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- PDB-5k20: Caspase-7 S239E Phosphomimetic -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5k20
タイトルCaspase-7 S239E Phosphomimetic
要素
  • Caspase-7 large subunit
  • Caspase-7 small subunit
キーワードHYDROLASE / protease / phosphomimetic / PAK2 / phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-7 / lymphocyte apoptotic process / positive regulation of plasma membrane repair / cellular response to staurosporine / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / fibroblast apoptotic process / execution phase of apoptosis ...caspase-7 / lymphocyte apoptotic process / positive regulation of plasma membrane repair / cellular response to staurosporine / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / fibroblast apoptotic process / execution phase of apoptosis / Apoptotic cleavage of cellular proteins / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / response to UV / striated muscle cell differentiation / cysteine-type peptidase activity / protein maturation / protein catabolic process / protein processing / fibrillar center / positive regulation of neuron apoptotic process / peptidase activity / heart development / cellular response to lipopolysaccharide / neuron apoptotic process / aspartic-type endopeptidase activity / defense response to bacterium / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / proteolysis / extracellular space / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Caspase-like / Rossmann fold - #1460 / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain ...Caspase-like / Rossmann fold - #1460 / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / Caspase-7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Eron, S.J. / Hardy, J.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM080532 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: PAK2 Phosphorylation Inhibits Caspase-7 by Two Divergent Mechanisms: Slowing Activation and Blocking Substrate Binding
著者: Eron, S.J. / Hardy, J.A.
履歴
登録2016年5月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22017年11月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase-7 large subunit
B: Caspase-7 small subunit
C: Caspase-7 large subunit
D: Caspase-7 small subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,0487
ポリマ－70,9104
非ポリマー1383
水1,65792
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, mass spectrometry, native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13170 Å2
ΔGint-82 kcal/mol
Surface area18680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.757, 88.757, 185.141
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12B
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11THRTHRGLNGLNAA57 - 19657 - 196
21THRTHRGLNGLNCC357 - 49657 - 196
12LYSLYSSERSERBB212 - 30214 - 104
22LYSLYSSERSERDD512 - 60214 - 104

NCSアンサンブル:
ID
1
2
詳細tetramer according to gel filtration, mass spectrometry, gel electroporesis, literature reports. This structure is of active, cleaved caspase-7. A procaspase-7 dimer becomes active, cleaved caspase-7 upon proteolytic processing, which cleaves after residues D23, D198 and D206. This generates four chains from each monomer. The prodomain (residues 1-23) and the intersubunit linker (residues 199-206) are both released. Thus active, cleaved caspase-7 has two copies of the large subunit (residues 24-198) and two copies of the small subunit (residues 206-303).

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要素

#1: タンパク質 Caspase-7 large subunit / CASP-7 / Apoptotic protease Mch-3 / CMH-1 / ICE-like apoptotic protease 3 / ICE-LAP3


分子量: 22189.203 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: This structure is of active, cleaved caspase-7. A procaspase-7 dimer becomes active, cleaved caspase-7 upon proteolytic processing, which cleaves after residues D23, D198 and D206. This ...詳細: This structure is of active, cleaved caspase-7. A procaspase-7 dimer becomes active, cleaved caspase-7 upon proteolytic processing, which cleaves after residues D23, D198 and D206. This generates four chains from each monomer. The prodomain (residues 1-23) and the intersubunit linker (residues 199-206) are both released. Thus active, cleaved caspase-7 has two copies of the large subunit (residues 24-198) and two copies of the small subunit (residues 206-303). The large subunit of caspase-7 crystallized here consisted of residues 24-198.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP7, MCH3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P55210, caspase-7
#2: タンパク質 Caspase-7 small subunit / CASP-7 / Apoptotic protease Mch-3 / CMH-1 / ICE-like apoptotic protease 3 / ICE-LAP3


分子量: 13265.836 Da / 分子数: 2 / Mutation: S272E / 由来タイプ: 組換発現
詳細: This structure is of active, cleaved caspase-7. A procaspase-7 dimer becomes active, cleaved caspase-7 upon proteolytic processing, which cleaves after residues D23, D198 and D206. This ...詳細: This structure is of active, cleaved caspase-7. A procaspase-7 dimer becomes active, cleaved caspase-7 upon proteolytic processing, which cleaves after residues D23, D198 and D206. This generates four chains from each monomer. The prodomain (residues 1-23) and the intersubunit linker (residues 199-206) are both released. Thus active, cleaved caspase-7 has two copies of the large subunit (residues 24-198) and two copies of the small subunit (residues 206-303). The small subunit of caspase-7 crystallized here consisted of residues 206-303 (including a 6xHis tag).
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP7, MCH3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P55210, caspase-7
#3: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.87 % / 解説: Rhomboids of 240 x 340 microns
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 2.1 M Sodium Formate 100 mM Sodium Citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2011年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→76.98 Å / Num. obs: 43569 / % possible obs: 99.53 % / 冗長度: 10.9 % / Biso Wilson estimate: 66.3 Å2 / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 37.4
反射 シェル解像度: 2.2→2.24 Å / 冗長度: 11 % / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
SCALAデータスケーリング
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
PHASER2.5.6位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3IBF

3ibf


解像度: 2.2→76.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 12.25 / SU ML: 0.139 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.174 / ESU R Free: 0.162
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2279 4298 9.9 %RANDOM
Rwork0.1912 ---
obs0.1948 39208 99.53 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 150.17 Å2 / Biso mean: 66.342 Å2 / Biso min: 40.01 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.54 Å20.77 Å20 Å2
2--1.54 Å20 Å2
3----4.99 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→76.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3734 0 9 92 3835
Biso mean--68.7 57.58 -
残基数----465
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0193804
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.023579
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7691.9545117
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1538255
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2385461
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.85324.324185
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.15415679
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.1191520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2548
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.024306
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02898
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.3464.2921856
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.3564.2941857
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.4336.4172313
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A76060.14
12C76060.14
21B50330.09
22D50330.09
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.312 326 -
Rwork0.312 2862 -
all-3188 -
obs--99.53 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.20550.0181-0.13022.43910.68283.1275-0.04610.25740.2948-0.3340.065-0.0407-0.31710.1396-0.01890.2116-0.0852-0.03430.1348-0.01250.0681122.8256-26.6215179.6025
25.4323-0.9380.44734.43330.1513.8758-0.00810.2571-0.0619-0.09090.0889-0.42880.17780.5016-0.08080.1635-0.0345-0.01440.1566-0.04010.0593129.0836-27.3294192.1863
31.3798-0.6322-0.29983.3749-0.03561.9230.05360.1296-0.0379-0.12580.0413-0.03460.02630.0678-0.09490.0699-0.0286-0.01230.0765-0.0180.0136124.8821-6.1454205.4867
45.2692-0.99950.33374.2230.19814.3199-0.01340.14740.2634-0.0563-0.01410.4503-0.2123-0.47120.02750.1338-0.0365-0.01170.1105-0.0080.0958115.1274-14.0748200.0693
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A57 - 196
2X-RAY DIFFRACTION2B212 - 303
3X-RAY DIFFRACTION3C357 - 496
4X-RAY DIFFRACTION4D511 - 603

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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