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- PDB-1zsq: Crystal Structure of MTMR2 in complex with phosphatidylinositol 3... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zsq
タイトルCrystal Structure of MTMR2 in complex with phosphatidylinositol 3-phosphate
要素Myotubularin-related protein 2
キーワードHYDROLASE / Protein-Phospholipid Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of receptor catabolic process / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 3-phosphatase / regulation of phosphatidylinositol dephosphorylation / Synthesis of PIPs at the ER membrane / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 3-phosphatase activity / myelin assembly / phosphatidylinositol-3-phosphate phosphatase activity / positive regulation of early endosome to late endosome transport / Synthesis of PIPs at the late endosome membrane / Synthesis of PIPs at the early endosome membrane ...negative regulation of receptor catabolic process / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 3-phosphatase / regulation of phosphatidylinositol dephosphorylation / Synthesis of PIPs at the ER membrane / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 3-phosphatase activity / myelin assembly / phosphatidylinositol-3-phosphate phosphatase activity / positive regulation of early endosome to late endosome transport / Synthesis of PIPs at the late endosome membrane / Synthesis of PIPs at the early endosome membrane / negative regulation of myelination / negative regulation of excitatory postsynaptic potential / phosphatidylinositol dephosphorylation / negative regulation of endocytosis / phosphatidylinositol biosynthetic process / negative regulation of receptor internalization / dendritic spine maintenance / vacuolar membrane / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / neuron development / synaptic membrane / synaptic vesicle / early endosome membrane / dendritic spine / postsynaptic density / axon / intracellular membrane-bounded organelle / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Myotubularin-like, phosphatase domain / Myotubularin family / Myotubularin-like phosphatase domain / Myotubularin phosphatase domain. / domain in glucosyltransferases, myotubularins and other putative membrane-associated proteins / GRAM domain / GRAM domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic ...Myotubularin-like, phosphatase domain / Myotubularin family / Myotubularin-like phosphatase domain / Myotubularin phosphatase domain. / domain in glucosyltransferases, myotubularins and other putative membrane-associated proteins / GRAM domain / GRAM domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PIB / Phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 3-phosphatase MTMR2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.82 Å
データ登録者Begley, M.J. / Taylor, G.S. / Brock, M.A. / Ghosh, P. / Woods, V.L. / Dixon, J.E.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2006
タイトル: Molecular basis for substrate recognition by MTMR2, a myotubularin family phosphoinositide phosphatase
著者: Begley, M.J. / Taylor, G.S. / Brock, M.A. / Ghosh, P. / Woods, V.L. / Dixon, J.E.
履歴
登録2005年5月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02021年10月20日Group: Atomic model / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / database_2 ...atom_site / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myotubularin-related protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,9076
ポリマ－61,1041
非ポリマー8035
水7,188399
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)66.227, 66.227, 261.678
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1239-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Myotubularin-related protein 2


分子量: 61104.402 Da / 分子数: 1 / 断片: PH-GRAM and Phosphatase Domains / 変異: C417S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MTMR2, KIAA1073 / プラスミド: pET21a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q13614, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-PIB / 2-(BUTANOYLOXY)-1-{[(HYDROXY{[2,3,4,6-TETRAHYDROXY-5-(PHOSPHONOOXY)CYCLOHEXYL]OXY}PHOSPHORYL)OXY]METHYL}ETHYL BUTANOATE / D-MYO-PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-PHOSPHATED (+)-SN-1,2-DI-O-BUTANOYLGLYCERYL,3-O-PHOSPHO


分子量: 554.374 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H32O16P2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 399 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.352 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.7 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 35000, Tris, TCEP, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 1.009 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年4月27日 / 詳細: double crystal monochromator
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.009 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.82→50 Å / Num. all: 52572 / Num. obs: 52572 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 13 % / Biso Wilson estimate: 28.5 Å2 / Rsym value: 0.102 / Net I/σ(I): 21.9
反射 シェル解像度: 1.82→1.89 Å / 冗長度: 9.2 % / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique all: 4449 / Rsym value: 0.452 / % possible all: 85

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
HKL-2000データ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1LW3

1lw3


解像度: 1.82→50 Å / Isotropic thermal model: Anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 4858 -random
Rwork0.218 ---
all-48397 --
obs-48397 90.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 42.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8 Å20 Å20 Å2
2--8 Å20 Å2
3----15.99 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.29 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.82→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4186 0 51 399 4636
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d2.66
LS精密化 シェル解像度: 1.82→1.89 Å / Rfactor Rfree error: 0.018
Rfactor反射数%反射
Rfree0.356 372 -
Rwork0.346 --
obs-3260 69.2 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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