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万見
- PDB-5k6u: Sidekick-1 immunoglobulin domains 1-4, crystal form 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5k6u
タイトルSidekick-1 immunoglobulin domains 1-4, crystal form 1
要素Protein sidekick-1
キーワードCELL ADHESION / immunoglobulin
機能・相同性
機能・相同性情報


SDK interactions / regulation of dendritic spine development / retina layer formation / homophilic cell-cell adhesion / synapse assembly / behavioral response to cocaine / synapse / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III ...: / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / IODIDE ION / Protein sidekick-1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.201 Å
データ登録者Jin, X. / Goodman, K.M. / Mannepalli, S. / Honig, B. / Shapiro, L.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: Molecular basis of sidekick-mediated cell-cell adhesion and specificity.
著者: Goodman, K.M. / Yamagata, M. / Jin, X. / Mannepalli, S. / Katsamba, P.S. / Ahlsen, G. / Sergeeva, A.P. / Honig, B. / Sanes, J.R. / Shapiro, L.
履歴
登録2016年5月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein sidekick-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,22510
ポリマ－42,4821
非ポリマー1,7439
水2,666148
1
A: Protein sidekick-1
ヘテロ分子

A: Protein sidekick-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,45120
ポリマ－84,9642
非ポリマー3,48618
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1970 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area20230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)163.072, 49.260, 60.728
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.50, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Protein sidekick-1


分子量: 42482.148 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N-terminal residues GPALA are from the expression construct and would be cleaved in the native protein.
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Sdk1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q3UH53
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION


分子量: 126.904 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#4: 化合物 ChemComp-CS / CESIUM ION


分子量: 132.905 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cs
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 148 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.26 %
結晶化温度: 295 K / 手法: batch mode / 詳細: 12-16% (w/v) PEG4000, 0.2M ammonium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 1.7432 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.7432 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 22884 / % possible obs: 98.63 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 37.56 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 2.2→2.24 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.487 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.201→38.186 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.87
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2284 1175 5.13 %
Rwork0.1912 --
obs0.1931 22884 98.63 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.201→38.186 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2898 0 63 148 3109
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073081
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.884226
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.1851143
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054496
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005542
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2015-2.30170.33861340.28792693X-RAY DIFFRACTION97
2.3017-2.4230.32071570.2492704X-RAY DIFFRACTION100
2.423-2.57480.23691540.22132725X-RAY DIFFRACTION100
2.5748-2.77350.30571570.22082713X-RAY DIFFRACTION100
2.7735-3.05250.25131460.19592730X-RAY DIFFRACTION100
3.0525-3.49390.2081180.18592760X-RAY DIFFRACTION99
3.4939-4.4010.19411580.15952669X-RAY DIFFRACTION97
4.401-38.1920.19721510.17382715X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.6042-3.33883.75592.1743-1.52512.36420.01090.34460.22440.0271-0.0483-0.29630.04130.09880.07150.2386-0.0020.00930.3280.010.2466-20.9723-22.039517.1615
28.78514.0756-0.84423.7383-0.54561.9347-0.08170.3918-0.3684-0.28930.1719-0.13640.0684-0.0175-0.0840.30650.03930.00680.15270.00930.17520.8689-21.792318.2751
34.26642.33260.83161.31780.27321.9915-0.1456-0.01291.3310.01460.06120.8694-0.1312-0.3330.06890.35150.02610.03410.22920.05660.651515.35920.667318.761
44.1061-0.58280.99433.2111-0.30063.89250.0480.09820.4422-0.1875-0.2343-0.4775-0.18280.18670.16670.3157-0.02760.0630.28270.03290.252-26.5371-3.07366.3166
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 6 through 93 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 94 through 189 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 196 through 288 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 289 through 379 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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