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万見
- PDB-5kdo: Heterotrimeric complex of the 4 alanine insertion variant of the ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kdo
タイトルHeterotrimeric complex of the 4 alanine insertion variant of the Gi alpha1 subunit and the Gbeta1-Ggamma1
要素
  • Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
  • Guanine nucleotide-binding protein G(T) subunit gamma-T1
  • Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Heterotrimeric G protein G protein Coupled Receptors G protein activation G protein structure GDP release
機能・相同性
機能・相同性情報


Extra-nuclear estrogen signaling / Adenylate cyclase inhibitory pathway / Olfactory Signaling Pathway / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / eye photoreceptor cell development / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Activation of the phototransduction cascade / GTPase activating protein binding / negative regulation of synaptic transmission ...Extra-nuclear estrogen signaling / Adenylate cyclase inhibitory pathway / Olfactory Signaling Pathway / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / eye photoreceptor cell development / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Activation of the phototransduction cascade / GTPase activating protein binding / negative regulation of synaptic transmission / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / G alpha (i) signalling events / Activation of G protein gated Potassium channels / G-protein activation / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / G beta:gamma signalling through PLC beta / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / Thromboxane signalling through TP receptor / Presynaptic function of Kainate receptors / G beta:gamma signalling through CDC42 / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / G alpha (12/13) signalling events / Glucagon-type ligand receptors / G beta:gamma signalling through BTK / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Ca2+ pathway / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / G alpha (z) signalling events / Extra-nuclear estrogen signaling / G alpha (s) signalling events / G alpha (q) signalling events / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / G alpha (i) signalling events / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / phototransduction / positive regulation of protein localization to cell cortex / T cell migration / D2 dopamine receptor binding / response to prostaglandin E / adenylate cyclase regulator activity / G protein-coupled serotonin receptor binding / adenylate cyclase-inhibiting serotonin receptor signaling pathway / cellular response to forskolin / regulation of mitotic spindle organization / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / G protein-coupled receptor binding / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / photoreceptor disc membrane / GDP binding / cellular response to catecholamine stimulus / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / intracellular protein localization / cellular response to prostaglandin E stimulus / G-protein beta-subunit binding / heterotrimeric G-protein complex / sensory perception of taste / signaling receptor complex adaptor activity / retina development in camera-type eye / G protein activity / GTPase binding / midbody / cell cortex / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cell population proliferation / postsynapse / G protein-coupled receptor signaling pathway / cell division / GTPase activity / synapse / centrosome / GTP binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / magnesium ion binding / protein-containing complex / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Transducin (heterotrimeric G protein), gamma chain / G Protein Gi Gamma 2 / GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / G-protein alpha subunit, group I / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion ...Transducin (heterotrimeric G protein), gamma chain / G Protein Gi Gamma 2 / GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / G-protein alpha subunit, group I / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / Few Secondary Structures / Irregular / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / G protein beta WD-40 repeat protein / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Guanine nucleotide-binding protein G(T) subunit gamma-T1 / Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Kaya, A.I. / Lokits, A.D. / Gilbert, J. / Iverson, T.M. / Meiler, J. / Hamm, H.E.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Eye Institute (NIH/NEI)RO1 EY006062 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)RO1 GM120569 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)RO1 GM080403 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)S10 RR026915 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: A Conserved Hydrophobic Core in G alpha i1 Regulates G Protein Activation and Release from Activated Receptor.
著者: Kaya, A.I. / Lokits, A.D. / Gilbert, J.A. / Iverson, T.M. / Meiler, J. / Hamm, H.E.
履歴
登録2016年6月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月10日Group: Database references
改定 1.22016年9月21日Group: Database references
改定 1.32017年9月13日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
B: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
G: Guanine nucleotide-binding protein G(T) subunit gamma-T1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,1004
ポリマ－86,6573
非ポリマー4431
水5,495305
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7580 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area32790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.648, 84.648, 130.091
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1 / Adenylate cyclase-inhibiting G alpha protein


分子量: 40683.348 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gnai1, Gnai-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P10824
#2: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Transducin beta chain 1


分子量: 37416.930 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: GNB1 / 発現宿主: Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P62871
#3: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(T) subunit gamma-T1 / Transducin gamma chain


分子量: 8556.918 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: GNGT1 / 発現宿主: Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P02698
#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 305 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.25 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 19-24 % PEG 8000, 1-5% 2-propanolol, 1% OG, 100 mM HEPES (pH 7.0) and 100 mM NaOAc (pH 6.4)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年2月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→40.248 Å / Num. obs: 71880 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 8.5 % / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 17.44
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 8.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.36 / Rsym value: 1.234 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10_2155精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1GP2

1gp2


解像度: 1.9→40.25 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 20.87
Rfactor反射数%反射
Rfree0.208 7202 10.02 %
Rwork0.182 --
obs0.185 71880 100 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→40.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5750 0 28 305 6083
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075881
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9777942
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.4842165
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079884
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051023
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9001-1.92170.30342240.29212166X-RAY DIFFRACTION100
1.9217-1.94430.3042720.27412098X-RAY DIFFRACTION100
1.9443-1.9680.29642680.26352146X-RAY DIFFRACTION100
1.968-1.9930.23712530.23762100X-RAY DIFFRACTION100
1.993-2.01920.26742470.23112142X-RAY DIFFRACTION100
2.0192-2.04680.25912760.22852094X-RAY DIFFRACTION100
2.0468-2.07610.24612660.22152156X-RAY DIFFRACTION100
2.0761-2.10710.24642330.21262170X-RAY DIFFRACTION100
2.1071-2.140.24692120.22052164X-RAY DIFFRACTION100
2.14-2.17510.25842070.22112183X-RAY DIFFRACTION100
2.1751-2.21260.23742580.20332144X-RAY DIFFRACTION100
2.2126-2.25280.22682000.20022186X-RAY DIFFRACTION100
2.2528-2.29610.22072240.19372177X-RAY DIFFRACTION100
2.2961-2.3430.21382240.18862172X-RAY DIFFRACTION100
2.343-2.39390.21342330.19522155X-RAY DIFFRACTION100
2.3939-2.44960.23512440.19322130X-RAY DIFFRACTION100
2.4496-2.51090.21012240.18622168X-RAY DIFFRACTION100
2.5109-2.57870.2222590.18342137X-RAY DIFFRACTION100
2.5787-2.65460.23552340.18912181X-RAY DIFFRACTION100
2.6546-2.74030.23062750.18792104X-RAY DIFFRACTION100
2.7403-2.83820.19472440.18042163X-RAY DIFFRACTION100
2.8382-2.95180.2442200.18632162X-RAY DIFFRACTION100
2.9518-3.08610.20592360.1892150X-RAY DIFFRACTION100
3.0861-3.24870.19822460.18352182X-RAY DIFFRACTION100
3.2487-3.45220.22151960.18962196X-RAY DIFFRACTION100
3.4522-3.71850.2252450.17432167X-RAY DIFFRACTION100
3.7185-4.09240.15362310.14912171X-RAY DIFFRACTION100
4.0924-4.68380.16022460.13362166X-RAY DIFFRACTION100
4.6838-5.89820.17332630.14412149X-RAY DIFFRACTION100
5.8982-40.25650.17832420.17732199X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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