+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5k70 | |||||||||
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Title | Sidekick-2 immunoglobulin domains 1-4 H18R/N22S mutant | |||||||||
Components | Protein sidekick-2 | |||||||||
Keywords | CELL ADHESION / immunoglobulin | |||||||||
Function / homology | Function and homology information SDK interactions / camera-type eye photoreceptor cell differentiation / retina layer formation / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / synapse assembly / synapse / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Mus musculus (house mouse) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.7 Å | |||||||||
Authors | Goodman, K.M. / Mannepalli, S. / Honig, B. / Shapiro, L. | |||||||||
Citation | Journal: Elife / Year: 2016 Title: Molecular basis of sidekick-mediated cell-cell adhesion and specificity. Authors: Goodman, K.M. / Yamagata, M. / Jin, X. / Mannepalli, S. / Katsamba, P.S. / Ahlsen, G. / Sergeeva, A.P. / Honig, B. / Sanes, J.R. / Shapiro, L. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5k70.cif.gz | 583.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5k70.ent.gz | 485.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5k70.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5k70_validation.pdf.gz | 1.5 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5k70_full_validation.pdf.gz | 1.5 MB | Display | |
Data in XML | 5k70_validation.xml.gz | 52.4 KB | Display | |
Data in CIF | 5k70_validation.cif.gz | 71.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/k7/5k70 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/k7/5k70 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5k6uC 5k6vC 5k6wC 5k6xC 5k6yC 5k6zC C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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4 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 42381.191 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: H18R/N22S mutant Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: N-terminal residues GPAGA are expression construct-derived and would be cleaved in the native protein Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: Sdk2, Kiaa1514 / Cell line (production host): HEK293 / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: Q6V4S5 |
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-Sugars , 3 types, 7 molecules
#2: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source | ||
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#3: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #4: Sugar | |
-Non-polymers , 2 types, 76 molecules
#5: Chemical | ChemComp-PO4 / #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.35 Å3/Da / Density % sol: 63.29 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: batch mode Details: 13.5% PEG3350 (w/v), 0.1M ammonium sulfate, 0.2M sodium dihydrogen phosphate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-E / Wavelength: 0.979 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Jul 19, 2013 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.7→65 Å / Num. obs: 61442 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.101 / Net I/σ(I): 10.1 |
Reflection shell | Resolution: 2.7→2.85 Å / Redundancy: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.546 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: Sdk1 Resolution: 2.7→39.516 Å / SU ML: 0.4 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 25.76
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.7→39.516 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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