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- PDB-5k7l: Single particle cryo-EM structure of the voltage-gated K+ channel... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5k7l
タイトルSingle particle cryo-EM structure of the voltage-gated K+ channel Eag1 bound to the channel inhibitor calmodulin
要素
  • Calmodulin
  • Potassium voltage-gated channel subfamily H member 1
キーワードMETAL TRANSPORT/CALCIUM BINDING PROTEIN / Voltage-gated potassium channel / calmodulin / Cryoelectron microscopy / Eag1 / METAL TRANSPORT-CALCIUM BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Voltage gated Potassium channels / potassium channel complex / regulation of presynaptic cytosolic calcium ion concentration / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / delayed rectifier potassium channel activity / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation ...Voltage gated Potassium channels / potassium channel complex / regulation of presynaptic cytosolic calcium ion concentration / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / delayed rectifier potassium channel activity / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / nuclear inner membrane / Sodium/Calcium exchangers / parallel fiber to Purkinje cell synapse / Calmodulin induced events / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / regulation of synaptic vesicle exocytosis / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / organelle localization by membrane tethering / phosphatidylinositol bisphosphate binding / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / response to corticosterone / autophagosome membrane docking / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of DNA binding / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / nitric-oxide synthase binding / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Phase 0 - rapid depolarisation / startle response / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / RHO GTPases activate PAKs / Ion transport by P-type ATPases / : / Uptake and function of anthrax toxins / Long-term potentiation / adenylate cyclase binding / Regulation of MECP2 expression and activity / Calcineurin activates NFAT / catalytic complex / DARPP-32 events / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / axolemma / Smooth Muscle Contraction / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / phosphatidylinositol 3-kinase binding / eNOS activation / Protein methylation / voltage-gated potassium channel complex / activation of adenylate cyclase activity / enzyme regulator activity / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / Ion homeostasis / : / titin binding / positive regulation of protein autophosphorylation / regulation of calcium-mediated signaling / 14-3-3 protein binding / sperm midpiece / calcium channel complex / potassium ion transmembrane transport / nitric-oxide synthase regulator activity / substantia nigra development / adenylate cyclase activator activity / response to amphetamine / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / sarcomere / cellular response to calcium ion / FCERI mediated Ca+2 mobilization / protein serine/threonine kinase activator activity / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / regulation of membrane potential / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / regulation of cytokinesis
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, voltage-dependent, EAG / : / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / PAS domain / PAS-associated, C-terminal / PAC domain profile. / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / : ...Potassium channel, voltage-dependent, EAG / : / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / PAS domain / PAS-associated, C-terminal / PAC domain profile. / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / : / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / PAS repeat profile. / RmlC-like jelly roll fold / PAS domain / PAS domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / Calmodulin-1 / Calmodulin-3 / Voltage-gated delayed rectifier potassium channel KCNH1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.78 Å
データ登録者Whicher, J.R. / MacKinnon, R.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM43949 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
Damon Runyon Cancer Research FoundationDRG-2212-15 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2016
タイトル: Structure of the voltage-gated K⁺ channel Eag1 reveals an alternative voltage sensing mechanism.
著者: Jonathan R Whicher / Roderick MacKinnon /
要旨: Voltage-gated potassium (K(v)) channels are gated by the movement of the transmembrane voltage sensor, which is coupled, through the helical S4-S5 linker, to the potassium pore. We determined the ...Voltage-gated potassium (K(v)) channels are gated by the movement of the transmembrane voltage sensor, which is coupled, through the helical S4-S5 linker, to the potassium pore. We determined the single-particle cryo-electron microscopy structure of mammalian K(v)10.1, or Eag1, bound to the channel inhibitor calmodulin, at 3.78 angstrom resolution. Unlike previous K(v) structures, the S4-S5 linker of Eag1 is a five-residue loop and the transmembrane segments are not domain swapped, which suggest an alternative mechanism of voltage-dependent gating. Additionally, the structure and position of the S4-S5 linker allow calmodulin to bind to the intracellular domains and to close the potassium pore, independent of voltage-sensor position. The structure reveals an alternative gating mechanism for K(v) channels and provides a template to further understand the gating properties of Eag1 and related channels.
履歴
登録2016年5月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月31日Group: Database references
改定 1.22017年9月13日Group: Author supporting evidence / Data collection / Database references
カテゴリ: citation / em_image_scans ...citation / em_image_scans / em_software / pdbx_audit_support
Item: _citation.journal_id_CSD / _em_software.name / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_oper_list
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete point assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8215
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Potassium voltage-gated channel subfamily H member 1
B: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,9204
ポリマ－114,2122
非ポリマー7082
水00
1
A: Potassium voltage-gated channel subfamily H member 1
B: Calmodulin
ヘテロ分子

A: Potassium voltage-gated channel subfamily H member 1
B: Calmodulin
ヘテロ分子

A: Potassium voltage-gated channel subfamily H member 1
B: Calmodulin
ヘテロ分子

A: Potassium voltage-gated channel subfamily H member 1
B: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)459,68116
ポリマ－456,8498
非ポリマー2,8328
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation3
2


  • 登録構造と同一
  • point asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • point asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: C4 (4回回転対称))

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要素

#1: タンパク質 Potassium voltage-gated channel subfamily H member 1 / Voltage-gated potassium channel Eag1 / Ether-a-go-go potassium channel 1 / r-eag / Voltage-gated ...Voltage-gated potassium channel Eag1 / Ether-a-go-go potassium channel 1 / r-eag / Voltage-gated potassium channel subunit Kv10.1


分子量: 97359.766 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-773, 888-962 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Kcnh1, Eag / プラスミド: pEG BacMam / 細胞株 (発現宿主): HEK293 GnTI- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q63472
#2: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1, CALM2, CAM2, CAMB, CALM3, CALML2, CAM3, CAMC, CAMIII
プラスミド: pEG BacMam / 細胞株 (発現宿主): HEK293 GnTI- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物 ChemComp-Y01 / CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / コレステリルヘミスクシナ-ト


分子量: 486.726 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H50O4
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Voltage-gated K+ channel Eag1 bound to the channel inhibitor calmodulinORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT#1-#20MULTIPLE SOURCES
2Voltage-gated potassium channel Eag1ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT#11RECOMBINANT
3CalmodulinORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT#21RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
110.45 MDaNO
220.38 MDaNO
330.017 MDaNO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID細胞内の位置
12Rattus norvegicus (ドブネズミ)10116Cell membrane
23Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID株プラスミド
12Homo sapiens (ヒト)9606HEK293 GnTI-pEG BacMam
23Homo sapiens (ヒト)9606HEK293 GnTI-pEG BacMam
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMTrisC4H11NO31
2300 mMpotassium chlorideKCl1
35 mMcalcium chlorideCaCl21
45 mMDTT1
51 mMDodecyl Maltopyranoside1
60.2 mMCholesteryl hemisuccinate1
70.05 mg/mLPC:PE:PS (3:1:1)1
試料濃度: 4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 86 % / 詳細: Plunged into liquid ethane (FEI VITROBOT MARK IV)

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 1.8 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 1657

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0088 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION1.4粒子像選択
4CTFFIND44CTF補正
7Cootモデルフィッティング
9RELION1.4初期オイラー角割当
10RELION1.4最終オイラー角割当
11FREALIGN最終オイラー角割当
13FREALIGN３次元再構成
14REFMACモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 240000
詳細: Particles were auto-picked and manually inspected in RELION.
対称性点対称性: C4 (4回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.78 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 145000
詳細: 2D classification, 3D classification, and refinement were performed in RELION. Final map generation was performed in FREALIGN.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: RECIPROCAL
精密化解像度: 3.78→165 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.979 / SU B: 61.954 / SU ML: 0.725 / ESU R: 0.687
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.27167 --
obs0.27167 38517 100 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 301.016 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.69 Å20 Å20 Å2
2---0.69 Å20 Å2
3---1.39 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0070.0196322
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0010.025630
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.1881.9468653
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg0.909312766
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg4.7655839
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg30.6823.517236
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg15.40815841
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg12.0171524
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0710.21024
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0040.027343
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0010.021496
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it10.27233.1413368
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other10.26433.1413367
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it16.9549.7094203
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other16.94949.714204
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it19.89532.2042954
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other19.89132.2052955
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other26.61448.3494451
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined29.63911517
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other29.63811518
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.78→3.878 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rwork0.689 2822 -
Rfree-0 -
obs--100 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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