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- PDB-5jw8: Crystal structure of the Type IV pilin subunit PilE from Neisseri... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jw8
タイトルCrystal structure of the Type IV pilin subunit PilE from Neisseria meningitidis
要素Major pilin PilE
キーワードCELL ADHESION / TYPE IV PILIN
機能・相同性
機能・相同性情報


pilus / cell adhesion
類似検索 - 分子機能
Glycoprotein, Type 4 Pilin / Glycoprotein, Type 4 Pilin / Fimbrial protein pilin / Pilin (bacterial filament) / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Major pilin PilE / :
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria meningitidis serogroup C (髄膜炎菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.439 Å
データ登録者Kolappan, S. / Craig, L.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)MOP-125959 カナダ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Structure of the Neisseria meningitidis Type IV pilus.
著者: Subramania Kolappan / Mathieu Coureuil / Xiong Yu / Xavier Nassif / Edward H Egelman / Lisa Craig /
要旨: Neisseria meningitidis use Type IV pili (T4P) to adhere to endothelial cells and breach the blood brain barrier, causing cause fatal meningitis. T4P are multifunctional polymers of the major pilin ...Neisseria meningitidis use Type IV pili (T4P) to adhere to endothelial cells and breach the blood brain barrier, causing cause fatal meningitis. T4P are multifunctional polymers of the major pilin protein, which share a conserved hydrophobic N terminus that is a curved extended α-helix, α1, in X-ray crystal structures. Here we report a 1.44 Å crystal structure of the N. meningitidis major pilin PilE and a ∼6 Å cryo-electron microscopy reconstruction of the intact pilus, from which we built an atomic model for the filament. This structure reveals the molecular arrangement of the N-terminal α-helices in the filament core, including a melted central portion of α1 and a bridge of electron density consistent with a predicted salt bridge necessary for pilus assembly. This structure has important implications for understanding pilus biology.
履歴
登録2016年5月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2016年7月6日ID: 4XNP
改定 1.02016年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月26日Group: Database references
改定 1.22020年1月8日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major pilin PilE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4761
ポリマ－14,4761
非ポリマー00
水2,810156
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.450, 46.260, 48.370
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Major pilin PilE


分子量: 14476.022 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Neisseria meningitidis serogroup C (髄膜炎菌)
株: 8013 / 遺伝子: pilE, NMV_0019 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: C9X152, UniProt: A0A1C7D1B2*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 156 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 26.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 100 mM MES PH 6.0, 34 % (W/V) PEG4000, 100 mM AMMONIUM SULPHATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 0.9753 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9753 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.439→33.432 Å / Num. obs: 18088 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 6.6 % / Net I/σ(I): 21.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(dev_2299: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: modified 2HI2

2hi2


解像度: 1.439→33.432 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.57
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2096 901 5 %
Rwork0.1867 --
obs0.1879 18030 98.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.439→33.432 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数986 0 0 156 1142
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0041059
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6791450
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.143386
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068168
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003192
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4385-1.52860.39861380.29692645X-RAY DIFFRACTION94
1.5286-1.64670.20791500.20762842X-RAY DIFFRACTION100
1.6467-1.81240.22211510.1882879X-RAY DIFFRACTION100
1.8124-2.07460.22931500.19322838X-RAY DIFFRACTION99
2.0746-2.61360.19661530.17522908X-RAY DIFFRACTION100
2.6136-33.44080.17941590.16923017X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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