[日本語] English
万見
- PDB-5kgn: 1.95A resolution structure of independent phosphoglycerate mutase... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kgn
タイトル1.95A resolution structure of independent phosphoglycerate mutase from C. elegans in complex with a macrocyclic peptide inhibitor (2d)
要素
  • 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
  • macrocyclic peptide inhibitor
キーワードISOMERASE / metal binding / coupled enzyme assay / HTS / structure activity relationship / RaPID systems / high throughput enzymology
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoglycerate mutase (2,3-diphosphoglycerate-independent) / 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase activity / glucose catabolic process / glycolytic process / manganese ion binding / carbohydrate metabolic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
2,3-Bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase, substrate-binding domain / BPG-independent phosphoglycerate mutase, domain B / Phosphoglycerate mutase, 2,3-bisphosphoglycerate-independent / BPG-independent PGAM, N-terminal / BPG-independent phosphoglycerate mutase, domain B superfamily / BPG-independent PGAM N-terminus (iPGM_N) / Metalloenzyme / Metalloenzyme superfamily / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline Phosphatase, subunit A ...2,3-Bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase, substrate-binding domain / BPG-independent phosphoglycerate mutase, domain B / Phosphoglycerate mutase, 2,3-bisphosphoglycerate-independent / BPG-independent PGAM, N-terminal / BPG-independent phosphoglycerate mutase, domain B superfamily / BPG-independent PGAM N-terminus (iPGM_N) / Metalloenzyme / Metalloenzyme superfamily / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline-phosphatase-like, core domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Lovell, S. / Mehzabeen, N. / Battaile, K.P. / Yu, H. / Dranchak, P. / MacArthur, R. / Li, Z. / Carlow, T. / Suga, H. / Inglese, J.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Macrocycle peptides delineate locked-open inhibition mechanism for microorganism phosphoglycerate mutases.
著者: Yu, H. / Dranchak, P. / Li, Z. / MacArthur, R. / Munson, M.S. / Mehzabeen, N. / Baird, N.J. / Battalie, K.P. / Ross, D. / Lovell, S. / Carlow, C.K. / Suga, H. / Inglese, J.
履歴
登録2016年6月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年4月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月26日Group: Database references
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
B: 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
C: macrocyclic peptide inhibitor
D: macrocyclic peptide inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,87114
ポリマ－120,3264
非ポリマー54410
水13,241735
1
A: 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
C: macrocyclic peptide inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,4357
ポリマ－60,1632
非ポリマー2725
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2420 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area20690 Å2
手法PISA
2
B: 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase
D: macrocyclic peptide inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,4357
ポリマ－60,1632
非ポリマー2725
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2420 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area19810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.782, 75.832, 101.420
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.66, 90.00
Int Tables number3
Space group name H-MP121

-
要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 2,3-bisphosphoglycerate-independent phosphoglycerate mutase / iPGM / Cofactor-independent phosphoglycerate mutase homolog


分子量: 58704.508 Da / 分子数: 2 / 断片: isoform b / 由来タイプ: 組換発現
詳細: This form of the enzyme (M19 to I539, isoform b) is missing the first 18 residues relative to the full length sequence.
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: ipgm-1, F57B10.3 / プラスミド: pET21a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C2566/T7 Express
参照: UniProt: G5EFZ1, phosphoglycerate mutase (2,3-diphosphoglycerate-independent)
#2: タンパク質・ペプチド macrocyclic peptide inhibitor


分子量: 1458.573 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: This is a synthetically prepared peptide inhibitor. D-Tyrosine connected to the SG atom of Cys 8 by a thioether linkage to form the macrocyclic peptide.
由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 6種, 745分子

#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#7: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 735 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.76 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 30% (w/v) PEG 4000, 0.1 Tris, 0.2 M magnesium chloride

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年4月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→48.17 Å / Num. obs: 80429 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 16.48 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.146 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル解像度: 1.95→1.99 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.603 / % possible all: 98.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation1.94 Å100.93 Å
Translation1.94 Å100.93 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
Aimless0.5.24データスケーリング
PHASER2.6.1位相決定
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5KGL

5kgl


解像度: 1.95→35.49 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.04 / 位相誤差: 19.71
Rfactor反射数%反射
Rfree0.204 4113 5.11 %
Rwork0.154 --
obs0.156 80411 99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 19.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→35.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8179 0 20 735 8934
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0178451
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.89711436
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4313012
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0731245
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061510
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.95-1.9730.26541460.21222551X-RAY DIFFRACTION98
1.973-1.9970.29811760.21072551X-RAY DIFFRACTION97
1.997-2.02230.28671460.20922624X-RAY DIFFRACTION99
2.0223-2.04890.25421360.1992585X-RAY DIFFRACTION97
2.0489-2.0770.21831520.1992562X-RAY DIFFRACTION98
2.077-2.10660.30451450.18422572X-RAY DIFFRACTION97
2.1066-2.13810.24471480.18212564X-RAY DIFFRACTION99
2.1381-2.17150.22691510.17352624X-RAY DIFFRACTION98
2.1715-2.20710.23971600.16522598X-RAY DIFFRACTION99
2.2071-2.24510.21371480.16232602X-RAY DIFFRACTION98
2.2451-2.28590.22031620.16142569X-RAY DIFFRACTION99
2.2859-2.32990.18351510.15382629X-RAY DIFFRACTION99
2.3299-2.37740.22531490.16062646X-RAY DIFFRACTION99
2.3774-2.42910.20851360.15072625X-RAY DIFFRACTION99
2.4291-2.48560.19591310.15092641X-RAY DIFFRACTION99
2.4856-2.54780.22041230.15152653X-RAY DIFFRACTION99
2.5478-2.61660.22031180.15332657X-RAY DIFFRACTION99
2.6166-2.69360.22611360.14822639X-RAY DIFFRACTION100
2.6936-2.78050.20141250.14492665X-RAY DIFFRACTION99
2.7805-2.87980.19351370.14842641X-RAY DIFFRACTION99
2.8798-2.99510.19521320.14452669X-RAY DIFFRACTION99
2.9951-3.13130.17661280.14682674X-RAY DIFFRACTION100
3.1313-3.29630.19821330.15082663X-RAY DIFFRACTION100
3.2963-3.50270.1811140.13912699X-RAY DIFFRACTION100
3.5027-3.77280.16221480.12962639X-RAY DIFFRACTION100
3.7728-4.1520.14761460.12212652X-RAY DIFFRACTION99
4.152-4.75160.15111440.11262669X-RAY DIFFRACTION99
4.7516-5.98180.18311230.15112713X-RAY DIFFRACTION99
5.9818-35.49970.23391690.19132722X-RAY DIFFRACTION99

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る