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- PDB-3s8e: Phosphorylation regulates assembly of the caspase-6 substrate-bin... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3s8e | ||||||
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Title | Phosphorylation regulates assembly of the caspase-6 substrate-binding groove | ||||||
![]() | Caspase-6 | ||||||
![]() | HYDROLASE / phosphomimetic / caspase / apoptosis / zymogen / Huntington's / Alzheimer's / cancer / Protease / cytosol | ||||||
Function / homology | ![]() caspase-6 / Breakdown of the nuclear lamina / regulation of programmed cell death / positive regulation of necroptotic process / cellular response to staurosporine / cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / hepatocyte apoptotic process / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / Apoptotic cleavage of cellular proteins ...caspase-6 / Breakdown of the nuclear lamina / regulation of programmed cell death / positive regulation of necroptotic process / cellular response to staurosporine / cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / hepatocyte apoptotic process / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / Apoptotic cleavage of cellular proteins / pyroptotic inflammatory response / protein autoprocessing / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / cysteine-type peptidase activity / epithelial cell differentiation / activation of innate immune response / positive regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of apoptotic process / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / proteolysis / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Velazquez-Delgado, E.M. / Hardy, J.A. | ||||||
![]() | ![]() Title: Phosphorylation regulates assembly of the caspase-6 substrate-binding groove. Authors: Velazquez-Delgado, E.M. / Hardy, J.A. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in CIF | ![]() | 78.5 KB | Display | |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 2wdpS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Refine code: 1
NCS ensembles :
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Components
#1: Protein | Mass: 31971.570 Da / Num. of mol.: 8 / Mutation: S257D Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.32 Å3/Da / Density % sol: 46.9 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.2 Details: 0.1M HEPES, 0.1M NaCl, 1.5M Ammonium sulfate, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RIGAKU RAXIS IV++ / Detector: IMAGE PLATE / Date: May 28, 2010 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: osmic / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.87→40 Å / Num. obs: 47774 / % possible obs: 90.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 53.44 Å2 / Rsym value: 0.134 / Net I/σ(I): 8.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 2WDP Resolution: 2.88→29.59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.916 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.874 / SU B: 35.933 / SU ML: 0.308 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.43 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 47.537 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.88→29.59 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 2.879→2.953 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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