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- PDB-5k7w: Crystal structure of the catalytic domain of Mettl3/Mettl14 compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5k7w
タイトルCrystal structure of the catalytic domain of Mettl3/Mettl14 complex with SAH
要素
  • N6-adenosine-methyltransferase 70 kDa subunit
  • N6-adenosine-methyltransferase subunit METTL14
キーワードTRANSFERASE / methyltransferase / methyladenosine / m6A
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / mRNA (2'-O-methyladenosine-N6-)-methyltransferase activity / mRNA m6A methyltransferase / mRNA m(6)A methyltransferase activity / RNA N6-methyladenosine methyltransferase complex / positive regulation of cap-independent translational initiation / adenosine to inosine editing / RNA methyltransferase activity / endothelial to hematopoietic transition / RNA methylation ...negative regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / mRNA (2'-O-methyladenosine-N6-)-methyltransferase activity / mRNA m6A methyltransferase / mRNA m(6)A methyltransferase activity / RNA N6-methyladenosine methyltransferase complex / positive regulation of cap-independent translational initiation / adenosine to inosine editing / RNA methyltransferase activity / endothelial to hematopoietic transition / RNA methylation / regulation of meiotic cell cycle / primary miRNA processing / dosage compensation by inactivation of X chromosome / : / forebrain radial glial cell differentiation / S-adenosyl-L-methionine binding / gliogenesis / mRNA stabilization / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / regulation of T cell differentiation / regulation of neuron differentiation / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / stem cell population maintenance / oogenesis / mRNA destabilization / negative regulation of Notch signaling pathway / mRNA catabolic process / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / positive regulation of translation / mRNA processing / mRNA splicing, via spliceosome / circadian rhythm / cellular response to UV / spermatogenesis / nuclear body / nuclear speck / protein heterodimerization activity / innate immune response / mRNA binding / DNA damage response / Golgi apparatus / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
N6-adenosine-methyltransferase non-catalytic subunit METTL14-like / mRNA (2'-O-methyladenosine-N(6)-)-methyltransferase-like (MT-A70-like) family profile. / N6-adenosine-methyltransferase MT-A70-like / mRNA (2'-O-methyladenosine-N(6)-)-methyltransferase (EC 2.1.1.62) family profile. / MT-A70-like / MT-A70 / MT-A70-like family profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / N6-adenosine-methyltransferase catalytic subunit / N6-adenosine-methyltransferase non-catalytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Wang, P. / Doxtader, K.A. / Nam, Y.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
Pew Scholar 米国
Packard Fellow 米国
Welch FoundationI-1851 米国
Cancer Prevention and Research Institute of Texas (CPRIT)R1221 米国
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2016
タイトル: Structural Basis for Cooperative Function of Mettl3 and Mettl14 Methyltransferases.
著者: Wang, P. / Doxtader, K.A. / Nam, Y.
履歴
登録2016年5月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月20日Group: Database references
改定 1.22016年8月10日Group: Database references
改定 1.32019年4月24日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年2月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N6-adenosine-methyltransferase 70 kDa subunit
B: N6-adenosine-methyltransferase subunit METTL14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,6913
ポリマ－65,3062
非ポリマー3841
水9,980554
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4860 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area21030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.942, 101.942, 118.009
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 N6-adenosine-methyltransferase 70 kDa subunit / MT-A70 / Methyltransferase-like protein 3


分子量: 25732.504 Da / 分子数: 1 / 断片: Catalytic domain residues 357-580 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: METTL3, MTA70 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q86U44, mRNA (2'-O-methyladenosine-N6-)-methyltransferase
#2: タンパク質 N6-adenosine-methyltransferase subunit METTL14 / Methyltransferase-like protein 14


分子量: 39573.699 Da / 分子数: 1 / 断片: Catalytic domain residues 111-456 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: METTL14, KIAA1627 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q9HCE5, mRNA (2'-O-methyladenosine-N6-)-methyltransferase
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C14H20N6O5S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 554 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.31 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 0.1 M Tris pH 8.0, 20% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→50 Å / Num. obs: 75134 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 16.2 % / Net I/σ(I): 32.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.65→46.793 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 15.98
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1794 3774 5.03 %
Rwork0.1598 --
obs0.1608 75006 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→46.793 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4011 0 0 554 4565
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0064143
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9245629
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.9892477
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058603
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006729
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6504-1.67120.21871150.19782605X-RAY DIFFRACTION99
1.6712-1.69320.21171400.18982588X-RAY DIFFRACTION100
1.6932-1.71640.22091250.18292601X-RAY DIFFRACTION100
1.7164-1.7410.18691510.17562576X-RAY DIFFRACTION100
1.741-1.76690.20271210.172615X-RAY DIFFRACTION100
1.7669-1.79460.18441600.16382590X-RAY DIFFRACTION100
1.7946-1.8240.20661350.16522619X-RAY DIFFRACTION100
1.824-1.85540.18971160.16142636X-RAY DIFFRACTION100
1.8554-1.88920.1541450.15722573X-RAY DIFFRACTION100
1.8892-1.92550.2071380.16552615X-RAY DIFFRACTION100
1.9255-1.96480.18251240.1672631X-RAY DIFFRACTION100
1.9648-2.00750.18661480.15682608X-RAY DIFFRACTION100
2.0075-2.05420.17461230.14932639X-RAY DIFFRACTION100
2.0542-2.10560.15981500.15462613X-RAY DIFFRACTION100
2.1056-2.16250.18281460.15022619X-RAY DIFFRACTION100
2.1625-2.22620.17521430.15682620X-RAY DIFFRACTION100
2.2262-2.2980.18631550.15692604X-RAY DIFFRACTION100
2.298-2.38020.18941470.15552634X-RAY DIFFRACTION100
2.3802-2.47540.18251370.16392642X-RAY DIFFRACTION100
2.4754-2.58810.17231280.16342650X-RAY DIFFRACTION100
2.5881-2.72450.17981390.16112637X-RAY DIFFRACTION100
2.7245-2.89520.18321330.16322671X-RAY DIFFRACTION100
2.8952-3.11870.17191150.16582716X-RAY DIFFRACTION100
3.1187-3.43250.18571590.16032644X-RAY DIFFRACTION100
3.4325-3.92890.171400.14252721X-RAY DIFFRACTION100
3.9289-4.94920.14021780.13982699X-RAY DIFFRACTION100
4.9492-46.81150.20951630.17972866X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -21.5231 Å / Origin y: 8.9624 Å / Origin z: -11.8504 Å
111213212223313233
T0.04 Å20.0244 Å2-0.0114 Å2-0.0695 Å20.0054 Å2--0.0503 Å2
L0.7814 °20.0008 °2-0.2575 °2-0.6137 °20.4188 °2--1.0858 °2
S-0.0325 Å °-0.1753 Å °-0.0327 Å °0.0309 Å °0.0629 Å °-0.0707 Å °0.0145 Å °0.1325 Å °-0.0033 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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