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- PDB-5keb: mouse Klf4 ZnF1-3 (E446D) and CpG/CpG sequence DNA complex struct... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5keb
タイトルmouse Klf4 ZnF1-3 (E446D) and CpG/CpG sequence DNA complex structure: Form II
要素
  • DNA (5'-D(*GP*AP*GP*GP*CP*GP*TP*GP*GP*C)-3')
  • DNA (5'-D(*GP*CP*CP*AP*CP*GP*CP*CP*TP*C)-3')
  • Krueppel-like factor 4
キーワードtranscription factor/DNA / klf4 / zinc finger / Kruppel-like factors / transcription factor-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of leukocyte adhesion to arterial endothelial cell / regulation of blastocyst development / : / negative regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / cellular response to endothelin / post-embryonic camera-type eye development / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / negative regulation of response to cytokine stimulus / epidermal cell differentiation / negative regulation of heterotypic cell-cell adhesion ...negative regulation of leukocyte adhesion to arterial endothelial cell / regulation of blastocyst development / : / negative regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / cellular response to endothelin / post-embryonic camera-type eye development / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / negative regulation of response to cytokine stimulus / epidermal cell differentiation / negative regulation of heterotypic cell-cell adhesion / negative regulation of muscle hyperplasia / epidermis morphogenesis / cellular response to laminar fluid shear stress / phosphatidylinositol 3-kinase regulator activity / negative regulation of interleukin-8 production / regulation of axon regeneration / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / post-embryonic hemopoiesis / defense response to tumor cell / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / stem cell population maintenance / positive regulation of sprouting angiogenesis / lncRNA binding / positive regulation of protein metabolic process / positive regulation of telomere maintenance / regulation of cell differentiation / establishment of skin barrier / epidermis development / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / response to retinoic acid / canonical Wnt signaling pathway / fat cell differentiation / cellular response to retinoic acid / negative regulation of angiogenesis / negative regulation of cell migration / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cellular response to leukemia inhibitory factor / transcription coregulator binding / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / promoter-specific chromatin binding / euchromatin / chromatin DNA binding / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of miRNA transcription / beta-catenin binding / cellular response to growth factor stimulus / histone deacetylase binding / cellular response to hydrogen peroxide / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / sequence-specific double-stranded DNA binding / regulation of cell population proliferation / microtubule cytoskeleton / double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / gene expression / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / cell differentiation / transcription cis-regulatory region binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Zinc finger, C2H2 type / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / Krueppel-like factor 4
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.453 Å
データ登録者Hashimoto, H. / Cheng, X.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM049245 米国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2016
タイトル: Distinctive Klf4 mutants determine preference for DNA methylation status.
著者: Hashimoto, H. / Wang, D. / Steves, A.N. / Jin, P. / Blumenthal, R.M. / Zhang, X. / Cheng, X.
履歴
登録2016年6月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月21日Group: Database references
改定 1.22016年12月14日Group: Database references
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Krueppel-like factor 4
B: DNA (5'-D(*GP*AP*GP*GP*CP*GP*TP*GP*GP*C)-3')
C: DNA (5'-D(*GP*CP*CP*AP*CP*GP*CP*CP*TP*C)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,1146
ポリマ－16,9183
非ポリマー1963
水905
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2960 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area8470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.110, 51.110, 131.580
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Krueppel-like factor 4 / Epithelial zinc finger protein EZF / Gut-enriched krueppel-like factor


分子量: 10826.235 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 396-483 / 変異: E446D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Klf4, Ezf, Gklf, Zie / プラスミド: pXC1411 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) codon plus / 参照: UniProt: Q60793
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*AP*GP*GP*CP*GP*TP*GP*GP*C)-3')


分子量: 3126.040 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*CP*CP*AP*CP*GP*CP*CP*TP*C)-3')


分子量: 2965.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.57 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1M Tris-HCl pH8.5 , 0.25M NaCl and 20% polyethylene glycol 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2015年4月11日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→47.7 Å / Num. obs: 6808 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 7.1 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 20.37
反射 シェル解像度: 2.45→2.52 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.39 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 73.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2400: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4M9E

4m9e


解像度: 2.453→47.642 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.45 / 位相誤差: 35.29 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2855 337 5.02 %Random
Rwork0.2482 ---
obs0.2505 6710 97.25 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.453→47.642 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数699 404 3 5 1111
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0041187
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4961663
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d27.476453
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.032168
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.001144
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4534-3.0910.39451610.35513037X-RAY DIFFRACTION96
3.091-47.65110.2581760.22313336X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.3089-1.58310.03953.46750.80585.07570.1505-0.01950.14250.36760.1982-0.09680.1629-0.2755-0.31830.499-0.04360.06930.4096-0.01050.55-17.5182-10.37054.8907
22.9579-0.69360.04186.44291.32453.6224-0.3053-0.24910.68760.54910.5605-0.39540.0726-0.1275-0.31170.4987-0.0201-0.04110.6197-0.0980.6672-19.13088.826719.3369
30.79690.329-0.3251.8667-0.4613.31210.06930.127-0.01220.33650.32460.0546-0.1473-0.3954-0.44050.5290.0369-0.01310.6118-0.02650.4979-24.4897-1.385610.3496
41.699-1.3283-0.83421.31470.25682.61440.30090.01840.41630.11190.1205-0.1292-0.76120.0726-0.36120.6631-0.09580.02140.6210.00180.5513-24.74170.08411.2245
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 400 through 443 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 444 through 483 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 1 through 10 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'C' and (resid 1 through 10 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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