290599
5.03-5.41110.34261510.2782783293499
5.4111-5.94260.29291520.291828122964100
5.9426-6.77290.37631520.29682811296399
6.7729-8.42490.2881560.25312864302099
8.4249-19.95640.21941610.216829813142100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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